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- EMDB-27173: Cryo-EM structure of human Kidney Glucosidase II -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27173
タイトルCryo-EM structure of human Kidney Glucosidase II
マップデータ
試料
  • 複合体: glucosidase II
    • タンパク質・ペプチド: Neutral alpha-glucosidase AB
    • タンパク質・ペプチド: Glucosidase 2 subunit beta
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water
キーワードglucosidase II / GANAB / glycosyl hydrolase 31 family / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-glucosidase activity / mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / Calnexin/calreticulin cycle / glucosidase II complex / N-glycan processing / Maturation of spike protein / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / liver development / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle ...alpha-glucosidase activity / mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / Calnexin/calreticulin cycle / glucosidase II complex / N-glycan processing / Maturation of spike protein / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / liver development / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Post-translational protein phosphorylation / phosphoprotein binding / protein kinase C binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / melanosome / carbohydrate binding / Maturation of spike protein / transmembrane transporter binding / carbohydrate metabolic process / intracellular signal transduction / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / RNA binding / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily ...Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / EF hand / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / LDL receptor-like superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyl hydrolase, all-beta / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucosidase 2 subunit beta / Neutral alpha-glucosidase AB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Lyu M / Yu EW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human Kidney Glucosidase II
著者: Lyu M / Yu EW
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27173.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27173.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å		1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å		1.07 Å/pix.
x 350 pix.
= 374.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.6898165 - 2.7015085
平均 (標準偏差)-0.0001432367 (±0.045274135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 374.50003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27173_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27173_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glucosidase II

全体名称: glucosidase II
要素
  • 複合体: glucosidase II
    • タンパク質・ペプチド: Neutral alpha-glucosidase AB
    • タンパク質・ペプチド: Glucosidase 2 subunit beta
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: glucosidase II

超分子名称: glucosidase II / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Neutral alpha-glucosidase AB

分子名称: Neutral alpha-glucosidase AB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 106.997828 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAVAAVAAR RRRSWASLVL AFLGVCLGIT LAVDRSNFKT CEESSFCKRQ RSIRPGLSPY RALLDSLQLG PDSLTVHLIH EVTKVLLVL ELQGLQKNMT RFRIDELEPR RPRYRVPDVL VADPPIARLS VSGRDENSVE LTMAEGPYKI ILTARPFRLD L LEDRSLLL ...文字列:
MAAVAAVAAR RRRSWASLVL AFLGVCLGIT LAVDRSNFKT CEESSFCKRQ RSIRPGLSPY RALLDSLQLG PDSLTVHLIH EVTKVLLVL ELQGLQKNMT RFRIDELEPR RPRYRVPDVL VADPPIARLS VSGRDENSVE LTMAEGPYKI ILTARPFRLD L LEDRSLLL SVNARGLLEF EHQRAPRVSQ GSKDPAEGDG AQPEETPRDG DKPEETQGKA EKDEPGAWEE TFKTHSDSKP YG PMSVGLD FSLPGMEHVY GIPEHADNLR LKVTEGGEPY RLYNLDVFQY ELYNPMALYG SVPVLLAHNP HRDLGIFWLN AAE TWVDIS SNTAGKTLFG KMMDYLQGSG ETPQTDVRWM SETGIIDVFL LLGPSISDVF RQYASLTGTQ ALPPLFSLGY HQSR WNYRD EADVLEVDQG FDDHNLPCDV IWLDIEHADG KRYFTWDPSR FPQPRTMLER LASKRRKLVA IVDPHIKVDS GYRVH EELR NLGLYVKTRD GSDYEGWCWP GSAGYPDFTN PTMRAWWANM FSYDNYEGSA PNLFVWNDMN EPSVFNGPEV TMLKDA QHY GGWEHRDVHN IYGLYVHMAT ADGLRQRSGG MERPFVLARA FFAGSQRFGA VWTGDNTAEW DHLKISIPMC LSLGLVG LS FCGADVGGFF KNPEPELLVR WYQMGAYQPF FRAHAHLDTG RREPWLLPSQ HNDIIRDALG QRYSLLPFWY TLLYQAHR E GIPVMRPLWV QYPQDVTTFN IDDQYLLGDA LLVHPVSDSG AHGVQVYLPG QGEVWYDIQS YQKHHGPQTL YLPVTLSSI PVFQRGGTIV PRWMRVRRSS ECMKDDPITL FVALSPQGTA QGELFLDDGH TFNYQTRQEF LLRRFSFSGN TLVSSSADPE GHFETPIWI ERVVIIGAGK PAAVVLQTKG SPESRLSFQH DPETSVLVLR KPGINVASDW SIHLR

UniProtKB: Neutral alpha-glucosidase AB

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分子 #2: Glucosidase 2 subunit beta

分子名称: Glucosidase 2 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.485223 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLLPLLLLLP MCWAVEVKRP RGVSLTNHHF YDESKPFTCL DGSATIPFDQ VNDDYCDCKD GSDEPGTAAC PNGSFHCTNT GYKPLYIPS NRVNDGVCDC CDGTDEYNSG VICENTCKEK GRKERESLQQ MAEVTREGFR LKKILIEDWK KAREEKQKKL I ELQAGKKS ...文字列:
MLLPLLLLLP MCWAVEVKRP RGVSLTNHHF YDESKPFTCL DGSATIPFDQ VNDDYCDCKD GSDEPGTAAC PNGSFHCTNT GYKPLYIPS NRVNDGVCDC CDGTDEYNSG VICENTCKEK GRKERESLQQ MAEVTREGFR LKKILIEDWK KAREEKQKKL I ELQAGKKS LEDQVEMLRT VKEEAEKPER EAKEQHQKLW EEQLAAAKAQ QEQELAADAF KELDDDMDGT VSVTELQTHP EL DTDGDGA LSEAEAQALL SGDTQTDATS FYDRVWAAIR DKYRSEALPT DLPAPSAPDL TEPKEEQPPV PSSPTEEEEE EEE EEEEEA EEEEEEEDSE EAPPPLSPPQ PASPAEEDKM PPYDEQTQAF IDAAQEARNK FEEAERSLKD MEESIRNLEQ EISF DFGPN GEFAYLYSQC YELTTNEYVY RLCPFKLVSQ KPKLGGSPTS LGTWGSWIGP DHDKFSAMKY EQGTGCWQGP NRSTT VRLL CGKETMVTST TEPSRCEYLM ELMTPAACPE PPPEAPTEDD HDEL

UniProtKB: Glucosidase 2 subunit beta

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 38.75 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 180286
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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