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- EMDB-29392: portal vertex of HK97 phage -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29392
タイトルportal vertex of HK97 phage
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia phage HK97 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードProhead I / icosahedral symmetry / HK97 / phage / capsid / VIRUS
機能・相同性Phage portal protein, HK97 / Bacteriophage/Gene transfer agent portal protein / Phage portal protein / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral capsid / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage HK97 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Huet A / Oh B / Maurer J / Duda RL / Conway JF
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM144981 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM47795 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: A symmetry mismatch unraveled: How phage HK97 scaffold flexibly accommodates a 12-fold pore at a 5-fold viral capsid vertex.
著者: Alexis Huet / Bonnie Oh / Josh Maurer / Robert L Duda / James F Conway /
要旨: Tailed bacteriophages and herpesviruses use a transient scaffold to assemble icosahedral capsids with hexameric capsomers on the faces and pentameric capsomers at all but one vertex where a 12-fold ...Tailed bacteriophages and herpesviruses use a transient scaffold to assemble icosahedral capsids with hexameric capsomers on the faces and pentameric capsomers at all but one vertex where a 12-fold portal is thought to nucleate the assembly. How does the scaffold orchestrate this step? We have determined the portal vertex structure of the bacteriophage HK97 procapsid, where the scaffold is a domain of the major capsid protein. The scaffold forms rigid helix-turn-strand structures on the interior surfaces of all capsomers and is further stabilized around the portal, forming trimeric coiled-coil towers, two per surrounding capsomer. These 10 towers bind identically to 10 of 12 portal subunits, adopting a pseudo-12-fold organization that explains how the symmetry mismatch is managed at this early step.
履歴
登録2023年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29392.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29392.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.07039683 - 0.121377304
平均 (標準偏差)0.000117523574 (±0.0072959745)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29392_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29392_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage HK97

全体名称: Escherichia phage HK97 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage HK97 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: Escherichia phage HK97

超分子名称: Escherichia phage HK97 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Prohead I expressed from plasmid in E.Coli / NCBI-ID: 2681617 / 生物種: Escherichia phage HK97 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 17.7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Prohead I / 直径: 500.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage HK97 (ファージ)
分子量理論値: 47.318488 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEEPKYTIDL RTNNGWWARL KSWFVGGRLV TPNQGSQTGP VSAHGYLGDS SINDERILQI STVWRCVSLI STLTACLPLD VFETDQNDN RKKVDLSNPL ARLLRYSPNQ YMTAQEFREA MTMQLCFYGN AYALVDRNSA GDVISLLPLQ SANMDVKLVG K KVVYRYQR ...文字列:
MEEPKYTIDL RTNNGWWARL KSWFVGGRLV TPNQGSQTGP VSAHGYLGDS SINDERILQI STVWRCVSLI STLTACLPLD VFETDQNDN RKKVDLSNPL ARLLRYSPNQ YMTAQEFREA MTMQLCFYGN AYALVDRNSA GDVISLLPLQ SANMDVKLVG K KVVYRYQR DSEYADFSQK EIFHLKGFGF TGLVGLSPIA FACKSAGVAV AMEDQQRDFF ANGAKSPQIL STGEKVLTEQ QR SQVEENF KEIAGGPVKK RLWILEAGFS TSAIGVTPQD AEMMASRKFQ VSELARFFGV PPHLVGDVEK STSWGSGIEQ QNL GFLQYT LQPYISRWEN SIQRWLIPSK DVGRLHAEHN LDGLLRGDSA SRAAFMKAMG ESGLRTINEM RRTDNMPPLP GGDV AMRQA QYVPITDLGT NKEPRNNGA

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMtris
100.0 mMSodium ChlorideNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2909 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 72945
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8fql:
Portal vertex of HK97 phage

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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