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- EMDB-25495: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25495
タイトルT-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state
マップデータmain map, consensus
試料
  • 複合体: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Plastin-3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / bone development / actin filament binding / hydrolase activity / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fimbrin/Plastin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actins signature 1. ...Fimbrin/Plastin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Plastin-3 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Chicken (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Mei L / Reynolds MJ / Alushin GM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)5DP5OD017885 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141044 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structural mechanism for bidirectional actin cross-linking by T-plastin.
著者: Lin Mei / Matthew J Reynolds / Damien Garbett / Rui Gong / Tobias Meyer / Gregory M Alushin /
要旨: To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. ...To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. Cross-linking proteins bridge filaments at the nanoscale to control a network's μm-scale geometry, thereby conferring its mechanical properties and functional dynamics. While these interfilament linkages are key determinants of cytoskeletal function, their structural mechanisms remain poorly understood. Plastins/fimbrins are an evolutionarily ancient family of tandem calponin-homology domain (CHD) proteins required to construct multiple classes of actin networks, which feature diverse geometries specialized to power cytokinesis, microvilli and stereocilia biogenesis, and persistent cell migration. Here, we focus on the structural basis of actin network assembly by human T-plastin, a ubiquitously expressed isoform necessary for the maintenance of stable cellular protrusions generated by actin polymerization forces. By implementing a machine-learning-enabled cryo-electron microscopy pipeline for visualizing cross-linkers bridging multiple filaments, we uncover a sequential bundling mechanism enabling T-plastin to bridge pairs of actin filaments in both parallel and antiparallel orientations. T-plastin populates distinct structural landscapes in these two bridging orientations that are selectively compatible with actin networks featuring divergent architectures and functions. Our structural, biochemical, and cell biological data highlight inter-CHD linkers as key structural elements underlying flexible but stable cross-linking that are likely to be disrupted by T-plastin mutations that cause hereditary bone diseases.
履歴
登録2021年11月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月31日-
マップ公開2022年8月31日-
更新2022年9月21日-
現状2022年9月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

emd_25495.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25495.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map, consensus
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 527.36 Å		2.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 527.36 Å		2.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 527.36 Å

表面

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断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.06 Å
密度

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表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.013534997 - 0.047850125
平均 (標準偏差)-3.3557266e-05 (±0.0034328427)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 527.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25495_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

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マスク #2

ファイルemd_25495_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

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ヒストグラム (対数)

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ファイルemd_25495_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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追加マップ: main map, body 1

ファイルemd_25495_additional_1.map
注釈main map, body 1
投影像・断面図
軸ZYX

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断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

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追加マップ: main map, body 2

ファイルemd_25495_additional_2.map
注釈main map, body 2
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: half-map 1, body001

ファイルemd_25495_additional_3.map
注釈half-map 1, body001
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: half-map 2, body002

ファイルemd_25495_additional_4.map
注釈half-map 2, body002
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

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追加マップ: half-map 1, body002

ファイルemd_25495_additional_5.map
注釈half-map 1, body002
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: half-map 2, body001

ファイルemd_25495_additional_6.map
注釈half-map 2, body001
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map 1, consensus

ファイルemd_25495_half_map_1.map
注釈half-map 1, consensus
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map 2, consensus

ファイルemd_25495_half_map_2.map
注釈half-map 2, consensus
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state

全体名称: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state
要素
  • 複合体: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Plastin-3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state

超分子名称: T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Anti-parallel actin bundles formed by actin-crosslinking T-plastin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.5 kDa/nm

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chicken (ニワトリ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

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分子 #2: Plastin-3

分子名称: Plastin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.896867 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDI AKTFRKAINR KEGICALGGT SELSSEGTQH SYSEEEKYAF VNWINKALEN DPDCRHVIPM NPNTDDLFKA V GDGIVLCK ...文字列:
MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDI AKTFRKAINR KEGICALGGT SELSSEGTQH SYSEEEKYAF VNWINKALEN DPDCRHVIPM NPNTDDLFKA V GDGIVLCK MINLSVPDTI DERAINKKKL TPFIIQENLN LALNSASAIG CHVVNIGAED LRAGKPHLVL GLLWQIIKIG LF ADIELSR NEALAALLRD GETLEELMKL SPEELLLRWA NFHLENSGWQ KINNFSADIK DSKAYFHLLN QIAPKGQKEG EPR IDINMS GFNETDDLKR AESMLQQADK LGCRQFVTPA DVVSGNPKLN LAFVANLFNK YPALTKPENQ DIDWTLLEGE TREE RTFRN WMNSLGVNPH VNHLYADLQD ALVILQLYER IKVPVDWSKV NKPPYPKLGA NMKKLENCNY AVELGKHPAK FSLVG IGGQ DLNDGNQTLT LALVWQLMRR YTLNVLEDLG DGQKANDDII VNWVNRTLSE AGKSTSIQSF KDKTISSSLA VVDLID AIQ PGCINYDLVK SGNLTEDDKH NNAKYAVSMA RRIGARVYAL PEDLVEVKPK MVMTVFACLM GRGMKRV

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 492815 / 詳細: custom machine learning picking procedure
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.0)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7r94

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 28759
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7r94

得られたモデル

PDB-7sx9:
T-Plastin-F-actin complex, anti-parallel bundled state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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