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万見
- EMDB-2815: FtsAZ constriction in a liposome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2815
タイトルFtsAZ constriction in a liposome
マップデータTomogram of the FtsZ ring reconstituted in liposomes.
試料
  • 試料: Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside liposomes.
  • タンパク質・ペプチド: FtsZ
  • タンパク質・ペプチド: FtsA
キーワードFtsZ / divisome / bacterial cell division / cytokinesis
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / cytoplasmic side of plasma membrane / cell division / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FTSA / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FtsA / Cell division protein FtsA / : / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain ...Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FTSA / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FtsA / Cell division protein FtsA / : / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Szwedziak P / Wang Q / Bharat TAM / Tsim M / Lowe J
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Architecture of the ring formed by the tubulin homologue FtsZ in bacterial cell division.
著者: Piotr Szwedziak / Qing Wang / Tanmay A M Bharat / Matthew Tsim / Jan Löwe /
要旨: Membrane constriction is a prerequisite for cell division. The most common membrane constriction system in prokaryotes is based on the tubulin homologue FtsZ, whose filaments in E. coli are anchored ...Membrane constriction is a prerequisite for cell division. The most common membrane constriction system in prokaryotes is based on the tubulin homologue FtsZ, whose filaments in E. coli are anchored to the membrane by FtsA and enable the formation of the Z-ring and divisome. The precise architecture of the FtsZ ring has remained enigmatic. In this study, we report three-dimensional arrangements of FtsZ and FtsA filaments in C. crescentus and E. coli cells and inside constricting liposomes by means of electron cryomicroscopy and cryotomography. In vivo and in vitro, the Z-ring is composed of a small, single-layered band of filaments parallel to the membrane, creating a continuous ring through lateral filament contacts. Visualisation of the in vitro reconstituted constrictions as well as a complete tracing of the helical paths of the filaments with a molecular model favour a mechanism of FtsZ-based membrane constriction that is likely to be accompanied by filament sliding.
履歴
登録2014年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年12月24日-
マップ公開2014年12月31日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.66
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.66
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.66
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-2815.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2815.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Tomogram of the FtsZ ring reconstituted in liposomes.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
17.98 Å/pix.
x 85 pix.
= 1528.3 Å		17.98 Å/pix.
x 163 pix.
= 2930.74 Å		17.98 Å/pix.
x 202 pix.
= 3631.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 17.98 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 2.66 / ムービー #1: 2.66
最小 - 最大0.0 - 4.19936943
平均 (標準偏差)1.04198217 (±1.20530427)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-412-464233
サイズ16320285
Spacing16320285
セルA: 3631.96 Å / B: 2930.74 Å / C: 1528.2999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z17.9817.9817.98
M x/y/z20216385
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z3631.9602930.7401528.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-464-412233
NC/NR/NS20216385
D min/max/mean0.0004.1991.042

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside li...

全体名称: Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside liposomes.
要素
  • 試料: Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside liposomes.
  • タンパク質・ペプチド: FtsZ
  • タンパク質・ペプチド: FtsA

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超分子 #1000: Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside li...

超分子名称: Thermotoga maritima FtsA and FtsZ proteins encapsulated inside liposomes.
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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分子 #1: FtsZ

分子名称: FtsZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: polymer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
分子量理論値: 38 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: C41 / 組換プラスミド: pTXB1
配列UniProtKB: Cell division protein FtsZ

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分子 #2: FtsA

分子名称: FtsA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: polymer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
分子量理論値: 47 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: C41 / 組換プラスミド: pTXB1
配列UniProtKB: Cell division protein FtsA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris 100 mM NaCl 1 mM EDTA 1 mM NaN3
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 200 mesh Cu/Rh holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: 3.5 s blot on Whatmann 1 filter paper.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Visualisation of power spectrum.
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan Quantum
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2014年8月29日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 121 / 平均電子線量: 150 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 26000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -10.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -10.0 µm / 倍率（公称値）: 26000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 1 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Tilt series data was aligned using IMOD and reconstruction was carried out using tomo3D.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD, tomo3D / 使用した粒子像数: 121

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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