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- EMDB-25837: Cryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25837
タイトルCryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state
マップデータ
試料
  • 複合体: Hexameric FtsH in the ADP-bound state
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA+ ATPase / protease / hexamer / ADP-bound state / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Liu W / Schoonen M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of transmembrane AAA+ protease FtsH in the ADP state.
著者: Wu Liu / Martien Schoonen / Tong Wang / Sean McSweeney / Qun Liu /
要旨: AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of ...AAA+ proteases regulate numerous physiological and cellular processes through tightly regulated proteolytic cleavage of protein substrates driven by ATP hydrolysis. FtsH is the only known family of membrane-anchored AAA+ proteases essential for membrane protein quality control. Although a spiral staircase rotation mechanism for substrate translocation across the FtsH pore has been proposed, the detailed conformational changes among various states have not been clear due to absence of FtsH structures in these states. We report here the cryo-EM structure for Thermotoga maritima FtsH (TmFtsH) in a fully ADP-bound symmetric state. Comparisons of the ADP-state structure with its apo-state and a substrate-engaged yeast YME1 structure show conformational changes in the ATPase domains, rather than the protease domains. A reconstruction of the full-length TmFtsH provides structural insights for the dynamic transmembrane and the periplasmic domains. Our structural analyses expand the understanding of conformational switches between different nucleotide states in ATP hydrolysis by FtsH.
履歴
登録2022年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25837.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25837.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 200 pix.
= 273.68 Å		1.37 Å/pix.
x 200 pix.
= 273.68 Å		1.37 Å/pix.
x 200 pix.
= 273.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3684 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.56
最小 - 最大-1.0967261 - 2.8982875
平均 (標準偏差)0.011758418 (±0.110866986)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 273.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric FtsH in the ADP-bound state

全体名称: Hexameric FtsH in the ADP-bound state
要素
  • 複合体: Hexameric FtsH in the ADP-bound state
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Hexameric FtsH in the ADP-bound state

超分子名称: Hexameric FtsH in the ADP-bound state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)

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分子 #1: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

分子名称: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
分子量理論値: 68.489664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SNAMNRSNIW NLLFTILIIV TLFWLARFFY VENSPVSKLS YTSFVQMVED ERSVVSEVVI RDDGVLRVYT KDGRVYEVDA PWAVNDSQL IEKLVSKGIK VSGERSGSSS FWINVLGTLI PTILFIVVWL FIMRSLSGRN NQAFTFTKSR ATMYKPSGNK R VTFKDVGG ...文字列:
SNAMNRSNIW NLLFTILIIV TLFWLARFFY VENSPVSKLS YTSFVQMVED ERSVVSEVVI RDDGVLRVYT KDGRVYEVDA PWAVNDSQL IEKLVSKGIK VSGERSGSSS FWINVLGTLI PTILFIVVWL FIMRSLSGRN NQAFTFTKSR ATMYKPSGNK R VTFKDVGG AEEAIEELKE VVEFLKDPSK FNRIGARMPK GILLVGPPGT GKTLLARAVA GEANVPFFHI SGSDFVELFV GV GAARVRD LFAQAKAHAP CIVFIDEIDA VGRHRGAGLG GGHDEREQTL NQLLVEMDGF DSKEGIIVMA ATNRPDILDP ALL RPGRFD KKIVVDPPDM LGRKKILEIH TRNKPLAEDV NLEIIAKRTP GFVGADLENL VNEAALLAAR EGRDKITMKD FEEA IDRVI AGPARKSKLI SPKEKRIIAY YEAGHAVVST VVPNGEPVHR ISIIPRGYKA LGYTLHLPEE DKYLVSRNEL LDKLT ALLG GRAAEEVVFG DVTSGAANDI ERATEIARNM VCQLGMSEEL GPLAWGKEEQ EVFLGKEITR LRNYSEEVAS KIDEEV KKI VTNCYERAKE IIRKYRKQLD NIVEILLEKE TIEGDELRRI LSEEFEKVVE

UniProtKB: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 86652
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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