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- EMDB-27166: Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27166
タイトルHuman alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
マップデータHuman alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
試料
  • 複合体: Na+/K+-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: FXYD domain-containing ion transport regulator 6
  • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER
キーワードNa/K-ATPase / a3 / b1 / FXYD6 / AMPPCP-bound / cytoplasmic side-open / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transport into plasma membrane raft / neuron to neuron synapse / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / steroid hormone binding / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex ...protein transport into plasma membrane raft / neuron to neuron synapse / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / steroid hormone binding / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / membrane repolarization / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / regulation of resting membrane potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / sodium ion export across plasma membrane / regulation of calcium ion transmembrane transport / intracellular sodium ion homeostasis / relaxation of cardiac muscle / response to glycoside / Basigin interactions / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / cellular response to steroid hormone stimulus / neuronal cell body membrane / organelle membrane / sodium ion transport / potassium ion import across plasma membrane / ATPase activator activity / intracellular potassium ion homeostasis / Ion transport by P-type ATPases / intercalated disc / lateral plasma membrane / sodium channel regulator activity / transporter activator activity / sperm flagellum / ATP metabolic process / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / neuron projection maintenance / photoreceptor inner segment / T-tubule / proton transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / potassium ion transport / sarcolemma / caveola / cellular response to amyloid-beta / intracellular calcium ion homeostasis / MHC class II protein complex binding / amyloid-beta binding / extracellular vesicle / ATPase binding / protein-folding chaperone binding / regulation of gene expression / presynaptic membrane / Potential therapeutics for SARS / basolateral plasma membrane / protein-macromolecule adaptor activity / response to hypoxia / postsynaptic membrane / cell adhesion / apical plasma membrane / protein stabilization / protein heterodimerization activity / innate immune response / axon / neuronal cell body / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : ...Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / : / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3 / FXYD domain-containing ion transport regulator 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Nguyen PT / Bai X
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM136976 米国
Welch FoundationI-1944 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for gating mechanism of the human sodium-potassium pump.
著者: Phong T Nguyen / Christine Deisl / Michael Fine / Trevor S Tippetts / Emiko Uchikawa / Xiao-Chen Bai / Beth Levine /
要旨: P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to ...P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to maintain ion concentration gradients across the membranes in all animal cells. Despite the available molecular architecture of the Na/K-ATPases, a complete molecular mechanism by which the Na and K ions access into and are released from the pump remains unknown. Here we report five cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human alpha3 Na/K-ATPase in its cytoplasmic side-open (E1), ATP-bound cytoplasmic side-open (E1•ATP), ADP-AlF trapped Na-occluded (E1•P-ADP), BeF trapped exoplasmic side-open (E2P) and MgF trapped K-occluded (E2•P) states. Our work reveals the atomically resolved structural detail of the cytoplasmic gating mechanism of the Na/K-ATPase.
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27166.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27166.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 220 pix.
= 237.6 Å		1.08 Å/pix.
x 220 pix.
= 237.6 Å		1.08 Å/pix.
x 220 pix.
= 237.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.03
最小 - 最大-0.14566098 - 0.22237237
平均 (標準偏差)0.00015322334 (±0.006534681)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 237.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open...

ファイルemd_27166_half_map_1.map
注釈Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open...

ファイルemd_27166_half_map_2.map
注釈Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its AMPPCP-bound cytoplasmic side-open state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Na+/K+-ATPase

全体名称: Na+/K+-ATPase
要素
  • 複合体: Na+/K+-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: FXYD domain-containing ion transport regulator 6
  • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Na+/K+-ATPase

超分子名称: Na+/K+-ATPase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: Na+/K+-exchanging ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 111.864289 KDa
組換発現生物種: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
配列文字列: MGDKKDDKDS PKKNKGKERR DLDDLKKEVA MTEHKMSVEE VCRKYNTDCV QGLTHSKAQE ILARDGPNAL TPPPTTPEWV KFCRQLFGG FSILLWIGAI LCFLAYGIQA GTEDDPSGDN LYLGIVLAAV VIITGCFSYY QEAKSSKIME SFKNMVPQQA L VIREGEKM ...文字列:
MGDKKDDKDS PKKNKGKERR DLDDLKKEVA MTEHKMSVEE VCRKYNTDCV QGLTHSKAQE ILARDGPNAL TPPPTTPEWV KFCRQLFGG FSILLWIGAI LCFLAYGIQA GTEDDPSGDN LYLGIVLAAV VIITGCFSYY QEAKSSKIME SFKNMVPQQA L VIREGEKM QVNAEEVVVG DLVEIKGGDR VPADLRIISA HGCKVDNSSL TGESEPQTRS PDCTHDNPLE TRNITFFSTN CV EGTARGV VVATGDRTVM GRIATLASGL EVGKTPIAIE IEHFIQLITG VAVFLGVSFF ILSLILGYTW LEAVIFLIGI IVA NVPEGL LATVTVCLTL TAKRMARKNC LVKNLEAVET LGSTSTICSD KTGTLTQNRM TVAHMWFDNQ IHEADTTEDQ SGTS FDKSS HTWVALSHIA GLCNRAVFKG GQDNIPVLKR DVAGDASESA LLKCIELSSG SVKLMRERNK KVAEIPFNST NKYQL SIHE TEDPNDNRYL LVMKGAPERI LDRCSTILLQ GKEQPLDEEM KEAFQNAYLE LGGLGERVLG FCHYYLPEEQ FPKGFA FDC DDVNFTTDNL CFVGLMSMID PPRAAVPDAV GKCRSAGIKV IMVTGDHPIT AKAIAKGVGI ISEGNETVED IAARLNI PV SQVNPRDAKA CVIHGTDLKD FTSEQIDEIL QNHTEIVFAR TSPQQKLIIV EGCQRQGAIV AVTGDGVNDS PALKKADI G VAMGIAGSDV SKQAADMILL DDNFASIVTG VEEGRLIFDN LKKSIAYTLT SNIPEITPFL LFIMANIPLP LGTITILCI DLGTDMVPAI SLAYEAAESD IMKRQPRNPR TDKLVNERLI SMAYGQIGMI QALGGFFSYF VILAENGFLP GNLVGIRLNW DDRTVNDLE DSYGQQWTYE QRKVVEFTCH TAFFVSIVVV QWADLIICKT RRNSVFQQGM KNKILIFGLF EETALAAFLS Y CPGMDVAL RMYPLKPSWW FCAFPYSFLI FVYDEIRKLI LRRNPGGWVE KETYY

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3

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分子 #2: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.108258 KDa
組換発現生物種: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
配列文字列: MARGKAKEEG SWKKFIWNSE KKEFLGRTGG SWFKILLFYV IFYGCLAGIF IGTIQVMLLT ISEFKPTYQD RVAPPGLTQI PQIQKTEIS FRPNDPKSYE AYVLNIVRFL EKYKDSAQRD DMIFEDCGDV PSEPKERGDF NHERGERKVC RFKLEWLGNC S GLNDETYG ...文字列:
MARGKAKEEG SWKKFIWNSE KKEFLGRTGG SWFKILLFYV IFYGCLAGIF IGTIQVMLLT ISEFKPTYQD RVAPPGLTQI PQIQKTEIS FRPNDPKSYE AYVLNIVRFL EKYKDSAQRD DMIFEDCGDV PSEPKERGDF NHERGERKVC RFKLEWLGNC S GLNDETYG YKEGKPCIII KLNRVLGFKP KPPKNESLET YPVMKYNPNV LPVQCTGKRD EDKDKVGNVE YFGLGNSPGF PL QYYPYYG KLLQPKYLQP LLAVQFTNLT MDTEIRIECK AYGENIGYSE KDRFQGRFDV KIEVKS

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1

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分子 #3: FXYD domain-containing ion transport regulator 6

分子名称: FXYD domain-containing ion transport regulator 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.855645 KDa
組換発現生物種: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
配列文字列:
MATMELVLVF LCSLLAPMVL ASAAEKEKEM DPFHYDYQTL RIGGLVFAVV LFSVGILLIL SRRCKCSFNQ KPRAPGDEEA QVENLITAN ATEPQKAEN

UniProtKB: FXYD domain-containing ion transport regulator 6

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分子 #4: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ACP
分子量理論値: 505.208 Da
Chemical component information

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2926310
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: With RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 98088
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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