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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Klebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase | |||||||||
![]() | Sharpened map for building | |||||||||
![]() |
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![]() | nucleosidase / AMP / salvage / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() AMP nucleosidase / AMP nucleosidase activity / nucleoside metabolic process / AMP salvage / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å | |||||||||
![]() | Richardson BC / French JB | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of Klebsiella pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase. 著者: Brian C Richardson / Roger Shek / Wesley C Van Voorhis / Jarrod B French / ![]() 要旨: Klebsiella pneumoniae is a bacterial pathogen that is increasingly responsible for hospital-acquired pneumonia and sepsis. Progressive development of antibiotic resistance has led to higher mortality ...Klebsiella pneumoniae is a bacterial pathogen that is increasingly responsible for hospital-acquired pneumonia and sepsis. Progressive development of antibiotic resistance has led to higher mortality rates and creates a need for novel treatments. Because of the essential role that nucleotides play in many bacterial processes, enzymes involved in purine and pyrimidine metabolism and transport are ideal targets for the development of novel antibiotics. Herein we describe the structure of K. pneumoniae adenosine monophosphate nucleosidase (KpAmn), a purine salvage enzyme unique to bacteria, as determined by cryoelectron microscopy. The data detail a well conserved fold with a hexameric overall structure and clear density for the putative active site residues. Comparison to the crystal structures of homologous prokaryotic proteins confirms the presence of many of the conserved structural features of this protein yet reveals differences in distal loops in the absence of crystal contacts. This first cryo-EM structure of an Amn enzyme provides a basis for future structure-guided drug development and extends the accuracy of structural characterization of this family of proteins beyond this clinically relevant organism. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 17.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 132.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 95.6 MB 95.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 830.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 830.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 22.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7uwqMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map for building | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8891 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26838_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26838_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Adenosine monophosphate nucleosidase
全体 | 名称: Adenosine monophosphate nucleosidase |
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要素 |
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-超分子 #1: Adenosine monophosphate nucleosidase
超分子 | 名称: Adenosine monophosphate nucleosidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: AMP nucleosidase
分子 | 名称: AMP nucleosidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: AMP nucleosidase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 55.326336 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MAHHHHHHMN IKAASLTPEQ ALAELEARYE ASVTALRKAI GDYIDHNTLP DTEARAEGLF VYPQLSVSWD GADHKALKTR AWGRFTHAG CYTTTITNPK LFRNYLLEQL TLLYQDYGAH ISVELSQHEI PYPYVIDGST LTLDRSMSAG LTRYFPTTEL S QIGDETAD ...文字列: MAHHHHHHMN IKAASLTPEQ ALAELEARYE ASVTALRKAI GDYIDHNTLP DTEARAEGLF VYPQLSVSWD GADHKALKTR AWGRFTHAG CYTTTITNPK LFRNYLLEQL TLLYQDYGAH ISVELSQHEI PYPYVIDGST LTLDRSMSAG LTRYFPTTEL S QIGDETAD GLFHPTEFYP LSHFDARRVD FSLARLRHYT GTPAEHFQPY VLFTNYTRYV DEFVSWGCSQ ILDPDSPYIA LS CAGGIWI TAETEAPEQA ISDLAWKKHQ MPAWHLITHD GKGITLINIG VGPANAKTIC DHLAVLRPDV WLMIGHCGGL RES QAIGDY VLAHAYLRDD HVLDAVLPPD IPIPSIAEVQ RALYDATKQV SGMPGEEVKQ RLRTGTVVTT DDRNWELRYS ASAL RFNLS RAVAIDMESA TIAAQGYRFR VPYGTLLCVS DKPLHGEIKL PGQANRFYEG AISEHLQIGI RAIDLLRAEG DHMHS RKLR TFNEPPFR UniProtKB: AMP nucleosidase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 9 second blot. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 679 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 96000 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |