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- EMDB-26728: PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q dodecamer bound to ATPgammaS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26728
タイトルPARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q dodecamer bound to ATPgammaS
マップデータPARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain in the dodecameric state, half map 2
試料
  • 複合体: PARL-cleaved Skd3
    • タンパク質・ペプチド: PARL-cleaved Skd3
キーワードAAA+ ATPase / Chaperone / Mitochondria (ミトコンドリア) / Protein Folding (フォールディング)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Gupta A / Lentzsch AM / Siegel AS / Yu Z / Lu C / Chio US / Cheng Y / Shan S
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD021741 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD026881 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129541 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136321 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM137463 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140847 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Dodecamer assembly of a metazoan AAA chaperone couples substrate extraction to refolding.
著者: Arpit Gupta / Alfred M Lentzsch / Alex Siegel / Zanlin Yu / Un Seng Chio / Yifan Cheng / Shu-Ou Shan /
要旨: Ring-forming AAA chaperones solubilize protein aggregates and protect organisms from proteostatic stress. In metazoans, the AAA chaperone Skd3 in the mitochondrial intermembrane space (IMS) is ...Ring-forming AAA chaperones solubilize protein aggregates and protect organisms from proteostatic stress. In metazoans, the AAA chaperone Skd3 in the mitochondrial intermembrane space (IMS) is critical for human health and efficiently refolds aggregated proteins, but its underlying mechanism is poorly understood. Here, we show that Skd3 harbors both disaggregase and protein refolding activities enabled by distinct assembly states. High-resolution structures of Skd3 hexamers in distinct conformations capture ratchet-like motions that mediate substrate extraction. Unlike previously described disaggregases, Skd3 hexamers further assemble into dodecameric cages in which solubilized substrate proteins can attain near-native states. Skd3 mutants defective in dodecamer assembly retain disaggregase activity but are impaired in client refolding, linking the disaggregase and refolding activities to the hexameric and dodecameric states of Skd3, respectively. We suggest that Skd3 is a combined disaggregase and foldase, and this property is particularly suited to meet the complex proteostatic demands in the mitochondrial IMS.
履歴
登録2022年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2023年11月8日-
現状2023年11月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26728.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26728.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain in the dodecameric state, half map 2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3904 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.017665446 - 0.08778833
平均 (標準偏差)0.00021343623 (±0.004176119)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 400.4352 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain...

ファイルemd_26728_half_map_1.map
注釈PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain in the dodecameric state, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain...

ファイルemd_26728_half_map_2.map
注釈PARL-cleaved Skd3 (human ClpB) E455Q Nucleotide Binding Domain in the dodecameric state, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PARL-cleaved Skd3

全体名称: PARL-cleaved Skd3
要素
  • 複合体: PARL-cleaved Skd3
    • タンパク質・ペプチド: PARL-cleaved Skd3

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超分子 #1: PARL-cleaved Skd3

超分子名称: PARL-cleaved Skd3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 792 KDa

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分子 #1: PARL-cleaved Skd3

分子名称: PARL-cleaved Skd3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: YSKSPSNKDA ALLEAARANN MQEVSRLLSE GADVNAKHRL GWTALMVAAI NRNNSVVQVL LAAGADPNLG DDFSSVYKTA KEQGIHSLED GGQDGASRHI TNQWTSALEF RRWLGLPAGV LITREDDFNN RLNNRASFKG CTALHYAVLA DDYRTVKELL DGGANPLQRN ...文字列:
YSKSPSNKDA ALLEAARANN MQEVSRLLSE GADVNAKHRL GWTALMVAAI NRNNSVVQVL LAAGADPNLG DDFSSVYKTA KEQGIHSLED GGQDGASRHI TNQWTSALEF RRWLGLPAGV LITREDDFNN RLNNRASFKG CTALHYAVLA DDYRTVKELL DGGANPLQRN EMGHTPLDYA REGEVMKLLR TSEAKYQEKQ RKREAEERRR FPLEQRLKEH IIGQESAIAT VGAAIRRKEN GWYDEEHPLV FLFLGSSGIG KTELAKQTAK YMHKDAKKGF IRLDMSEFQE RHEVAKFIGS PPGYVGHEEG GQLTKKLKQC PNAVVLFDQV DKAHPDVLTI MLQLFDEGRL TDGKGKTIDC KDAIFIMTSN VASDEIAQHA LQLRQEALEM SRNRIAENLG DVQISDKITI SKNFKENVIR PILKAHFRRD EFLGRINEIV YFLPFCHSEL IQLVNKELNF WAKRAKQRHN ITLLWDREVA DVLVDGYNVH YGARSIKHEV ERRVVNQLAA AYEQDLLPGG CTLRITVEDS DKQLLKSPEL PSPQAEKRLP KLRLEIIDKD SKTRRLDIRA PLHPEKVCNT I

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 521193
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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