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- EMDB-27297: E. coli ATP synthase imaged in 10mM MgATP State1 "half-up -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27297
タイトルE. coli ATP synthase imaged in 10mM MgATP State1 "half-up
マップデータ
試料
  • 複合体: ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 3種
キーワードEnergy / ATP hyrolysis / ATP synthesis / Motor / Membrane protein / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit a / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sobti M / Stewart AG
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Changes within the central stalk of E. coli FF ATP synthase observed after addition of ATP.
著者: Meghna Sobti / Yi C Zeng / James L Walshe / Simon H J Brown / Robert Ishmukhametov / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase functions as a biological generator and makes a major contribution to cellular energy production. Proton flow generates rotation in the F motor that is transferred to the F motor to ...FF ATP synthase functions as a biological generator and makes a major contribution to cellular energy production. Proton flow generates rotation in the F motor that is transferred to the F motor to catalyze ATP production, with flexible F/F coupling required for efficient catalysis. FF ATP synthase can also operate in reverse, hydrolyzing ATP and pumping protons, and in bacteria this function can be regulated by an inhibitory ε subunit. Here we present cryo-EM data showing E. coli FF ATP synthase in different rotational and inhibited sub-states, observed following incubation with 10 mM MgATP. Our structures demonstrate how structural transitions within the inhibitory ε subunit induce torsional movement in the central stalk, thereby enabling its rotation within the F motor. This highlights the importance of the central rotor for flexible coupling of the F and F motors and provides further insight into the regulatory mechanism mediated by subunit ε.
履歴
登録2022年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月25日-
マップ公開2023年1月25日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27297.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27297.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 352 pix.
= 379.808 Å		1.08 Å/pix.
x 352 pix.
= 379.808 Å		1.08 Å/pix.
x 352 pix.
= 379.808 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.079 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.016893078 - 0.06004414
平均 (標準偏差)-0.00013957359 (±0.0024777092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 379.80798 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27297_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_27297_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP synthase

全体名称: ATP synthase
要素
  • 複合体: ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit delta
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: ATP synthase

超分子名称: ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 8.259064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MENLNMDLLY MAAAVMMGLA AIGAAIGIGI LGGKFLEGAA RQPDLIPLLR TQFFIVMGLV DAIPMIAVGL GLYVMFAVA

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #2: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 55.153609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADAMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK ATGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII ...文字列:
MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADAMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK ATGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII GDRQTGKTAL AIDAIINQRD SGIKAIYVAI GQKASTISNV VRKLEEHGAL ANTIVVVATA SESAALQYLA PY AGAAMGE YFRDRGEDAL IIYDDLSKQA VAYRQISLLL RRPPGREAFP GDVFYLHSRL LERAARVNAE YVEAFTKGEV KGK TGSLTA LPIIETQAGD VSAFVPTNVI SITDGQIFLE TNLFNAGIRP AVNPGISVSR VGGAAQTKIM KKLSGGIRTA LAQY RELAA FSQFASDLDD ATRKQLDHGQ KVTELLKQKQ YAPMSVAQQS LVLFAAERGY LADVELSKIG SFEAALLAYV DRDHA PLMQ EINQTGGYND EIEGKLKGIL DSFKATQSW

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #3: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 51.664574 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT ...文字列:
MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT VNMMELIRNI AIEHSGYSVF AGVGERTREG NDFYHEMTDS NVIDKVSLVY GQMNEPPGNR LRVALTGLTM AE KFRDEGR DVLLFVDNIY RYTLAGTEVS ALLGRMPSAV GYQPTLAEEM GVLQERITST KTGSITSVQA VYVPADDLTD PSP ATTFAH LDATVVLSRQ IASLGIYPAV DPLDSTSRQL DPLVVGQEHY DTARGVQSIL QRYQELKDII AILGMDELSE EDKL VVARA RKIQRFLSQP FFVAEVFTGS PGKYVSLKDT IRGFKGIMEG EYDHLPEQAF YMVGSIEEAV EKAKKL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #4: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.539285 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL ...文字列:
MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL YIVSNKFINT MSQVPTISQL LPLPASDDDD LKHKSWDYLY EPDPKALLDT LLRRYVESQV YQGVVENLAS EQ AARMVAM KAATDNGGSL IKELQLVYNK ARQASITQEL TEIVSGAAAV

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #5: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 15.087244 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAMTYHLDVV SAEQQMFSGL VEKIQVTGSE GELGIYPGHA PLLTAIKPGM IRIVKQHGHE EFIYLSGGIL EVQPGNVTVL ADTAIRGQD LDEARAMEAK RKAEEHISSS HGDVDYAQAS AELAKAIAQL RVIELTKKAM

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #6: ATP synthase subunit delta

分子名称: ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 19.289061 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSEFITVARP YAKAAFDFAV EHQSVERWQD MLAFAAEVTK NEQMAELLSG ALAPETLAES FIAVAGEQLD ENGQNLIRVM AENGRLNAL PDVLEQFIHL RAVSEATAEV DVISAAALSE QQLAKISAAM EKRLSRKVKL NAKIDKSVMA GVIIRAGDMV I DGSVRGRL ERLADVLQS

UniProtKB: ATP synthase subunit delta

+
分子 #7: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 17.289953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MNLNATILGQ AIAFVLFVLF CMKYVWPPLM AAIEKRQKEI ADGLASAERA HKDLDLAKAS ATDQLKKAKA EAQVIIEQAN KRRSQILDE AKAEAEQERT KIVAQAQAEI EAERKRAREE LRKQVAILAV AGAEKIIERS VDEAANSDIV DKLVAEL

UniProtKB: ATP synthase subunit b

+
分子 #8: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 30.324096 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM ...文字列:
MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM KGIGGFTKEL TLQPFNHWAF IPVNLILEGV SLLSKPVSLG LRLFGNMYAG ELIFILIAGL LPWWSQWILN VP WAIFHIL IITLQAFIFM VLTIVYLSMA SEEH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 33587
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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