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- EMDB-28089: a22L prion fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28089
タイトルa22L prion fibril
マップデータPost processed, real space averaged map of anchorless 22L prion fibril
試料
  • 複合体: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / activation of protein kinase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / response to cadmium ion / side of membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / house mouse (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hoyt F / Caughey B
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI000580-33 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM of prion strains from the same genotype of host identifies conformational determinants.
著者: Forrest Hoyt / Parvez Alam / Efrosini Artikis / Cindi L Schwartz / Andrew G Hughson / Brent Race / Chase Baune / Gregory J Raymond / Gerald S Baron / Allison Kraus / Byron Caughey /
要旨: Prion strains in a given type of mammalian host are distinguished by differences in clinical presentation, neuropathological lesions, survival time, and characteristics of the infecting prion protein ...Prion strains in a given type of mammalian host are distinguished by differences in clinical presentation, neuropathological lesions, survival time, and characteristics of the infecting prion protein (PrP) assemblies. Near-atomic structures of prions from two host species with different PrP sequences have been determined but comparisons of distinct prion strains of the same amino acid sequence are needed to identify purely conformational determinants of prion strain characteristics. Here we report a 3.2 Å resolution cryogenic electron microscopy-based structure of the 22L prion strain purified from the brains of mice engineered to express only PrP lacking glycophosphatidylinositol anchors [anchorless (a) 22L]. Comparison of this near-atomic structure to our recently determined structure of the aRML strain propagated in the same inbred mouse reveals that these two mouse prion strains have distinct conformational templates for growth via incorporation of PrP molecules of the same sequence. Both a22L and aRML are assembled as stacks of PrP molecules forming parallel in-register intermolecular β-sheets and intervening loops, with single monomers spanning the ordered fibril core. Each monomer shares an N-terminal steric zipper, three major arches, and an overall V-shape, but the details of these and other conformational features differ markedly. Thus, variations in shared conformational motifs within a parallel in-register β-stack fibril architecture provide a structural basis for prion strain differentiation within a single host genotype.
履歴
登録2022年9月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2022年11月23日-
現状2022年11月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28089.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28089.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post processed, real space averaged map of anchorless 22L prion fibril
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 401.28 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 401.28 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 401.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.045 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.023766868 - 0.050889917
平均 (標準偏差)0.00017263262 (±0.0017125767)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 401.27997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM half map for anchorless 22L prion fibril

ファイルemd_28089_half_map_1.map
注釈EM half map for anchorless 22L prion fibril
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map for anchorless 22L prion fibril

ファイルemd_28089_half_map_2.map
注釈EM half map for anchorless 22L prion fibril
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril

全体名称: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril
要素
  • 複合体: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein

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超分子 #1: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril

超分子名称: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: Brain

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分子 #1: Major prion protein

分子名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: house mouse (ハツカネズミ)
分子量理論値: 25.550348 KDa
配列文字列: MANLGYWLLA LFVTMWTDVG LCKKRPKPGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGTWGQPH GGGWGQPHGG SWGQPHGGSW GQPHGGGWG QGGGTHNQWN KPSKPKTNLK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPMIH FGNDWEDRYY RENMYRYPNQ V YYRPVDQY ...文字列:
MANLGYWLLA LFVTMWTDVG LCKKRPKPGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGTWGQPH GGGWGQPHGG SWGQPHGGSW GQPHGGGWG QGGGTHNQWN KPSKPKTNLK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPMIH FGNDWEDRYY RENMYRYPNQ V YYRPVDQY SNQNNFVHDC VNITIKQHTV TTTTKGENFT ETDVKMMERV VEQMCVTQYQ KESQAYYDGR RSS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: Sample suspended in 20 mM Tris pH 7.4, 100 mM containing 0.02% amphipol 8-35
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 4449 / 平均電子線量: 57.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.75 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.565 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0 beta)
詳細: Pixel size was corrected in post processing from 1.1 A/pix to 1.045 A/pix to correct an error in the reported magnification pixel size.
使用した粒子像数: 16409
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
Segment selection選択した数: 226306
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Starting model was generated from 2D classes using relion_helix_inimodel2d
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0 beta)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8efu:
a22L prion fibril

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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