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- EMDB-27711: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27711
タイトルRecombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
マップデータ
試料
  • 複合体: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRyanodine receptor / Calcium channel / Mutation / Triple mutant / RyR2 / Phosphorylation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / Ion homeostasis / positive regulation of sequestering of calcium ion / negative regulation of calcium-mediated signaling / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / calcium ion transmembrane import into cytosol / FK506 binding / protein kinase A regulatory subunit binding / response to muscle activity / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / cellular response to caffeine / intracellularly gated calcium channel activity / smooth muscle contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / T cell proliferation / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of heart rate / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / regulation of heart rate / protein maturation / sarcoplasmic reticulum / sarcomere / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Iyer KA / Hu Y / Murayama T / Samso M
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01 AR068431 米国
American Heart Association19POST34430178 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HSSN26120080001E 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116790 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
著者: Hu Y / Iyer KA / Nayak AR / Eltit JM / Kurebayashi N / Murayama T / Samso M
履歴
登録2022年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27711.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 460 pix.
= 496.8 Å		1.08 Å/pix.
x 460 pix.
= 496.8 Å		1.08 Å/pix.
x 460 pix.
= 496.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-1.4576077 - 2.8039804
平均 (標準偏差)0.0026045844 (±0.06471021)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 496.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_27711_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27711_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27711_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D...

全体名称: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
要素
  • 複合体: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D...

