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- EMDB-26838: Klebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26838
タイトルKlebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase
マップデータSharpened map for building
試料
  • 複合体: Adenosine monophosphate nucleosidase
    • タンパク質・ペプチド: AMP nucleosidase
キーワードnucleosidase / AMP / salvage / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP nucleosidase / AMP nucleosidase activity / nucleoside metabolic process / AMP salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
AMP nucleosidase / AMP nucleoside phosphorylase, N-terminal / AMP nucleoside phosphorylase, N-terminal domain superfamily / Bacterial AMP nucleoside phosphorylase N-terminus / : / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Richardson BC / French JB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM124898 米国
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2022
タイトル: Structure of Klebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase.
著者: Brian C Richardson / Roger Shek / Wesley C Van Voorhis / Jarrod B French /
要旨: Klebsiella pneumoniae is a bacterial pathogen that is increasingly responsible for hospital-acquired pneumonia and sepsis. Progressive development of antibiotic resistance has led to higher mortality ...Klebsiella pneumoniae is a bacterial pathogen that is increasingly responsible for hospital-acquired pneumonia and sepsis. Progressive development of antibiotic resistance has led to higher mortality rates and creates a need for novel treatments. Because of the essential role that nucleotides play in many bacterial processes, enzymes involved in purine and pyrimidine metabolism and transport are ideal targets for the development of novel antibiotics. Herein we describe the structure of K. pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase (KpAmn), a purine salvage enzyme unique to bacteria, as determined by cryoelectron microscopy. The data detail a well conserved fold with a hexameric overall structure and clear density for the putative active site residues. Comparison to the crystal structures of homologous prokaryotic proteins confirms the presence of many of the conserved structural features of this protein yet reveals differences in distal loops in the absence of crystal contacts. This first cryo-EM structure of an Amn enzyme provides a basis for future structure-guided drug development and extends the accuracy of structural characterization of this family of proteins beyond this clinically relevant organism.
履歴
登録2022年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26838.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26838.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map for building
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 266.73 Å		0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 266.73 Å		0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 266.73 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8891 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.604
最小 - 最大-2.370475 - 3.7208796
平均 (標準偏差)0.0049120523 (±0.10807348)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 266.73 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26838_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_26838_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_26838_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Adenosine monophosphate nucleosidase

全体名称: Adenosine monophosphate nucleosidase
要素
  • 複合体: Adenosine monophosphate nucleosidase
    • タンパク質・ペプチド: AMP nucleosidase

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超分子 #1: Adenosine monophosphate nucleosidase

超分子名称: Adenosine monophosphate nucleosidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)

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分子 #1: AMP nucleosidase

分子名称: AMP nucleosidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: AMP nucleosidase
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
分子量理論値: 55.326336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHMN IKAASLTPEQ ALAELEARYE ASVTALRKAI GDYIDHNTLP DTEARAEGLF VYPQLSVSWD GADHKALKTR AWGRFTHAG CYTTTITNPK LFRNYLLEQL TLLYQDYGAH ISVELSQHEI PYPYVIDGST LTLDRSMSAG LTRYFPTTEL S QIGDETAD ...文字列:
MAHHHHHHMN IKAASLTPEQ ALAELEARYE ASVTALRKAI GDYIDHNTLP DTEARAEGLF VYPQLSVSWD GADHKALKTR AWGRFTHAG CYTTTITNPK LFRNYLLEQL TLLYQDYGAH ISVELSQHEI PYPYVIDGST LTLDRSMSAG LTRYFPTTEL S QIGDETAD GLFHPTEFYP LSHFDARRVD FSLARLRHYT GTPAEHFQPY VLFTNYTRYV DEFVSWGCSQ ILDPDSPYIA LS CAGGIWI TAETEAPEQA ISDLAWKKHQ MPAWHLITHD GKGITLINIG VGPANAKTIC DHLAVLRPDV WLMIGHCGGL RES QAIGDY VLAHAYLRDD HVLDAVLPPD IPIPSIAEVQ RALYDATKQV SGMPGEEVKQ RLRTGTVVTT DDRNWELRYS ASAL RFNLS RAVAIDMESA TIAAQGYRFR VPYGTLLCVS DKPLHGEIKL PGQANRFYEG AISEHLQIGI RAIDLLRAEG DHMHS RKLR TFNEPPFR

UniProtKB: AMP nucleosidase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度名称式
25.0 uMHEPES
500.0 mMsodium chlorideNaCl
5.0 %glycerol
2.0 mMDTT
0.025 %sodium azide
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 9 second blot.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 679 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 96000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1494578
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 17
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 114781
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 17 / 平均メンバー数/クラス: 6752 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1t8r


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7uwq:
Klebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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