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万見
- EMDB-28990: Cryo-EM structure of p97:UBXD1 PUB-in state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28990
タイトルCryo-EM structure of p97:UBXD1 PUB-in state
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of p97 and UBXD1
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: UBX domain-containing protein 6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA+ / chaperone (シャペロン) / hydrolase (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding ...positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / NADH metabolic process / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ERAD pathway / ubiquitin-like protein ligase binding / MHC class I protein binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / DNA修復 / Protein methylation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / interstrand cross-link repair / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP metabolic process / Attachment and Entry / endoplasmic reticulum unfolded protein response / viral genome replication / lipid droplet / proteasome complex / proteasomal protein catabolic process / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Hh mutants are degraded by ERAD / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Hedgehog ligand biogenesis / オートファジー / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / ADP binding / オートファジー / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / double-strand break repair / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / late endosome membrane / Neddylation / cellular response to heat / early endosome membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / エンドソーム / lysosomal membrane / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA修復 / 中心体 / glutamatergic synapse / lipid binding / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体
類似検索 - 分子機能
UBXN6, PUB domain / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / AAA ATPase, CDC48 family ...UBXN6, PUB domain / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / UBX domain-containing protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.93 Å
データ登録者Braxton JR / Tucker MR / Tse E / Southworth DR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138690 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: The p97/VCP adapter UBXD1 drives AAA+ remodeling and ring opening through multi-domain tethered interactions.
著者: Julian R Braxton / Chad R Altobelli / Maxwell R Tucker / Eric Tse / Aye C Thwin / Michelle R Arkin / Daniel R Southworth /
要旨: p97/VCP is an essential cytosolic AAA+ ATPase hexamer that extracts and unfolds substrate polypeptides during protein homeostasis and degradation. Distinct sets of p97 adapters guide cellular ...p97/VCP is an essential cytosolic AAA+ ATPase hexamer that extracts and unfolds substrate polypeptides during protein homeostasis and degradation. Distinct sets of p97 adapters guide cellular functions but their roles in direct control of the hexamer are unclear. The UBXD1 adapter localizes with p97 in critical mitochondria and lysosome clearance pathways and contains multiple p97-interacting domains. We identify UBXD1 as a potent p97 ATPase inhibitor and report structures of intact p97:UBXD1 complexes that reveal extensive UBXD1 contacts across p97 and an asymmetric remodeling of the hexamer. Conserved VIM, UBX, and PUB domains tether adjacent protomers while a connecting strand forms an N-terminal domain lariat with a helix wedged at the interprotomer interface. An additional VIM-connecting helix binds along the second AAA+ domain. Together these contacts split the hexamer into a ring-open conformation. Structures, mutagenesis, and comparisons to other adapters further reveal how adapters containing conserved p97-remodeling motifs regulate p97 ATPase activity and structure.
履歴
登録2022年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月21日-
マップ公開2023年6月21日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28990.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28990.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.4687522 - 1.0308036
平均 (標準偏差)-0.0013500206 (±0.039819673)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 333.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_28990_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28990_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28990_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of p97 and UBXD1

全体名称: Complex of p97 and UBXD1
要素
  • 複合体: Complex of p97 and UBXD1
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: UBX domain-containing protein 6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of p97 and UBXD1

超分子名称: Complex of p97 and UBXD1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.43682 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASGADSKGD DLSTAILKQK NRPNRLIVDE AINEDNSVVS LSQPKMDELQ LFRGDTVLLK GKKRREAVCI VLSDDTCSDE KIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDVK YGKRIHVLPI DDTVEGITGN LFEVYLKPYF LEAYRPIRKG DIFLVRGGMR A VEFKVVET ...文字列:
MASGADSKGD DLSTAILKQK NRPNRLIVDE AINEDNSVVS LSQPKMDELQ LFRGDTVLLK GKKRREAVCI VLSDDTCSDE KIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDVK YGKRIHVLPI DDTVEGITGN LFEVYLKPYF LEAYRPIRKG DIFLVRGGMR A VEFKVVET DPSPYCIVAP DTVIHCEGEP IKREDEEESL NEVGYDDIGG CRKQLAQIKE MVELPLRHPA LFKAIGVKPP RG ILLYGPP GTGKTLIARA VANETGAFFF LINGPEIMSK LAGESESNLR KAFEEAEKNA PAIIFIDELD AIAPKREKTH GEV ERRIVS QLLTLMDGLK QRAHVIVMAA TNRPNSIDPA LRRFGRFDRE VDIGIPDATG RLEILQIHTK NMKLADDVDL EQVA NETHG HVGADLAALC SEAALQAIRK KMDLIDLEDE TIDAEVMNSL AVTMDDFRWA LSQSNPSALR ETVVEVPQVT WEDIG GLED VKRELQELVQ YPVEHPDKFL KFGMTPSKGV LFYGPPGCGK TLLAKAIANE CQANFISIKG PELLTMWFGE SEANVR EIF DKARQAAPCV LFFDELDSIA KARGGNIGDG GGAADRVINQ ILTEMDGMST KKNVFIIGAT NRPDIIDPAI LRPGRLD QL IYIPLPDEKS RVAILKANLR KSPVAKDVDL EFLAKMTNGF SGADLTEICQ RACKLAIRES IESEIRRERE RQTNPSAM E VEEDDPVPEI RRDHFEEAMR FARRSVSDND IRKYEMFAQT LQQSRGFGSF RFPSGNQGGA GPSQGSGGGT GGSVYTEDN DDDLYG

UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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分子 #2: UBX domain-containing protein 6

分子名称: UBX domain-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.823656 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MKKFFQEFKA DIKFKSAGPG QKLKESVGEK AHKEKPNQPA PRPPRQGPTN EAQMAAAAAL ARLEQKQSRA WGPTSQDTIR NQVRKELQA EATVSGSPEA PGTNVVSEPR EEGSAHLAVP GVYFTCPLTG ATLRKDQRDA CIKEAILLHF STDPVAASIM K IYTFNKDQ ...文字列:
MKKFFQEFKA DIKFKSAGPG QKLKESVGEK AHKEKPNQPA PRPPRQGPTN EAQMAAAAAL ARLEQKQSRA WGPTSQDTIR NQVRKELQA EATVSGSPEA PGTNVVSEPR EEGSAHLAVP GVYFTCPLTG ATLRKDQRDA CIKEAILLHF STDPVAASIM K IYTFNKDQ DRVKLGVDTI AKYLDNIHLH PEEEKYRKIK LQNKVFQERI NCLEGTHEFF EAIGFQKVLL PAQDQEDPEE FY VLSETTL AQPQSLERHK EQLLAAEPVR AKLDRQRRVF QPSPLASQFE LPGDFFNLTA EEIKREQRLR SEAVERLSVL RTK AMREKE EQRGLRKYNY TLLRVRLPDG CLLQGTFYAR ERLGAVYGFV REALQSDWLP FELLASGGQK LSEDENLALN ECGL VPSAL LTFSWDMAVL EDIKAAGAEP DSILKPELLS AIEKLL

UniProtKB: UBX domain-containing protein 6

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.89 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.03 kPa / 詳細: Pelco easiGlow, 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Wait time 10 sec, blot time 3 sec, blot force 0.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 59952 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 22536 / 平均露光時間: 2.024 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction from cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 59126

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8fcq:
Cryo-EM structure of p97:UBXD1 PUB-in state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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