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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human Kidney Betaine-Homocysteine Methyltransferase | |||||||||
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![]() | betaine-homocysteine methyltransferase / BHSMT / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of homocysteine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase / amino-acid betaine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase activity / L-methionine salvage / amino-acid betaine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Choline catabolism / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / protein methylation ...regulation of homocysteine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase / amino-acid betaine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase activity / L-methionine salvage / amino-acid betaine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Choline catabolism / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / protein methylation / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å | |||||||||
![]() | Lyu M / Yu EW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of human Kidney Betaine-Homocysteine Methyltransferase 著者: Lyu M / Yu EW | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.5 KB 12.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 92.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 95.6 MB 95.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 745.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 744.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8d45MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_27175_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_27175_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Betaine-Homocysteine Methyltransferase
全体 | 名称: Betaine-Homocysteine Methyltransferase |
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要素 |
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-超分子 #1: Betaine-Homocysteine Methyltransferase
超分子 | 名称: Betaine-Homocysteine Methyltransferase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
分子 | 名称: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: betaine-homocysteine S-methyltransferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 45.059441 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MPPVGGKKAK KGILERLNAG EIVIGDGGFV FALEKRGYVK AGPWTPEAAV EHPEAVRQLH REFLRAGSNV MQTFTFYASE DKLENRGNY VLEKISGQEV NEAACDIARQ VADEGDALVA GGVSQTPSYL SCKSETEVKK VFLQQLEVFM KKNVDFLIAE Y FEHVEEAV ...文字列: MPPVGGKKAK KGILERLNAG EIVIGDGGFV FALEKRGYVK AGPWTPEAAV EHPEAVRQLH REFLRAGSNV MQTFTFYASE DKLENRGNY VLEKISGQEV NEAACDIARQ VADEGDALVA GGVSQTPSYL SCKSETEVKK VFLQQLEVFM KKNVDFLIAE Y FEHVEEAV WAVETLIASG KPVAATMCIG PEGDLHGVPP GECAVRLVKA GASIIGVNCH FDPTISLKTV KLMKEGLEAA RL KAHLMSQ PLAYHTPDCN KQGFIDLPEF PFGLEPRVAT RWDIQKYARE AYNLGVRYIG GCCGFEPYHI RAIAEELAPE RGF LPPASE KHGSWGSGLD MHTKPWVRAR ARKEYWENLR IASGRPYNPS MSKPDGWGVT KGTAELMQQK EATTEQQLKE LFEK QKFKS Q UniProtKB: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 38.75 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |