+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state | |||||||||
![]() | main map, consensus | |||||||||
![]() |
| |||||||||
機能・相同性 | ![]() actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / bone development / actin filament binding / hydrolase activity / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å | |||||||||
![]() | Mei L / Reynolds MJ / Alushin GM | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural mechanism for bidirectional actin cross-linking by T-plastin. 著者: Lin Mei / Matthew J Reynolds / Damien Garbett / Rui Gong / Tobias Meyer / Gregory M Alushin / ![]() 要旨: To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. ...To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. Cross-linking proteins bridge filaments at the nanoscale to control a network's μm-scale geometry, thereby conferring its mechanical properties and functional dynamics. While these interfilament linkages are key determinants of cytoskeletal function, their structural mechanisms remain poorly understood. Plastins/fimbrins are an evolutionarily ancient family of tandem calponin-homology domain (CHD) proteins required to construct multiple classes of actin networks, which feature diverse geometries specialized to power cytokinesis, microvilli and stereocilia biogenesis, and persistent cell migration. Here, we focus on the structural basis of actin network assembly by human T-plastin, a ubiquitously expressed isoform necessary for the maintenance of stable cellular protrusions generated by actin polymerization forces. By implementing a machine-learning-enabled cryo-electron microscopy pipeline for visualizing cross-linkers bridging multiple filaments, we uncover a sequential bundling mechanism enabling T-plastin to bridge pairs of actin filaments in both parallel and antiparallel orientations. T-plastin populates distinct structural landscapes in these two bridging orientations that are selectively compatible with actin networks featuring divergent architectures and functions. Our structural, biochemical, and cell biological data highlight inter-CHD linkers as key structural elements underlying flexible but stable cross-linking that are likely to be disrupted by T-plastin mutations that cause hereditary bone diseases. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
添付画像 |
---|
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 57.4 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 32 KB 32 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 9.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 35.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() ![]() ![]() | 64 MB 64 MB 64 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | 58.5 MB 59 MB 44.2 MB 44.3 MB 44.4 MB 44.3 MB 49.5 MB 49.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | main map, consensus | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.06 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
+マスク #1
+マスク #2
+マスク #3
+追加マップ: main map, body 1
+追加マップ: main map, body 2
+追加マップ: half-map 1, body002
+追加マップ: half-map 1, body001
+追加マップ: half-map 2, body001
+追加マップ: half-map 2, body002
+ハーフマップ: half-map 2, consensus
+ハーフマップ: half-map 1, consensus
-
試料の構成要素
-全体 : T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state
全体 | 名称: T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state
超分子 | 名称: T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 詳細: Parallel actin bundles formed by actin-crosslinking T-plastin |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 27.5 kDa/nm |
-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 42.109973 KDa |
配列 | 文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F |
-分子 #2: Plastin-3
分子 | 名称: Plastin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 70.896867 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDI AKTFRKAINR KEGICALGGT SELSSEGTQH SYSEEEKYAF VNWINKALEN DPDCRHVIPM NPNTDDLFKA V GDGIVLCK ...文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDI AKTFRKAINR KEGICALGGT SELSSEGTQH SYSEEEKYAF VNWINKALEN DPDCRHVIPM NPNTDDLFKA V GDGIVLCK MINLSVPDTI DERAINKKKL TPFIIQENLN LALNSASAIG CHVVNIGAED LRAGKPHLVL GLLWQIIKIG LF ADIELSR NEALAALLRD GETLEELMKL SPEELLLRWA NFHLENSGWQ KINNFSADIK DSKAYFHLLN QIAPKGQKEG EPR IDINMS GFNETDDLKR AESMLQQADK LGCRQFVTPA DVVSGNPKLN LAFVANLFNK YPALTKPENQ DIDWTLLEGE TREE RTFRN WMNSLGVNPH VNHLYADLQD ALVILQLYER IKVPVDWSKV NKPPYPKLGA NMKKLENCNY AVELGKHPAK FSLVG IGGQ DLNDGNQTLT LALVWQLMRR YTLNVLEDLG DGQKANDDII VNWVNRTLSE AGKSTSIQSF KDKTISSSLA VVDLID AIQ PGCINYDLVK SGNLTEDDKH NNAKYAVSMA RRIGARVYAL PEDLVEVKPK MVMTVFACLM GRGMKRV |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP |
---|---|
分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG |
---|---|
分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-
試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |