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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29270 | |||||||||
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タイトル | Yeast ATP Synthase map in presence of MgATP | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | F-type / ATP Synthase / yeast / mitochondrial / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / : / : / cristae formation / Mitochondrial protein degradation / photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : ...: / : / : / cristae formation / Mitochondrial protein degradation / photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / ADP binding / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Sharma S / Patel H / Luo M / Mueller DM / Liao M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Conformational ensemble of yeast ATP synthase at low pH reveals unique intermediates and plasticity in F-F coupling. 著者: Stuti Sharma / Min Luo / Hiral Patel / David M Mueller / Maofu Liao / 要旨: Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the proton gradient across the inner mitochondrial membrane to synthesize ATP. Structural and single molecule studies conducted mostly at ...Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the proton gradient across the inner mitochondrial membrane to synthesize ATP. Structural and single molecule studies conducted mostly at neutral or basic pH have provided details of the reaction mechanism of ATP synthesis. However, pH of the mitochondrial matrix is slightly acidic during hypoxia and pH-dependent conformational changes in the ATP synthase have been reported. Here we use single-particle cryo-EM to analyze the conformational ensemble of the yeast (Saccharomyces cerevisiae) ATP synthase at pH 6. Of the four conformations resolved in this study, three are reaction intermediates. In addition to canonical catalytic dwell and binding dwell structures, we identify two unique conformations with nearly identical positions of the central rotor but different catalytic site conformations. These structures provide new insights into the catalytic mechanism of the ATP synthase and highlight elastic coupling between the catalytic and proton translocating domains. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29270.map.gz | 49.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29270-v30.xml emd-29270.xml | 27.5 KB 27.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_29270.png | 40.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-29270.cif.gz | 7.2 KB | ||
その他 | emd_29270_half_map_1.map.gz emd_29270_half_map_2.map.gz | 49.6 MB 49.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29270 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29270 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_29270_validation.pdf.gz | 928 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_29270_full_validation.pdf.gz | 927.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_29270_validation.xml.gz | 12.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_29270_validation.cif.gz | 14.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29270 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29270 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29270.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29270_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_29270_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : ATP Synthase
+超分子 #1: ATP Synthase
+分子 #1: ATP synthase protein 8
+分子 #2: ATP18 isoform 1
+分子 #3: ATP synthase subunit 5, mitochondrial
+分子 #4: ATP synthase subunit alpha
+分子 #5: ATP synthase subunit beta
+分子 #6: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
+分子 #7: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
+分子 #8: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
+分子 #9: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
+分子 #10: ATP synthase subunit a
+分子 #11: ATP synthase subunit 4, mitochondrial
+分子 #12: ATP synthase subunit d, mitochondrial
+分子 #13: ATP synthase subunit H, mitochondrial
+分子 #14: ATP synthase subunit f, mitochondrial
+分子 #15: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #16: MAGNESIUM ION
+分子 #17: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 51.07 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65559 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |