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- EMDB-28042: Cryo-EM Structure of P74-26 tail-like tubes -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28042
タイトルCryo-EM Structure of P74-26 tail-like tubes
マップデータ
試料
  • 複合体: In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93
    • タンパク質・ペプチド: Tail Tube Protein gp93
キーワードtail tube protein / bacteriophage / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Phage tail tube protein-like / Phage tail tube protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Oshimavirus P7426 (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Agnello E / Pajak J / Liu X / Kelch B
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)1817338 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2042597 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: Conformational dynamics control assembly of an extremely long bacteriophage tail tube.
著者: Emily Agnello / Joshua Pajak / Xingchen Liu / Brian A Kelch /
要旨: Tail tube assembly is an essential step in the lifecycle of long-tailed bacteriophages. Limited structural and biophysical information has impeded an understanding of assembly and stability of their ...Tail tube assembly is an essential step in the lifecycle of long-tailed bacteriophages. Limited structural and biophysical information has impeded an understanding of assembly and stability of their long, flexible tail tubes. The hyperthermophilic phage P74-26 is particularly intriguing as it has the longest tail of any known virus (nearly 1 μm) and is the most thermostable known phage. Here, we use structures of the P74-26 tail tube along with an in vitro system for studying tube assembly kinetics to propose the first molecular model for the tail tube assembly of long-tailed phages. Our high-resolution cryo-EM structure provides insight into how the P74-26 phage assembles through flexible loops that fit into neighboring rings through tight "ball-and-socket"-like interactions. Guided by this structure, and in combination with mutational, light scattering, and molecular dynamics simulations data, we propose a model for the assembly of conserved tube-like structures across phage and other entities possessing tail tube-like proteins. We propose that formation of a full ring promotes the adoption of a tube elongation-competent conformation among the flexible loops and their corresponding sockets, which is further stabilized by an adjacent ring. Tail assembly is controlled by the cooperative interaction of dynamic intraring and interring contacts. Given the structural conservation among tail tube proteins and tail-like structures, our model can explain the mechanism of high-fidelity assembly of long, stable tubes.
履歴
登録2022年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月8日-
マップ公開2023年3月8日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28042.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-2.257862 - 4.233602
平均 (標準偏差)0.0066041714 (±0.1923028)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 261.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28042_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28042_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93

全体名称: In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93
要素
  • 複合体: In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93
    • タンパク質・ペプチド: Tail Tube Protein gp93

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超分子 #1: In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93

超分子名称: In vitro-assembled tail-like tubes of tail tube protein gp93
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oshimavirus P7426 (ウイルス)

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分子 #1: Tail Tube Protein gp93

分子名称: Tail Tube Protein gp93 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oshimavirus P7426 (ウイルス)
分子量理論値: 37.955738 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGVDTFLAF KEQADLKTPA TLASLAAGDF LAFNSESLSG RQQVIQSRAI RRMPMRQIAY TANGTVEAGG AVEFTTSNYV LKKLLPLIF HSKTGQEDDP DGDGATFTLV NGGVLTPFTA FVGFDGPEGK YVRRFFGAKV NQATFSARVN DMLNLNLDVQ A IGKDILQP ...文字列:
MRGVDTFLAF KEQADLKTPA TLASLAAGDF LAFNSESLSG RQQVIQSRAI RRMPMRQIAY TANGTVEAGG AVEFTTSNYV LKKLLPLIF HSKTGQEDDP DGDGATFTLV NGGVLTPFTA FVGFDGPEGK YVRRFFGAKV NQATFSARVN DMLNLNLDVQ A IGKDILQP GDPGWVNVTP VYPGGDEEYA YVFYQARVLI KAGDMADLAE LPVESFDLTI NHNLNTNRYR LGSIYRQSLD EG VTEVTGT FTLDAAVKSI SGPALNLTGG TAHDPAFLEK VALYGKYAAL KLEFIDPTRE VAEGVPCRLT IHLPFVRLEE PDF QVRDPG VITGSARFNA YETISVTHVA KF

UniProtKB: Major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3Tris
300.0 mMKClPotassium Chloride
20.0 mMC3H4N2Imidazole
5.0 mMC2H6OSBeta-mercaptoethanol
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
詳細: Grids were glow discharged at 25 mA for 60 sec with negative polarity.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 38.4312 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 40.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -44 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 395357
Segment selection選択した数: 619907
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio map generated in cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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