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- EMDB-27158: VWF tubule derived from dimeric D1-A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27158
タイトルVWF tubule derived from dimeric D1-A2
マップデータMap output from Relion refinement (half maps included) autosharpened in Phenix.
試料
  • 複合体: Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2
    • タンパク質・ペプチド: Von Willebrand Factor (D1-A2)
キーワードVWF / tubule / Blood clotting
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Anderson JR / Li J / Springer TA / Brown A
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1F30HL162128 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01-HL148755 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM141109 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2022
タイトル: Structures of VWF tubules before and after concatemerization reveal a mechanism of disulfide bond exchange.
著者: Jacob R Anderson / Jing Li / Timothy A Springer / Alan Brown /
要旨: von Willebrand factor (VWF) is an adhesive glycoprotein that circulates in the blood as disulfide-linked concatemers and functions in primary hemostasis. The loss of long VWF concatemers is ...von Willebrand factor (VWF) is an adhesive glycoprotein that circulates in the blood as disulfide-linked concatemers and functions in primary hemostasis. The loss of long VWF concatemers is associated with the excessive bleeding of type 2A von Willebrand disease (VWD). Formation of the disulfide bonds that concatemerize VWF requires VWF to self-associate into helical tubules, yet how the helical tubules template intermolecular disulfide bonds is not known. Here, we report electron cryomicroscopy (cryo-EM) structures of VWF tubules before and after intermolecular disulfide bond formation. The structures provide evidence that VWF tubulates through a charge-neutralization mechanism and that the A1 domain enhances tubule length by crosslinking successive helical turns. In addition, the structures reveal disulfide states before and after disulfide bond-mediated concatemerization. The structures and proposed assembly mechanism provide a foundation to rationalize VWD-causing mutations.
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月6日-
マップ公開2022年7月6日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27158.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27158.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map output from Relion refinement (half maps included) autosharpened in Phenix.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.22
最小 - 最大-6.3632874 - 13.889120999999999
平均 (標準偏差)-0.00000000000451 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 422.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27158_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: 2 of 2 half maps of D1-A2 VWF

ファイルemd_27158_half_map_1.map
注釈2 of 2 half maps of D1-A2 VWF
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: 1 of 2 half maps of D1-A2 VWF

ファイルemd_27158_half_map_2.map
注釈1 of 2 half maps of D1-A2 VWF
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2

全体名称: Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2
要素
  • 複合体: Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2
    • タンパク質・ペプチド: Von Willebrand Factor (D1-A2)

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超分子 #1: Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2

超分子名称: Von Willebrand Factor tubule derived from dimeric D1-A2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.0 kDa/nm

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分子 #1: Von Willebrand Factor (D1-A2)

分子名称: Von Willebrand Factor (D1-A2) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MIPARFAGVL LALALILPGT LCAEGTRGRS STARCSLFGS DFVNTFDGSM YSFAGYCSYL LAGGCQKRSF SIIGDFQNGK RVSLSVYLGE FFDIHLFVNG TVTQGDQRVS MPYASKGLYL ETEAGYYKLS GEAYGFVARI DGSGNFQVLL SDRYFNKTCG LCGNFNIFAE ...文字列:
MIPARFAGVL LALALILPGT LCAEGTRGRS STARCSLFGS DFVNTFDGSM YSFAGYCSYL LAGGCQKRSF SIIGDFQNGK RVSLSVYLGE FFDIHLFVNG TVTQGDQRVS MPYASKGLYL ETEAGYYKLS GEAYGFVARI DGSGNFQVLL SDRYFNKTCG LCGNFNIFAE DDFMTQEGTL TSDPYDFANS WALSSGEQWC ERASPPSSSC NISSGEMQKG LWEQCQLLKS TSVFARCHPL VDPEPFVALC EKTLCECAGG LECACPALLE YARTCAQEGM VLYGWTDHSA CSPVCPAGME YRQCVSPCAR TCQSLHINEM CQERCVDGCS CPEGQLLDEG LCVESTECPC VHSGKRYPPG TSLSRDCNTC ICRNSQWICS NEECPGECLV TGQSHFKSFD NRYFTFSGIC QYLLARDCQD HSFSIVIETV QCADDRDAVC TRSVTVRLPG LHNSLVKLKH GAGVAMDGQD VQLPLLKGDL RIQHTVTASV RLSYGEDLQM DWDGRGRLLV KLSPVYAGKT CGLCGNYNGN QGDDFLTPSG LAEPRVEDFG NAWKLHGDCQ DLQKQHSDPC ALNPRMTRFS EEACAVLTSP TFEACHRAVS PLPYLRNCRY DVCSCSDGRE CLCGALASYA AACAGRGVRV AWREPGRCEL NCPKGQVYLQ CGTPCNLTCR SLSYPDEECN EACLEGCFCP PGLYMDERGD CVPKAQCPCY YDGEIFQPED IFSDHHTMCY CEDGFMHCTM SGVPGSLLPD AVLSSPLSHA SASLSCRPPM VKLVCPADNL RAEGLECAKT CQNYDLECMS MGCVSGCLCP PGMVRHENRC VALERCPCFH QGKEYAPGET VKIGCNTCVC RDRKWNCTDH VCDATCSTIG MAHYLTFDGL KYLFPGECQY VLVQDYCGSN PGTFRILVGN KGCSHPSVKC KKRVTILVEG GEIELFDGEV NVKRPMKDET HFEVVESGRY IILLLGKALS VVWDRHLSIS VVLKQTYQEK VCGLCGNFDG IQNNDLTSSN LQVEEDPVDF GNSWKVSSQC ADTRKVPLDS SPATCHNNIM KQTMVDSSCR ILTSDVFQDC NKLVDPEPYL DVCIYDTCSC ESIGDCACFC DTIAAYAHVC AQHGKVVTWR TATLCPQSCE ERNLRENGYE CEWRYNSCAP ACQVTCQHPE PLACPVQCVE GCHAHCPPGK ILDELLQTCV DPEDCPVCEV AGRRFASGKK VTLNPSDPEH CQICHCDVVN LTCEACQEPG GLVVPPTDAP VSPTTLYVED ISEPPLHDFY CSRLLDLVFL LDGSSRLSEA EFEVLKAFVV DMMERLRISQ KWVRVAVVEY HDGSHAYIGL KDRKRPSELR RIASQVKYAG SQVASTSEVL KYTLFQIFSK IDRPEASRIA LLLMASQEPQ RMSRNFVRYV QGLKKKKVIV IPVGIGPHAN LKQIRLIEKQ APENKAFVLS SVDELEQQRD EIVSYLCDLA PEAPPPTLPP DMAQVTVGPG LLGVSTLGPK RNSMVLDVAF VLEGSDKIGE ADFNRSKEFM EEVIQRMDVG QDSIHVTVLQ YSYMVTVEYP FSEAQSKGDI LQRVREIRYQ GGNRTNTGLA LRYLSDHSFL VSQGDREQAP NLVYMVTGNP ASDEIKRLPG DIQVVPIGVG PNANVQELER IGWPNAPILI QDFETLPREA PDLVLQRCCS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 5.2
構成要素:
濃度式名称
100.0 mM(CH3)2AsO2NaSodium cacodylate
10.0 mMCaCl2Calcium Chloride
100.0 mMNaClSodium Chloride

詳細: 100 mM Sodium Cacodylate at pH 5.2, 10 mM CaCl2, and 100 mM NaCl.
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 83.3 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4-beta) / 使用した粒子像数: 78108
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6tm2

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4-beta)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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