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- EMDB-27031: Accurate computational design of genetically encoded 3D protein c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27031
タイトルAccurate computational design of genetically encoded 3D protein crystals
マップデータSharpened
試料
  • 複合体: T32-15
    • タンパク質・ペプチド: T32-15-1
    • タンパク質・ペプチド: T32-15-2
キーワード3D crystals / nanocage / de novo design / rosetta / cryoEM / DE NOVO PROTEIN
生物種Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Li Z / Borst AJ / Baker D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Mater / 年: 2023
タイトル: Accurate computational design of three-dimensional protein crystals.
著者: Zhe Li / Shunzhi Wang / Una Nattermann / Asim K Bera / Andrew J Borst / Muammer Y Yaman / Matthew J Bick / Erin C Yang / William Sheffler / Byeongdu Lee / Soenke Seifert / Greg L Hura / ...著者: Zhe Li / Shunzhi Wang / Una Nattermann / Asim K Bera / Andrew J Borst / Muammer Y Yaman / Matthew J Bick / Erin C Yang / William Sheffler / Byeongdu Lee / Soenke Seifert / Greg L Hura / Hannah Nguyen / Alex Kang / Radhika Dalal / Joshua M Lubner / Yang Hsia / Hugh Haddox / Alexis Courbet / Quinton Dowling / Marcos Miranda / Andrew Favor / Ali Etemadi / Natasha I Edman / Wei Yang / Connor Weidle / Banumathi Sankaran / Babak Negahdari / Michael B Ross / David S Ginger / David Baker /
要旨: Protein crystallization plays a central role in structural biology. Despite this, the process of crystallization remains poorly understood and highly empirical, with crystal contacts, lattice packing ...Protein crystallization plays a central role in structural biology. Despite this, the process of crystallization remains poorly understood and highly empirical, with crystal contacts, lattice packing arrangements and space group preferences being largely unpredictable. Programming protein crystallization through precisely engineered side-chain-side-chain interactions across protein-protein interfaces is an outstanding challenge. Here we develop a general computational approach for designing three-dimensional protein crystals with prespecified lattice architectures at atomic accuracy that hierarchically constrains the overall number of degrees of freedom of the system. We design three pairs of oligomers that can be individually purified, and upon mixing, spontaneously self-assemble into >100 µm three-dimensional crystals. The structures of these crystals are nearly identical to the computational design models, closely corresponding in both overall architecture and the specific protein-protein interactions. The dimensions of the crystal unit cell can be systematically redesigned while retaining the space group symmetry and overall architecture, and the crystals are extremely porous and highly stable. Our approach enables the computational design of protein crystals with high accuracy, and the designed protein crystals, which have both structural and assembly information encoded in their primary sequences, provide a powerful platform for biological materials engineering.
履歴
登録2022年5月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27031.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27031.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.216 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.216 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.216 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0288 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.121
最小 - 最大-1.4426836 - 1.7194581
平均 (標準偏差)-0.0024079666 (±0.04491872)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 329.216 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened

ファイルemd_27031_additional_1.map
注釈Unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half A

ファイルemd_27031_half_map_1.map
注釈Half A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half B

ファイルemd_27031_half_map_2.map
注釈Half B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T32-15

全体名称: T32-15
要素
  • 複合体: T32-15
    • タンパク質・ペプチド: T32-15-1
    • タンパク質・ペプチド: T32-15-2

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超分子 #1: T32-15

超分子名称: T32-15 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: T32-15-1

分子名称: T32-15-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.525008 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DEAEEKARRV AEKVERLKRS GTSEDEIAEE VAREISEVIR TLKESGSSYE VIAEIVARIV AEIVEALKRS GTSEDEIAEI VARVISEVI RTLKESGSSY EVIAEIVARI VAEIVEALKR SGTSEDEIAE IVARVISEVI RTLKESGSSY EVIAEIVARI V AEIVEALK ...文字列:
DEAEEKARRV AEKVERLKRS GTSEDEIAEE VAREISEVIR TLKESGSSYE VIAEIVARIV AEIVEALKRS GTSEDEIAEI VARVISEVI RTLKESGSSY EVIAEIVARI VAEIVEALKR SGTSEDEIAE IVARVISEVI RTLKESGSSY EVIAEIVARI V AEIVEALK RSGTSEDEIA EIVARVISEV IRTLKESGSS AEVIAEIVAR IVAEIVEALK RSGTSEDEIA EIVARVISEV IR TLKESGS SSILIALIVA RIVAEIVEAL KRSGTSEDEI AEIVARVISE VIRTLKESGS SYEIIALIVA MIVAEIVRAL LRS GTSEEE IAKIVARVMN EVLRTLRESG SDFEVIREIL RLILAAIRAA LQKGGVSEDE IMRIEIKILL MLLRLSTAEL ERAT RSLKA ITEELKKNPS EDALVEHNRA IVEHNRIIVF NNILIALVLE AIVRAI

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分子 #2: T32-15-2

分子名称: T32-15-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.066595 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRTEIIRELE RSLREQEELA KRLMELLLKL LRLQMTGSSD EDVRRLMLRI IELVEEIEEL AREQKYLVEE LKRQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 511464
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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