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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29545 | |||||||||
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タイトル | 4 degree_IFS-A2 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Pyrococcus horikoshii (古細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å | |||||||||
データ登録者 | Huang Y / Boudker O | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023 タイトル: Environmentally Ultrasensitive Fluorine Probe to Resolve Protein Conformational Ensembles by F NMR and Cryo-EM. 著者: Yun Huang / Krishna D Reddy / Clay Bracken / Biao Qiu / Wenhu Zhan / David Eliezer / Olga Boudker / 要旨: Limited chemical shift dispersion represents a significant barrier to studying multistate equilibria of large membrane proteins by F NMR. We describe a novel monofluoroethyl F probe that dramatically ...Limited chemical shift dispersion represents a significant barrier to studying multistate equilibria of large membrane proteins by F NMR. We describe a novel monofluoroethyl F probe that dramatically increases the chemical shift dispersion. The improved conformational sensitivity and line shape enable the detection of previously unresolved states in one-dimensional (1D) F NMR spectra of a 134 kDa membrane transporter. Changes in the populations of these states in response to ligand binding, mutations, and temperature correlate with population changes of distinct conformations in structural ensembles determined by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Thus, F NMR can guide sample preparation to discover and visualize novel conformational states and facilitate image analysis and three-dimensional (3D) classification. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29545.map.gz | 107.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29545-v30.xml emd-29545.xml | 12.8 KB 12.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29545_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29545.png | 96.5 KB | ||
その他 | emd_29545_half_map_1.map.gz emd_29545_half_map_2.map.gz | 200.6 MB 200.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29545 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29545 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_29545_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_29545_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_29545_validation.xml.gz | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_29545_validation.cif.gz | 27.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29545 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29545 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29545.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.852 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29545_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_29545_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : GltPh RSMR mutant bound with Na and Asp
全体 | 名称: GltPh RSMR mutant bound with Na and Asp |
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要素 |
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-超分子 #1: GltPh RSMR mutant bound with Na and Asp
超分子 | 名称: GltPh RSMR mutant bound with Na and Asp / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌) |
-分子 #1: glutamate transporter homolog
分子 | 名称: glutamate transporter homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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配列 | 文字列: MGLYRKYIEY PVLQKILIGL ILGAIVGLIL GHYGYAHAVH TYVKPFGDLF VRLLKMLVMP IVFASLVVGA ASISPARLGR VGVKIVVYY LLTSAFAVTL GIIMARLFNP GAGIHLAVGG QQFQPHQAPP LVHILLDIVP TNPFGALANG QVLPTIFFAI I LGIAITYL ...文字列: MGLYRKYIEY PVLQKILIGL ILGAIVGLIL GHYGYAHAVH TYVKPFGDLF VRLLKMLVMP IVFASLVVGA ASISPARLGR VGVKIVVYY LLTSAFAVTL GIIMARLFNP GAGIHLAVGG QQFQPHQAPP LVHILLDIVP TNPFGALANG QVLPTIFFAI I LGIAITYL MNSENEKVRK SAETLLDAIN GLAEAMYKIV NGVMQYAPIG VFALIAHVMA HQGVHVVGEL AKVTAAVYVG LT LQILLVY FVLLKIYGID PISFIKHAKD AMLTAFVTSS SSGTLPVTMR VAKEMGISEG IYSFTLPLGA TINMDGTALY QGV ATFFIA NALGSHLTVG QQLTIVLTAV LASIGTAGVP GAGAIMLAMV LHSVGLPLTD PNVAAAYA(EFC)I LGIDAILDRG RTMVNVTGD LTGTAIVAKT EGT |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 56.04 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.3 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |