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万見
- EMDB-25921: CryoET of presequence protease single particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25921
タイトルCryoET of presequence protease single particle
マップデータBinned by 4 dose-compensated Tomo3D reconstruction from Appion-Protomo alignment
試料
  • 複合体: Human presequence protease
キーワードpresequence protease / mitochondrial proteostasis / PEPTIDE BINDING PROTEIN
生物種Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Noble AJ / Liang W / Tang WJ
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM121964 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103622 米国
Simons FoundationSF349247 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103310 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129539 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the mechanisms of human presequence protease conformational switch and substrate recognition.
著者: Wenguang G Liang / Juwina Wijaya / Hui Wei / Alex J Noble / Jordan M Mancl / Swansea Mo / David Lee / John V Lin King / Man Pan / Chang Liu / Carla M Koehler / Minglei Zhao / Clinton S Potter ...著者: Wenguang G Liang / Juwina Wijaya / Hui Wei / Alex J Noble / Jordan M Mancl / Swansea Mo / David Lee / John V Lin King / Man Pan / Chang Liu / Carla M Koehler / Minglei Zhao / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Sheng Li / Wei-Jen Tang /
要旨: Presequence protease (PreP), a 117 kDa mitochondrial M16C metalloprotease vital for mitochondrial proteostasis, degrades presequence peptides cleaved off from nuclear-encoded proteins and other ...Presequence protease (PreP), a 117 kDa mitochondrial M16C metalloprotease vital for mitochondrial proteostasis, degrades presequence peptides cleaved off from nuclear-encoded proteins and other aggregation-prone peptides, such as amyloid β (Aβ). PreP structures have only been determined in a closed conformation; thus, the mechanisms of substrate binding and selectivity remain elusive. Here, we leverage advanced vitrification techniques to overcome the preferential denaturation of one of two ~55 kDa homologous domains of PreP caused by air-water interface adsorption. Thereby, we elucidate cryoEM structures of three apo-PreP open states along with Aβ- and citrate synthase presequence-bound PreP at 3.3-4.6 Å resolution. Together with integrative biophysical and pharmacological approaches, these structures reveal the key stages of the PreP catalytic cycle and how the binding of substrates or PreP inhibitor drives a rigid body motion of the protein for substrate binding and catalysis. Together, our studies provide key mechanistic insights into M16C metalloproteases for future therapeutic innovations.
履歴
登録2022年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月26日-
マップ公開2022年1月26日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
添付画像

emd_25921.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25921.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.5 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Binned by 4 dose-compensated Tomo3D reconstruction from Appion-Protomo alignment
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.32 Å/pix.
x 518 pix.
= 2757.832 Å		5.32 Å/pix.
x 1135 pix.
= 6042.74 Å		5.32 Å/pix.
x 1134 pix.
= 6037.416 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.324 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-34.255814000000001 - 16.799707000000001
平均 (標準偏差)-0.000000013851835 (±0.99999964)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin00-518
サイズ11351134518
Spacing11341135518
セルA: 6037.416 Å / B: 6042.7397 Å / C: 2757.832 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.3245.3245.324
M x/y/z11341135518
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z6037.4166042.7402757.832
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ535455
NX/NY/NZ134138134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS00-518
NC/NR/NS11341135518
D min/max/mean-34.25616.800-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human presequence protease

全体名称: Human presequence protease
要素
  • 複合体: Human presequence protease

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超分子 #1: Human presequence protease

超分子名称: Human presequence protease / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
分子量理論値: 117 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
凍結凍結剤: ETHANE
切片作成その他: NO SECTIONING

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 4.0 e/Å2 / 詳細: See EMPIAR entry for details.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / ソフトウェア - 名称: TOMO3D / 使用した粒子像数: 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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