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- EMDB-2852: Electron cryo-microscopy of mitochondrial ATP synthase dimers -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2852
タイトルElectron cryo-microscopy of mitochondrial ATP synthase dimers
マップデータReconstruction of an ATP-synthase dimer
試料
  • 試料: Polytomella ATP-synthase
  • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial F-type ATP-synthase
キーワードATP-synthase / mitochondria / dimers / Polytomella
生物種Polytomella (植物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Allegretti M / Klusch N / Mills DJ / Vonck J / Kuehlbrandt W / Davies KM
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Horizontal membrane-intrinsic α-helices in the stator a-subunit of an F-type ATP synthase.
著者: Matteo Allegretti / Niklas Klusch / Deryck J Mills / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Karen M Davies /
要旨: ATP, the universal energy currency of cells, is produced by F-type ATP synthases, which are ancient, membrane-bound nanomachines. F-type ATP synthases use the energy of a transmembrane ...ATP, the universal energy currency of cells, is produced by F-type ATP synthases, which are ancient, membrane-bound nanomachines. F-type ATP synthases use the energy of a transmembrane electrochemical gradient to generate ATP by rotary catalysis. Protons moving across the membrane drive a rotor ring composed of 8-15 c-subunits. A central stalk transmits the rotation of the c-ring to the catalytic F1 head, where a series of conformational changes results in ATP synthesis. A key unresolved question in this fundamental process is how protons pass through the membrane to drive ATP production. Mitochondrial ATP synthases form V-shaped homodimers in cristae membranes. Here we report the structure of a native and active mitochondrial ATP synthase dimer, determined by single-particle electron cryomicroscopy at 6.2 Å resolution. Our structure shows four long, horizontal membrane-intrinsic α-helices in the a-subunit, arranged in two hairpins at an angle of approximately 70° relative to the c-ring helices. It has been proposed that a strictly conserved membrane-embedded arginine in the a-subunit couples proton translocation to c-ring rotation. A fit of the conserved carboxy-terminal a-subunit sequence places the conserved arginine next to a proton-binding c-subunit glutamate. The map shows a slanting solvent-accessible channel that extends from the mitochondrial matrix to the conserved arginine. Another hydrophilic cavity on the lumenal membrane surface defines a direct route for the protons to an essential histidine-glutamate pair. Our results provide unique new insights into the structure and function of rotary ATP synthases and explain how ATP production is coupled to proton translocation.
履歴
登録2015年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年2月11日-
マップ公開2015年3月4日-
更新2015年5月13日-
現状2015年5月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.086
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

500_500_EMD-...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2852.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of an ATP-synthase dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.77 Å/pix.
x 256 pix.
= 453.12 Å		1.77 Å/pix.
x 256 pix.
= 453.12 Å		1.77 Å/pix.
x 256 pix.
= 453.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.77 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.03314428 - 0.19327824
平均 (標準偏差)0.00235808 (±0.01422703)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 453.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.771.771.77
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z453.120453.120453.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0330.1930.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Polytomella ATP-synthase

全体名称: Polytomella ATP-synthase
要素
  • 試料: Polytomella ATP-synthase
  • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial F-type ATP-synthase

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超分子 #1000: Polytomella ATP-synthase

超分子名称: Polytomella ATP-synthase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.6 MDa

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分子 #1: Mitochondrial F-type ATP-synthase

分子名称: Mitochondrial F-type ATP-synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Polytomella (植物) / Organelle: Mitochondrion / 細胞中の位置: Cristae membrane
分子量理論値: 1.6 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 50nM TRIS/HCl pH 8.0, 1mM MgCl2, 20mM NaCl, DDM 0.05%
グリッド詳細: Quantifoil gold grid with thin carbon support, glow discharged for 2 minutes
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 113 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 8-10 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度平均: 78 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 155,000 magnification
日付2014年1月30日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 2829 / 平均電子線量: 80 e/Å2
詳細: Every image is a stack aligned by the motion correction software (Li et al., 2013)
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104430 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected manually using EMAN boxer
CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, RELION, IMOD, IMAGIC / 使用した粒子像数: 49600
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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