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- EMDB-27759: SPOP W22R Tetrameric Form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27759
タイトルSPOP W22R Tetrameric Form
マップデータFull map
試料
  • 複合体: SPOP W22R Mutant (tetrameric form)
    • タンパク質・ペプチド: Speckle-type POZ protein
キーワードSPOP / ubiquitination / cullin / ONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of proteolysis / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / molecular function inhibitor activity / Hedgehog 'on' state / protein polyubiquitination / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / identical protein binding ...regulation of proteolysis / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / molecular function inhibitor activity / Hedgehog 'on' state / protein polyubiquitination / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SPOP, C-terminal BACK domain / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Speckle-type POZ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Cuneo MJ / Mittag T / O'Flynn B / Lo YH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM112846 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2023
タイトル: Higher-order SPOP assembly reveals a basis for cancer mutant dysregulation.
著者: Matthew J Cuneo / Brian G O'Flynn / Yu-Hua Lo / Nafiseh Sabri / Tanja Mittag /
要旨: The speckle-type POZ protein (SPOP) functions in the Cullin3-RING ubiquitin ligase (CRL3) as a receptor for the recognition of substrates involved in cell growth, survival, and signaling. SPOP ...The speckle-type POZ protein (SPOP) functions in the Cullin3-RING ubiquitin ligase (CRL3) as a receptor for the recognition of substrates involved in cell growth, survival, and signaling. SPOP mutations have been attributed to the development of many types of cancers, including prostate and endometrial cancers. Prostate cancer mutations localize in the substrate-binding site of the substrate recognition (MATH) domain and reduce or prevent binding. However, most endometrial cancer mutations are dispersed in seemingly inconspicuous solvent-exposed regions of SPOP, offering no clear basis for their cancer-causing and peculiar gain-of-function properties. Herein, we present the first structure of SPOP in its oligomeric form, uncovering several new interfaces important for SPOP self-assembly and normal function. Given that many previously unaccounted-for cancer mutations are localized in these newly identified interfaces, we uncover molecular mechanisms underlying dysregulation of SPOP function, with effects ranging from gross structural changes to enhanced self-association, and heightened stability and activity.
履歴
登録2022年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月18日-
マップ公開2023年1月18日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27759.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.45 Å/pix.
x 300 pix.
= 435.78 Å
1.45 Å/pix.
x 300 pix.
= 435.78 Å
1.45 Å/pix.
x 300 pix.
= 435.78 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4526 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-0.29437694 - 1.7551929
平均 (標準偏差)0.0018735272 (±0.061297234)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 435.78 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27759_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map

ファイルemd_27759_half_map_1.map
注釈Half map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map

ファイルemd_27759_half_map_2.map
注釈Half map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : SPOP W22R Mutant (tetrameric form)

全体名称: SPOP W22R Mutant (tetrameric form)
要素
  • 複合体: SPOP W22R Mutant (tetrameric form)
    • タンパク質・ペプチド: Speckle-type POZ protein

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超分子 #1: SPOP W22R Mutant (tetrameric form)

超分子名称: SPOP W22R Mutant (tetrameric form) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Speckle-type POZ protein

分子名称: Speckle-type POZ protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.023148 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: SRVPSPPPPA EMSSGPVAES RCYTQIKVVK FSYMWTINNF SFCREEMGEV IKSSTFSSGA NDKLKWCLRV NPKGLDEESK DYLSLYLLL VSCPKSEVRA KFKFSILNAK GEETKAMESQ RAYRFVQGKD WGFKKFIRRD FLLDEANGLL PDDKLTLFCE V SVVQDSVN ...文字列:
SRVPSPPPPA EMSSGPVAES RCYTQIKVVK FSYMWTINNF SFCREEMGEV IKSSTFSSGA NDKLKWCLRV NPKGLDEESK DYLSLYLLL VSCPKSEVRA KFKFSILNAK GEETKAMESQ RAYRFVQGKD WGFKKFIRRD FLLDEANGLL PDDKLTLFCE V SVVQDSVN ISGQNTMNMV KVPECRLADE LGGLWENSRF TDCCLCVAGQ EFQAHKAILA ARSPVFSAMF EHEMEESKKN RV EINDVEP EVFKEMMCFI YTGKAPNLDK MADDLLAAAD KYALERLKVM CEDALCSNLS VENAAEILIL ADLHSADQLK TQA VDFINY HASDVLETSG WKSMVVSHPH LVAEAYRSLA SAQCPFLGPP RKRLKQS

UniProtKB: Speckle-type POZ protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 400 mM NaCl, 5 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 69.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 121000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8dwt:
SPOP W22R Form 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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