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- EMDB-28333: Cryo-EM structure of human HSP90B in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28333
タイトルCryo-EM structure of human HSP90B in the closed state
マップデータCryo-EM structure of human HSP90B in the closed state
試料
  • 複合体: HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードHSP90B / AIPL1 / phosphodiesterase 6 / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding ...: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of tau-protein kinase activity / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / The NLRP3 inflammasome / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / cellular response to interleukin-4 / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / tau protein binding / placenta development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein stabilization / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Srivastava D / Artemyev NO
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01 EY-10843 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Unique interface and dynamics of the complex of HSP90 with a specialized cochaperone AIPL1.
著者: Dhiraj Srivastava / Ravi P Yadav / Sneha Singh / Kimberly Boyd / Nikolai O Artemyev /
要旨: Photoreceptor phosphodiesterase PDE6 is central for visual signal transduction. Maturation of PDE6 depends on a specialized chaperone complex of HSP90 with aryl hydrocarbon receptor-interacting ...Photoreceptor phosphodiesterase PDE6 is central for visual signal transduction. Maturation of PDE6 depends on a specialized chaperone complex of HSP90 with aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1). Disruption of PDE6 maturation underlies a severe form of retina degeneration. Here, we report a 3.9 Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the complex of HSP90 with AIPL1. This structure reveals a unique interaction of the FK506-binding protein (FKBP)-like domain of AIPL1 with HSP90 at its dimer interface. Unusually, the N terminus AIPL1 inserts into the HSP90 lumen in a manner that was observed previously for HSP90 clients. Deletion of the 7 N-terminal residues of AIPL1 decreased its ability to cochaperone PDE6. Multi-body refinement of the cryo-EM data indicated large swing-like movements of AIPL1-FKBP. Modeling the complex of HSP90 with AIPL1 using crosslinking constraints indicated proximity of the mobile tetratricopeptide repeat (TPR) domain with the C-terminal domain of HSP90. Our study establishes a framework for future structural studies of PDE6 maturation.
履歴
登録2022年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月25日-
マップ公開2023年1月25日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28333.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28333.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of human HSP90B in the closed state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.246 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.2
最小 - 最大-11.448881999999999 - 31.791640999999998
平均 (標準偏差)0.0010798957 (±0.96887445)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 249.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28333_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_28333_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_28333_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state

全体名称: HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state
要素
  • 複合体: HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state

超分子名称: HSP90B dimer in the closed AMPPNP bound state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 174 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-beta

分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: HSP90B / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.170227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHDYD IPTTGYPYDV PDYAENLYFQ GASPEEVHHG EEEVETFAFQ AEIAQLMSLI INTFYSNKEI FLRELISNAS DALDKIRYE SLTDPSKLDS GKELKIDIIP NPQERTLTLV DTGIGMTKAD LINNLGTIAK SGTKAFMEAL QAGADISMIG Q FGVGFYSA ...文字列:
MHHHHHHDYD IPTTGYPYDV PDYAENLYFQ GASPEEVHHG EEEVETFAFQ AEIAQLMSLI INTFYSNKEI FLRELISNAS DALDKIRYE SLTDPSKLDS GKELKIDIIP NPQERTLTLV DTGIGMTKAD LINNLGTIAK SGTKAFMEAL QAGADISMIG Q FGVGFYSA YLVAEKVVVI TKHNDDEQYA WESSAGGSFT VRADHGEPIG RGTKVILHLK EDQTEYLEER RVKEVVKKHS QF IGYPITL YLEKEREKEI SDDEAEEEKG EKEEEDKDDE EKPKIEDVGS DEEDDSGKDK KKKTKKIKEK YIDQEELNKT KPI WTRNPD DITQEEYGEF YKSLTNDWED HLAVKHFSVE GQLEFRALLF IPRRAPFDLF ENKKKKNNIK LYVRRVFIMD SCDE LIPEY LNFIRGVVDS EDLPLNISRE MLQQSKILKV IRKNIVKKCL ELFSELAEDK ENYKKFYEAF SKNLKLGIHE DSTNR RRLS ELLRYHTSQS GDEMTSLSEY VSRMKETQKS IYYITGESKE QVANSAFVER VRKRGFEVVY MTEPIDEYCV QQLKEF DGK SLVSVTKEGL ELPEDEEEKK KMEESKAKFE NLCKLMKEIL DKKVEKVTIS NRLVSSPCCI VTSTYGWTAN MERIMKA QA LRDNSTMGYM MAKKHLEINP DHPIVETLRQ KAEADKNDKA VKDLVVLLFE TALLSSGFSL EDPQTHSNRI YRMIKLGL G IDEDEVAAEE PNAAVPDEIP PLEGDEDASR MEEVD

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-beta

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分子 #2: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
25.0 mMHSPES
200.0 mMNaCl
1.0 mMTCEP

詳細: 25 mM HEPES, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP, pH 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 0.032 sec. / 平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 116639
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0) / 詳細: masked FSC resolution / 使用した粒子像数: 440225
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8eob:
Cryo-EM structure of human HSP90B in the closed state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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