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万見
- EMDB-27887: RNA-mediated APOBEC3G dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27887
タイトルRNA-mediated APOBEC3G dimer
マップデータ
試料
  • 複合体: APOBEC3G dimer mediated by RNA
    • タンパク質・ペプチド: APOBEC3G
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Ito F / Alvarez-Cabrera AL / Liu S / Yang H / Shiriaeva A / Zhou ZH / Chen XS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI150524 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for HIV-1 antagonism of host APOBEC3G via Cullin E3 ligase.
著者: Fumiaki Ito / Ana L Alvarez-Cabrera / Shiheng Liu / Hanjing Yang / Anna Shiriaeva / Z Hong Zhou / Xiaojiang S Chen /
要旨: Human APOBEC3G (A3G) is a virus restriction factor that inhibits HIV-1 replication and triggers lethal hypermutation on viral reverse transcripts. HIV-1 viral infectivity factor (Vif) breaches this ...Human APOBEC3G (A3G) is a virus restriction factor that inhibits HIV-1 replication and triggers lethal hypermutation on viral reverse transcripts. HIV-1 viral infectivity factor (Vif) breaches this host A3G immunity by hijacking a cellular E3 ubiquitin ligase complex to target A3G for ubiquitination and degradation. The molecular mechanism of A3G targeting by Vif-E3 ligase is unknown, limiting the antiviral efforts targeting this host-pathogen interaction crucial for HIV-1 infection. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of A3G bound to HIV-1 Vif in complex with T cell transcription cofactor CBF-β and multiple components of the Cullin-5 RING E3 ubiquitin ligase. The structures reveal unexpected RNA-mediated interactions of Vif with A3G primarily through A3G's noncatalytic domain, while A3G's catalytic domain is poised for ubiquitin transfer. These structures elucidate the molecular mechanism by which HIV-1 Vif hijacks the host ubiquitin ligase to specifically target A3G to establish infection and offer structural information for the rational development of antiretroviral therapeutics.
履歴
登録2022年8月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2023年1月11日-
現状2023年1月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27887.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.1483165 - 0.3053233
平均 (標準偏差)-1.6005648e-05 (±0.00570475)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 471.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : APOBEC3G dimer mediated by RNA

全体名称: APOBEC3G dimer mediated by RNA
要素
  • 複合体: APOBEC3G dimer mediated by RNA
    • タンパク質・ペプチド: APOBEC3G

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超分子 #1: APOBEC3G dimer mediated by RNA

超分子名称: APOBEC3G dimer mediated by RNA / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Macaca mulatta (アカゲザル)
分子量理論値: 108 KDa

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分子 #1: APOBEC3G

分子名称: APOBEC3G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Macaca mulatta (アカゲザル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPGGSGGMKP QIRNMVEPMD PRTFVSNFNN RPILSGLDTV WLCCEVKTKD PSGPPLDAKI FQGKVYPKAK YHPEMRFLRW FHKWRQLHHD QEYKVTWYVS WSPCTRCANS VATFLAKDPK VTLTIFVARL YYFWDPDYQQ ALRILAEAGA TMKIMNYNEF QDCWNKFVDG ...文字列:
GPGGSGGMKP QIRNMVEPMD PRTFVSNFNN RPILSGLDTV WLCCEVKTKD PSGPPLDAKI FQGKVYPKAK YHPEMRFLRW FHKWRQLHHD QEYKVTWYVS WSPCTRCANS VATFLAKDPK VTLTIFVARL YYFWDPDYQQ ALRILAEAGA TMKIMNYNEF QDCWNKFVDG RGKPFKPWNN LPKHYTLLQA TLGELLRHLM DPGTFTSNFN NKPWVSGQHE TYLCYKVERL HNDTWVPLNQ HRGFLRNQAP NIHGFPKGRH AQLCFLDLIP FWKLDGQQYR VTCFTSWSPC FSCAQEMAKF ISNNEHVSLC IFAARIYDDQ GRYQEGLRTL HRDGAKIAMM NYSEFEYCWD TFVDRQGRPF QPWDGLDEHS QALSGRLRAI LQNQGN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11803 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 150000

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5032127
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab intio reconstruction in cryoSPARC.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 116460
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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