[日本語] English
万見
- EMDB-28766: Huntingtin C-HEAT domain in complex with HAP40 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28766
タイトルHuntingtin C-HEAT domain in complex with HAP40
マップデータSharpened map used for modelling
試料
  • 複合体: Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: 40-kDa huntingtin-associated protein
キーワードScaffold protein / HTT / Huntingtin / HAP40 / Huntingtin-associated protein 40 kDa / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle cytoskeletal trafficking / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly ...vesicle cytoskeletal trafficking / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / Golgi organization / dynein intermediate chain binding / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of MECP2 expression and activity / postsynaptic cytosol / beta-tubulin binding / presynaptic cytosol / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / early endosome / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 ...Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
40-kDa huntingtin-associated protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Harding RJ / Deme JC / Alteen MG / Arrowsmith CH / Lea SM
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
Other government
Other private
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Expanding the Huntingtons disease research toolbox; validated huntingtin subdomain constructs for biochemical and structural investigation of the huntingtin protein
著者: Alteen MG / Deme JC / Alvarez CP / Loppnau P / Hutchinson A / Seitova A / Chandrasekaran R / Silva Ramos E / Secker C / Alqazzaz M / Wanker EE / Lea SM / Arrowsmith CH / Harding RJ
履歴
登録2022年11月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_28766.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28766.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map used for modelling
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 233.28 Å		0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 233.28 Å		0.81 Å/pix.
x 288 pix.
= 233.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.49
最小 - 最大-2.9018176 - 4.7637725
平均 (標準偏差)-0.008127706 (±0.12979236)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 233.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_28766_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Additional Map

ファイルemd_28766_additional_1.map
注釈Additional Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_28766_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_28766_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments

全体名称: Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments
要素
  • 複合体: Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: 40-kDa huntingtin-associated protein

-
超分子 #1: Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments

超分子名称: Full-length Huntingtin-HAP40 complex from subdomain fragments
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 390 KDa

-
分子 #1: Huntingtin

分子名称: Huntingtin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVSPDKDWYV HLVKSQCWTR SDSALLEGAE LVNRIPAEDM NAFMMNSEFN LSLLAPCLSL GMSEISGGQK SALFEAAREV TLARVSGTVQ QLPAVHHVFQ PELPAEPAAY WSKLNDLFGD AALYQSLPTL ARALAQYLVV VSKLPSHLHL PPEKEKDIVK FVVATLEALS ...文字列:
MVSPDKDWYV HLVKSQCWTR SDSALLEGAE LVNRIPAEDM NAFMMNSEFN LSLLAPCLSL GMSEISGGQK SALFEAAREV TLARVSGTVQ QLPAVHHVFQ PELPAEPAAY WSKLNDLFGD AALYQSLPTL ARALAQYLVV VSKLPSHLHL PPEKEKDIVK FVVATLEALS WHLIHEQIPL SLDLQAGLDC CCLALQLPGL WSVVSSTEFV THACSLIHCV HFILEAVAVQ PGEQLLSPER RTNTPKAISE EEEEVDPNTQ NPKYITAACE MVAEMVESLQ SVLALGHKRN SGVPAFLTPL LRNIIISLAR LPLVNSYTRV PPLVWKLGWS PKPGGDFGTA FPEIPVEFLQ EKEVFKEFIY RINTLGWTSR TQFEETWATL LGVLVTQPLV MEQEESPPEE DTERTQINVL AVQAITSLVL SAMTVPVAGN PAVSCLEQQP RNKPLKALDT RFGRKLSIIR GIVEQEIQAM VSKRENIATH HLYQAWDPVP SLSPATTGAL ISHEKLLLQI NPERELGSMS YKLGQVSIHS VWLGNSITPL REEEWDEEEE EEADAPAPSS PPTSPVNSRK HRAGVDIHSC SQFLLELYSR WILPSSSARR TPAILISEVV RSLLVVSDLF TERNQFELMY VTLTELRRVH PSEDEILAQY LVPATCKAAA VLGMDKAVAE PVSRLLESTL RSSHLPSRVG ALHGILYVLE CDLLDDTAKQ LIPVISDYLL SNLKGIAHCV NIHSQQHVLV MCATAFYLIE NYPLDVGPEF SASIIQMCGV MLSGSEESTP SIIYHCALRG LERLLLSEQL SRLDAESLVK LSVDRVNVHS PHRAMAALGL MLTCMYTGKE KVSPGRTSDP NPAAPDSESV IVAMERVSVL FDRIRKGFPC EARVVARILP QFLDDFFPPQ DIMNKVIGEF LSNQQPYPQF MATVVYKVFQ TLHSTGQSSM VRDWVMLSLS NFTQRAPVAM ATWSLSCFFV SASTSPWVAA ILPHVISRMG KLEQVDVNLF CLVATDFYRH QIEEELDRRA FQSVLEVVAA PGSPYHRLLT CLRNVGGSGD YKDDDDK

-
分子 #2: 40-kDa huntingtin-associated protein

分子名称: 40-kDa huntingtin-associated protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHHHHHSSG RENLYFQGMA AAAAGLGGGG AGPGPEAGDF LARYRLVSNK LKKRFLRKPN VAEAGEQFGQ LGRELRAQEC LPYAAWCQLA VARCQQALFH GPGEALALTE AARLFLRQER DARQRLVCPA AYGEPLQAAA SALGAAVRLH LELGQPAAAA ALCLELAAAL ...文字列:
MHHHHHHSSG RENLYFQGMA AAAAGLGGGG AGPGPEAGDF LARYRLVSNK LKKRFLRKPN VAEAGEQFGQ LGRELRAQEC LPYAAWCQLA VARCQQALFH GPGEALALTE AARLFLRQER DARQRLVCPA AYGEPLQAAA SALGAAVRLH LELGQPAAAA ALCLELAAAL RDLGQPAAAA GHFQRAAQLQ LPQLPLAALQ ALGEAASCQL LARDYTGALA VFTRMQRLAR EHGSHPVQSL PPPPPPAPQP GPGATPALPA ALLPPNSGSA APSPAALGAF SDVLVRCEVS RVLLLLLLQP PPAKLLPEHA QTLEKYSWEA FDSHGQESSG QLPEELFLLL QSLVMATHEK DTEAIKSLQV EMWPLLTAEQ NHLLHLVLQE TISPSGQGV

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
300.0 mMNaClSodium chloride
25.0 mMHEPES
0.025 % (v/v)CHAPS
1.0 mMDTT
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.3 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6x9o

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 134849
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る