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万見
- EMDB-2600: Cryo-EM study of the chromatin fiber reveals a double helix twist... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2600
タイトルCryo-EM study of the chromatin fiber reveals a double helix twisted by tetra-nucleosomal units
マップデータReconstruction of 12x177 bp chromatin
試料
  • 試料: In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin
  • タンパク質・ペプチド: Core histone
  • タンパク質・ペプチド: Histone H1.4
  • DNA: 601 DNA
キーワードIn vitro reconstituted 12x177 bp chromatin
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Song F / Chen P / Sun D / Wang M / Dong L / Liang D / Xu RM / Zhu P / Li G
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Cryo-EM study of the chromatin fiber reveals a double helix twisted by tetranucleosomal units.
著者: Feng Song / Ping Chen / Dapeng Sun / Mingzhu Wang / Liping Dong / Dan Liang / Rui-Ming Xu / Ping Zhu / Guohong Li /
要旨: The hierarchical packaging of eukaryotic chromatin plays a central role in transcriptional regulation and other DNA-related biological processes. Here, we report the 11-angstrom-resolution cryogenic ...The hierarchical packaging of eukaryotic chromatin plays a central role in transcriptional regulation and other DNA-related biological processes. Here, we report the 11-angstrom-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of 30-nanometer chromatin fibers reconstituted in the presence of linker histone H1 and with different nucleosome repeat lengths. The structures show a histone H1-dependent left-handed twist of the repeating tetranucleosomal structural units, within which the four nucleosomes zigzag back and forth with a straight linker DNA. The asymmetric binding and the location of histone H1 in chromatin play a role in the formation of the 30-nanometer fiber. Our results provide mechanistic insights into how nucleosomes compact into higher-order chromatin fibers.
履歴
登録2014年3月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年4月9日-
マップ公開2014年5月7日-
更新2014年5月7日-
現状2014年5月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.48
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.48
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2600.png

emd_2600_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2600.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 162.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of 12x177 bp chromatin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.54 Å/pix.
x 352 pix.
= 541.728 Å		1.54 Å/pix.
x 352 pix.
= 541.728 Å		1.54 Å/pix.
x 352 pix.
= 541.728 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.539 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.48 / ムービー #1: 3.48
最小 - 最大-5.77575874 - 18.243227009999998
平均 (標準偏差)0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-176-176-176
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 541.728 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.5391.5391.539
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z541.728541.728541.728
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-176-176-176
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-5.77618.2430.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin

全体名称: In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin
要素
  • 試料: In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin
  • タンパク質・ペプチド: Core histone
  • タンパク質・ペプチド: Histone H1.4
  • DNA: 601 DNA

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超分子 #1000: In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin

超分子名称: In vitro reconstituted 12x177 bp chromatin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dodecamer / Number unique components: 3

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分子 #1: Core histone

分子名称: Core histone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Octameric nucleosome core histone contains 2 copies histone H2A, H2B, H3 and H4. 12 octamer units constitutes the dodecamer.
コピー数: 2 / 集合状態: Octamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / 細胞中の位置: Nucleus
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #2: Histone H1.4

分子名称: Histone H1.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: HISTIHIE
詳細: Each octamer contains 1 copy linker histone, histone H1.4
コピー数: 12 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Nucleus
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #3: 601 DNA

分子名称: 601 DNA / タイプ: dna / ID: 3 / 詳細: 12 tandem repeats; full length 2124 bp / 分類: DNA / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
配列文字列:
GAGCATCCGG ATCCCCTGGA GAATCCCGGT GCCGAGGCCG CTCAATTGGT CGTAGACAGC TCTAGCACCG CTTAAACGCA CGTACGCGCT GTCCCCCGCG TTTTAACCGC CAAGGGGATT ACTCCCTAGT CTCCAGGCAC GTGTCACATA TATACATCCT GTTCCAGTGC CGGACCC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 10 mM HEPES, pH 8.0, 0.1 mM EDTA
グリッド詳細: 300 mesh R2.1 Quantifoil holey grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Sample absorbed for 1 to 1.5 min, blotted for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 155,000 times magnification
詳細Parallel beam illumination
日付2012年3月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 4424 / 平均電子線量: 18 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.95 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 21000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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