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万見
- EMDB-28557: Structure of Xenopus cholinephosphotransferase1 in complex with C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28557
タイトルStructure of Xenopus cholinephosphotransferase1 in complex with CDP-choline
マップデータ
試料
  • 複合体: homodimer of choline phosphotransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Cholinephosphotransferase 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM
キーワードCDP-APs / phospholipid synthesis / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol cholinephosphotransferase / diacylglycerol cholinephosphotransferase activity / ethanolaminephosphotransferase activity / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Choline/ethanolamine phosphotransferase / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase, transmembrane domain / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferases signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Cholinephosphotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang L / Zhou M
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK122784 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086392 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)R1223 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure of a eukaryotic cholinephosphotransferase-1 reveals mechanisms of substrate recognition and catalysis.
著者: Lie Wang / Ming Zhou /
要旨: Phosphatidylcholine (PC) is the most abundant phospholipid in eukaryotic cell membranes. In eukaryotes, two highly homologous enzymes, cholinephosphotransferase-1 (CHPT1) and choline/ethanolamine ...Phosphatidylcholine (PC) is the most abundant phospholipid in eukaryotic cell membranes. In eukaryotes, two highly homologous enzymes, cholinephosphotransferase-1 (CHPT1) and choline/ethanolamine phosphotransferase-1 (CEPT1) catalyze the final step of de novo PC synthesis. CHPT1/CEPT1 joins two substrates, cytidine diphosphate-choline (CDP-choline) and diacylglycerol (DAG), to produce PC, and Mg is required for the reaction. However, mechanisms of substrate recognition and catalysis remain unresolved. Here we report structures of a CHPT1 from Xenopus laevis (xlCHPT1) determined by cryo-electron microscopy to an overall resolution of ~3.2 Å. xlCHPT1 forms a homodimer, and each protomer has 10 transmembrane helices (TMs). The first 6 TMs carve out a cone-shaped enclosure in the membrane in which the catalysis occurs. The enclosure opens to the cytosolic side, where a CDP-choline and two Mg are coordinated. The structures identify a catalytic site unique to eukaryotic CHPT1/CEPT1 and suggest an entryway for DAG. The structures also reveal an internal pseudo two-fold symmetry between TM3-6 and TM7-10, and suggest that CHPT1/CEPT1 may have evolved from their distant prokaryotic ancestors through gene duplication.
履歴
登録2022年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2023年11月8日-
現状2023年11月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28557.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28557.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.97
最小 - 最大-4.687986 - 7.1804576
平均 (標準偏差)0.02270834 (±0.1787405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28557_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28557_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homodimer of choline phosphotransferase 1

全体名称: homodimer of choline phosphotransferase 1
要素
  • 複合体: homodimer of choline phosphotransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Cholinephosphotransferase 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM

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超分子 #1: homodimer of choline phosphotransferase 1

超分子名称: homodimer of choline phosphotransferase 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Cholinephosphotransferase 1

分子名称: Cholinephosphotransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: diacylglycerol cholinephosphotransferase
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 44.54223 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGLAEGLAAR MAPHLYIQEP LSAQQLKKLE EHKYSASGRS LVEPPMQVYW NWLVEKVPLW LAPNTITMVG LLLNVLSTLI LVCYCPTAT EGAPFWTYLL CAIGLFVYQS LDAIDGKQAR RTNSSSPLGE MFDHGCDSIS IVFVNLGTIA AVRLGTLPGW M FYCCFVGM ...文字列:
MGLAEGLAAR MAPHLYIQEP LSAQQLKKLE EHKYSASGRS LVEPPMQVYW NWLVEKVPLW LAPNTITMVG LLLNVLSTLI LVCYCPTAT EGAPFWTYLL CAIGLFVYQS LDAIDGKQAR RTNSSSPLGE MFDHGCDSIS IVFVNLGTIA AVRLGTLPGW M FYCCFVGM FMFYCAQWQT YVCGTLKFGI IDVTELQISV TVMFLMTAVC GPELWDYEIP FTGLPMKTIP LLGIIGGTVY SC SNYFRVI LSGGVGKNGS TVAGTSVLSP GLHIGLVLLL ALMIYKKSTT NLFLQNPCLY TLAFGFVSAK ITIKLVIAHM TKS EISLQD TAFIGPGLLF FNQYFNSFID EYIVLWIAMV ISFADLLRYC ISVCLQIATH LRISVFRISS NQAAEQVQTQ KQKL TD

UniProtKB: Cholinephosphotransferase 1

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #3: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

分子名称: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 20 / 式: LBN
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-LBN:
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / リン脂質*YM

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分子 #4: [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM

分子名称: [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CDC
分子量理論値: 488.324 Da
Chemical component information

ChemComp-CDC:
[2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 381720
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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