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- EMDB-25572: Pseudomonas phage PaP3 portal protein, delta-C terminal homo-dodecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25572
タイトルPseudomonas phage PaP3 portal protein, delta-C terminal homo-dodecamer
マップデータ
試料
  • 複合体: Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant
    • タンパク質・ペプチド: Pseudomonas phage PaP3 portal protein
生物種Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Hou C-FD / Swanson NA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 GM100888, R35 GM140733-0, P30 CA56036, HSSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM Structure of a Kinetically Trapped Dodecameric Portal Protein from the Pseudomonas-phage PaP3.
著者: Chun-Feng David Hou / Nicholas A Swanson / Fenglin Li / Ruoyu Yang / Ravi K Lokareddy / Gino Cingolani /
要旨: Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral ...Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral symmetry, and in vivo, its assembly and incorporation in procapsid are controlled by the scaffolding protein. Ectopically expressed portal oligomers are polymorphic in solution, and portal rings built by a different number of subunits have been documented in the literature. In this paper, we describe the cryo-EM structure of the portal protein from the Pseudomonas-phage PaP3, which we determined at 3.4 Å resolution. Structural analysis revealed a dodecamer with helical rather than rotational symmetry, which we hypothesize is kinetically trapped. The helical assembly was stabilized by local mispairing of portal subunits caused by the slippage of crown and barrel helices that move like a lever with respect to the portal body. Removing the C-terminal barrel promoted assembly of undecameric and dodecameric rings with quasi-rotational symmetry, suggesting that the barrel contributes to subunits mispairing. However, ΔC-portal rings were intrinsically asymmetric, with most particles having one open portal subunit interface. Together, these data expand the structural repertoire of viral portal proteins to Pseudomonas-phages and shed light on the unexpected plasticity of the portal protein quaternary structure.
履歴
登録2021年11月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月20日-
マップ公開2022年4月20日-
更新2022年4月20日-
現状2022年4月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25572.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25572.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.91 Å/pix.
x 288 pix.
= 262.08 Å		0.91 Å/pix.
x 288 pix.
= 262.08 Å		0.91 Å/pix.
x 288 pix.
= 262.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.91 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.009021607 - 0.08554068
平均 (標準偏差)0.0026628312 (±0.009593176)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 262.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25572_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_25572_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_25572_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant

全体名称: Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant
要素
  • 複合体: Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant
    • タンパク質・ペプチド: Pseudomonas phage PaP3 portal protein

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超分子 #1: Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant

超分子名称: Dodecameric complex of phage PaP3 portal, C-terminal truncated mutant
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Pseudomonas phage PaP3 portal protein

分子名称: Pseudomonas phage PaP3 portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
配列文字列: MAKRRKIKPM DDEQVLRHLD QLVNDALDFN SSELSKQRSE ALKYYFGEPF GNERPGKSGI VSRDVQETVD WIMPSLMKV FTSGGQVVKY EPDTAEDVEQ AEQETEYVNY LFMRKNEGFK VMFDWFQDTL MMKTGVVKVY V EEVLKPTF ERFSGLSEDM VADILSDPDT ...文字列:
MAKRRKIKPM DDEQVLRHLD QLVNDALDFN SSELSKQRSE ALKYYFGEPF GNERPGKSGI VSRDVQETVD WIMPSLMKV FTSGGQVVKY EPDTAEDVEQ AEQETEYVNY LFMRKNEGFK VMFDWFQDTL MMKTGVVKVY V EEVLKPTF ERFSGLSEDM VADILSDPDT SILAQSVDDD GTYTIKIRKD KKKREIKVLC VKPENFLVDR LA TCIDDAR FLCHREKYTV SDLRLLGVPE DVIEELPYDE YEFSDSQPER LVRDNFDMTG QLQYNSGDDA EAN REVWAS ECYTLLDVDG DGISELRRIL YVGDYIISNE PWDCRPFADL NAYRIAHKFH GMSVYDKIRD IQEI RSVLM RNIMDNIYRT NQGRSVVLDG QVNLEDLLTN EAAGIVRVKS MNSITPLETP QLSGEVYGML DRLEA DRGK RTGITDRTRG LDQNTLHSNQ AAMSVNQLMT AAEQQIDLIA RMFAETGVKR LFQLLHDHAI KYQNQE EVF QLRGKWVAVN PANWRERSDL TVTVGIGNMN KDQQMLHLMR IWEMAQAVVG GGGLGVLVSE QNLYNIL KE VTENAGYKDP DRFWTNPNSP EALQAKAIRE QKEA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式
20.0 mMTris-HCl
200.0 mMNaCl
5.0 mMEDTA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1200000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 53000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 129 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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