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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | RNA-mediated APOBEC3G dimer | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Ito F / Alvarez-Cabrera AL / Liu S / Yang H / Shiriaeva A / Zhou ZH / Chen XS | |||||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023タイトル: Structural basis for HIV-1 antagonism of host APOBEC3G via Cullin E3 ligase. 著者: Fumiaki Ito / Ana L Alvarez-Cabrera / Shiheng Liu / Hanjing Yang / Anna Shiriaeva / Z Hong Zhou / Xiaojiang S Chen / ![]() 要旨: Human APOBEC3G (A3G) is a virus restriction factor that inhibits HIV-1 replication and triggers lethal hypermutation on viral reverse transcripts. HIV-1 viral infectivity factor (Vif) breaches this ...Human APOBEC3G (A3G) is a virus restriction factor that inhibits HIV-1 replication and triggers lethal hypermutation on viral reverse transcripts. HIV-1 viral infectivity factor (Vif) breaches this host A3G immunity by hijacking a cellular E3 ubiquitin ligase complex to target A3G for ubiquitination and degradation. The molecular mechanism of A3G targeting by Vif-E3 ligase is unknown, limiting the antiviral efforts targeting this host-pathogen interaction crucial for HIV-1 infection. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of A3G bound to HIV-1 Vif in complex with T cell transcription cofactor CBF-β and multiple components of the Cullin-5 RING E3 ubiquitin ligase. The structures reveal unexpected RNA-mediated interactions of Vif with A3G primarily through A3G's noncatalytic domain, while A3G's catalytic domain is poised for ubiquitin transfer. These structures elucidate the molecular mechanism by which HIV-1 Vif hijacks the host ubiquitin ligase to specifically target A3G to establish infection and offer structural information for the rational development of antiretroviral therapeutics. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_27887.map.gz | 254.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-27887-v30.xml emd-27887.xml | 15.2 KB 15.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_27887_fsc.xml | 16.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_27887.png | 22.8 KB | ||
| その他 | emd_27887_half_map_1.map.gz emd_27887_half_map_2.map.gz | 475 MB 475 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27887 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27887 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_27887_validation.pdf.gz | 681 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_27887_full_validation.pdf.gz | 680.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_27887_validation.xml.gz | 26.5 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_27887_validation.cif.gz | 34.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27887 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27887 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_27887.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.92 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_27887_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_27887_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : APOBEC3G dimer mediated by RNA
| 全体 | 名称: APOBEC3G dimer mediated by RNA |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: APOBEC3G dimer mediated by RNA
| 超分子 | 名称: APOBEC3G dimer mediated by RNA / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 108 KDa |
-分子 #1: APOBEC3G
| 分子 | 名称: APOBEC3G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: GPGGSGGMKP QIRNMVEPMD PRTFVSNFNN RPILSGLDTV WLCCEVKTKD PSGPPLDAKI FQGKVYPKAK YHPEMRFLRW FHKWRQLHHD QEYKVTWYVS WSPCTRCANS VATFLAKDPK VTLTIFVARL YYFWDPDYQQ ALRILAEAGA TMKIMNYNEF QDCWNKFVDG ...文字列: GPGGSGGMKP QIRNMVEPMD PRTFVSNFNN RPILSGLDTV WLCCEVKTKD PSGPPLDAKI FQGKVYPKAK YHPEMRFLRW FHKWRQLHHD QEYKVTWYVS WSPCTRCANS VATFLAKDPK VTLTIFVARL YYFWDPDYQQ ALRILAEAGA TMKIMNYNEF QDCWNKFVDG RGKPFKPWNN LPKHYTLLQA TLGELLRHLM DPGTFTSNFN NKPWVSGQHE TYLCYKVERL HNDTWVPLNQ HRGFLRNQAP NIHGFPKGRH AQLCFLDLIP FWKLDGQQYR VTCFTSWSPC FSCAQEMAKF ISNNEHVSLC IFAARIYDDQ GRYQEGLRTL HRDGAKIAMM NYSEFEYCWD TFVDRQGRPF QPWDGLDEHS QALSGRLRAI LQNQGN |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 濃度 | 0.15 mg/mL |
|---|---|
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS GLACIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11803 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 150000 |
ムービー
コントローラー
万見について





データ登録者
米国, 1件
引用


Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)





































解析
FIELD EMISSION GUN