超分子名称: Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 2.26 MDa

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分子 #1: Ryanodine receptor 2

分子名称: Ryanodine receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 565.62 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADAGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADAGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVRVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN SSWHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKNLLLM DKE KADVKS TAFAFRSSKE KLDVGVRKEV DGMGTSEIKY GDSICYIQHV DTGLWLTYQA VDVKSARMGS IQRKAIMHHE GHMD DGLNL SRSQHEESRT ARVIRSTVFL FNRFIRGLDA LSKKVKLPTI DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA ACYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPVPVDTS QIVLPPHLER IRERLAENI HELWVMNKIE LGWQYGPVRD DNKRQHPCLV EFCKLPEQER NYNLQMSLET LKTLLALGCH VGIADEHAEE K VKKMKLPK NYQLTSGYKP APMDLSFIKL TPSQEAMVDK LAENAHNVWA RDRIRQGWTY GIQQDVKNRR NPRLVPYTLL DD RTKKSNK DSLREAVRTL LGYGYHLEAP DQDHASRAEV CSGTGERFRI FRAEKTYAVK AGRWYFEFEA VTAGDMRVGW SRP GCQPDL ELGSDDRAFA FDGFKAQRWH QGNEHYGRSW QAGDVVGCMV DMNEHTMMFT LNGEILLDDS GSELAFKDFD VGDG FIPVC SLGVAQVGRM NFGKDVSTLK YFTICGLQEG YEPFAVNTNR DITMWLSKRL PQFLQVPSNH EHIEVTRIDG TIDSS PCLK VTQKSFGSQN NNTDIMFYRL SMPIECAEVF SKSVAGGLPG AGFYGPKNDL EDFDVDSDFE VLMKTAHGHL VPDRID KDK ETPKPEFNNH KDYAQEKPSR LKQRFLLRRT KPDYSTGHSA RLTEDVLADD RDDYEYLMQT STYYYSVRIF PGQEPAN VW VGWITSDFHQ YDTGFDLDRV RTVTVTLGDE KGKVHESIKR SNCYMVCAGE SMSPGQGRNN SNGLEIGCVV DAASGLLT F IANGKELSTY YQVEPSTKLF PAVFAQATSP NVFQFELGRI KNVMPLSAGL FKSEHKNPVP QCPPRLHVQF LSHVLWSRM PNQFLKVDVS RISERQGWLV QCLDPLQFMS LHIPEENRSV DILELTEQEE LLQFHYHTLR LYSAVCALGN HRVAHALCSH VDEPQLLYA IENKYMPGLL RAGYYDLLID IHLSSYATAR LMMNNEFIVP MTEETKSITL FPDENKKHGL PGIGLSTSLR P RMRFSSPS FVSISNDCYQ YSPEFPLDIL KAKTIQMLTE 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AVVA CFRMA PLYNLPRHRA VNLFLQGYEK SWIETEEHYF EDKLIEDLAK PGAELPEEDE AMKRVDPLHQ LILLFSRTAL TEKCK LEED FLYMAYADIM AKSCHDEEDD DGEEEVKSFE EKEMEKQKLL YQQARLHDRG AAEMVLQTIS ASKGETGPMV AATLKL GIA ILNGGNSTVQ QKMLDYLKEK KDVGFFQSLA GLMQSCSVLD LNAFERQNKA EGLGMVTEEG SGEKVLQDDE FTCDLFR FL QLLCEGHNSD FQNYLRTQTG NNTTVNIIIS TVDYLLRVQE SISDFYWYYS GKDIIDEQGQ RNFSKAIQVA KQVFNTLT E YIQGPCTGNQ QSLAHSRLWD AVVGFLHVFA HMQMKLSQDS SQIELLKELM DLQKDMVVML LSMLEGNVVN GTIGKQMVD MLVESSNNVE MILKFFDMFL KLKDLTSSDT FKEYDPDGKG VISKRDFHKA MESHKHYTQS ETEFLLSCAE TDENETLDYE EFVKRFHEP AKDIGFNVAV LLTNLSEHMP NDTRLQTFLE LAESVLNYFQ PFLGRIEIMG SAKRIERVYF EISESSRTQW E KPQVKESK RQFIFDVVNE GGEKEKMELF VNFCEDTIFE MQLAAQISES DLNERLANKE ESEKERPEEQ APRMGFFSLL TI QSALFAL RYNVLTLVRM LSLKSLKKQM KRMKKMTVKD MVLAFFSSYW SVFVTLLHFV ASVCRGFFRI VSSLLLGGSL VEG AKKIKV AELLANMPDP TQDEVRGDEE EGERKPLESA LPSEDLTDLK ELTEESDLLS DIFGLDLKRE GGQYKLIPHN PNAG LSDLM TNPVPVPEVQ EKFQEQKAKE EKEEKEETKS EPEKAEGEDG EKEEKAKDEK SKQKLRQLHT HRYGEPEVPE SAFWK KIIA YQQKLLNYFA RNFYNMRMLA LFVAFAINFI LLFYKVSTSS VVEGKELPTR TSSDTAKVTN SLDSSPHRII AVHYVL EES SGYMEPTLRI LAILHTIISF FCIIGYYCLK VPLVIFKREK EVARKLEFDG LYITEQPSED DIKGQWDRLV INTQSFP NN YWDKFVKRKV MDKYGEFYGR DRISELLGMD KAALDFSDAR EKKKPKKDSS LSAVLNSIDV KYQMWKLGVV FTDNSFLY L AWYMTMSVLG HYNNFFFAAH LLDIAMGFKT LRTILSSVTH NGKQLVLTVG LLAVVVYLYT VVAFNFFRKF YNKSEDGDT PDMKCDDMLT CYMFHMYVGV RAGGGIGDEI EDPAGDEYEI YRIIFDITFF FFVIVILLAI IQGLIIDAFG ELRDQQEQVK EDMETKCFI CGIGNDYFDT VPHGFETHTL QEHNLANYLF FLMYLINKDE TEHTGQESYV WKMYQERCWE FFPAGDCFRK Q YEDQLN

UniProtKB: Ryanodine receptor 2

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.667305 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
GVEIETISPG DGRTFPKKGQ TCVVHYTGML QNGKKFDSSR DRNKPFKFRI GKQEVIKGFE EGAAQMSLGQ RAKLTCTPDV AYGATGHPG VIPPNATLIF DVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMMOPS3-(N-Morpholino)propanesulfonic acid sodium salt
0.6 MKClPotassium Chloride
2.0 mMDTTDithiothreitol
2.0 mMEGTAEthyleneglycol-bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N,N-tetraacetic Acid
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6274 / 平均露光時間: 4.16 sec. / 平均電子線量: 52.95 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 617802
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 406681
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6wou


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8dty:
Recombinant mouse RyR2 triple phosphomimetic mutant S2807D/S2813D/S2030D in complex with FKBP12.6 and nanodisc under closed-state conditions

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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