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万見
- EMDB-27656: CryoEM structure of IglD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27656
タイトルCryoEM structure of IglD
マップデータIglD trimer
試料
  • 複合体: IglD trimer
    • タンパク質・ペプチド: Secretion system protein
キーワードT6SS / baseplate / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性Type VI secretion system TssK / Intracellular growth locus
機能・相同性情報
生物種Francisella tularensis subsp. novicida (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Liu X / Clemens D / Lee B / Yang X / Zhou H / Horwitz M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI151055 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2022
タイトル: Atomic Structure of IglD Demonstrates Its Role as a Component of the Baseplate Complex of the Type VI Secretion System.
著者: Xiaoyu Liu / Daniel L Clemens / Bai-Yu Lee / Xue Yang / Z Hong Zhou / Marcus A Horwitz /
要旨: Francisella tularensis, a Tier 1 select agent of bioterrorism, contains a type VI secretion system (T6SS) encoded within the pathogenicity island (FPI), which is critical for its pathogenesis. Among ...Francisella tularensis, a Tier 1 select agent of bioterrorism, contains a type VI secretion system (T6SS) encoded within the pathogenicity island (FPI), which is critical for its pathogenesis. Among the 18 proteins encoded by FPI is IglD, which is essential to 's intracellular growth and virulence, but neither its location within T6SS nor its functional role has been established. Here, we present the cryoEM structure of IglD from Francisella novicida and show that the IglD forms a homotrimer that is structurally homologous to the T6SS baseplate protein TssK in Escherichia coli. Each IglD monomer consists of an N-terminal β-sandwich domain, a 4-helix bundle domain, and a flexible C-terminal domain. While the overall folds of IglD and TssK are similar, the two structures differ in three aspects: the relative orientation between their β-sandwich and the 4-helix bundle domains; two insertion loops present in TssK's β-sandwich domain; and, consequently, a lack of subunit-subunit interaction between insertion loops in the IglD trimer. Phylogenetic analysis indicates that IglD is genetically remote from the TssK orthologs in other T6SSs. While the other components of the baseplate are unknown, we conducted pulldown assays showing IglJ interacts with IglD and IglH, pointing to a model wherein IglD, IglH, and IglJ form the baseplate of the T6SS. Alanine substitution mutagenesis further established that IglD's hydrophobic pocket in the N-terminal β-sandwich domain interacts with two loops of IglJ, reminiscent of the TssK-TssG interaction. These results form a framework for understanding the hitherto unexplored T6SS baseplate. Francisella tularensis is a facultatively intracellular Gram-negative bacterium that causes the serious and potentially fatal zoonotic illness, tularemia. Because of its extraordinarily high infectivity and mortality to humans, especially when inhaled, F. tularensis is considered a potential bioterrorism agent and is classified as a Tier 1 select agent. The type VI secretion system (T6SS) encoded within the pathogenicity island (FPI) is critical to its pathogenesis, but its baseplate components are largely unknown. Here, we report the cryoEM structure of IglD from Francisella novicida and demonstrate its role as a component of the baseplate complex of the T6SS. We further show that IglD interacts with IglJ and IglH, and propose a model in which these proteins interact to form the T6SS baseplate. Elucidation of the structure and composition of the baseplate should facilitate the design of strategies to prevent and treat infections caused by F. tularensis.
履歴
登録2022年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月17日-
マップ公開2022年8月17日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27656.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27656.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈IglD trimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 300 pix.
= 330. Å		1.1 Å/pix.
x 300 pix.
= 330. Å		1.1 Å/pix.
x 300 pix.
= 330. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0345
最小 - 最大-0.1455628 - 0.2351958
平均 (標準偏差)0.0000053705744 (±0.004016979)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 330.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_27656_half_map_1.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2

ファイルemd_27656_half_map_2.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : IglD trimer

全体名称: IglD trimer
要素
  • 複合体: IglD trimer
    • タンパク質・ペプチド: Secretion system protein

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超分子 #1: IglD trimer

超分子名称: IglD trimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Francisella tularensis subsp. novicida (バクテリア)

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分子 #1: Secretion system protein

分子名称: Secretion system protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Francisella tularensis subsp. novicida (バクテリア)
分子量理論値: 49.562379 KDa
組換発現生物種: Francisella tularensis subsp. novicida (バクテリア)
配列文字列: MDYKDHDGDY KDHDIDYKDD DDKELMFLER IYWEDGLRLD SDILDKSNLS VLERLSTASY LPANLNKGIV SFDLDVESLQ TGLILIKDL KLYLDEKNFV FYDKSYPLSL QIMTDKLSDE IPLFLNIREK VIEKNGVKYI YNQLSLSLEH SYGFKHSIQI A LFRLDRGR ...文字列:
MDYKDHDGDY KDHDIDYKDD DDKELMFLER IYWEDGLRLD SDILDKSNLS VLERLSTASY LPANLNKGIV SFDLDVESLQ TGLILIKDL KLYLDEKNFV FYDKSYPLSL QIMTDKLSDE IPLFLNIREK VIEKNGVKYI YNQLSLSLEH SYGFKHSIQI A LFRLDRGR LVPEIYDFPL LTLNHYYLGD IFVKLNRTVS ELKSFNRFVF SASRSYASIL LVFLINKLER ELKFAESNRA NS SPKQIFD LIDDIYSLIQ LNLDKVEELD SIEFDFQKPL TKLNLLADRL LTLCEYRKIN NFIRFELHGK KYICESFPEE FFV ATRYYL FLKRKATAPA NVRFENKNAL RITSISRNKN IVTLSLSGVK LVDVECSMIN FTTRFDNIDA IYEIQKGSEW DFIL ADSSA VFTAFEGSEN FDFFIAFS

UniProtKB: Intracellular growth locus

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1138462
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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