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- EMDB-25371: Allosteric Regulation of Human Plastins -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25371
タイトルAllosteric Regulation of Human Plastins
マップデータF-actin/Plastin 3-ABD1
試料
  • 複合体: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Plastin 3
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Zheng W / Schwebach CL / Kudryashova E / Egelman EH / Kudryashov DS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Allosteric regulation controls actin-bundling properties of human plastins.
著者: Christopher L Schwebach / Elena Kudryashova / Richa Agrawal / Weili Zheng / Edward H Egelman / Dmitri S Kudryashov /
要旨: Plastins/fimbrins are conserved actin-bundling proteins contributing to motility, cytokinesis and other cellular processes by organizing strikingly different actin assemblies as in aligned bundles ...Plastins/fimbrins are conserved actin-bundling proteins contributing to motility, cytokinesis and other cellular processes by organizing strikingly different actin assemblies as in aligned bundles and branched networks. We propose that this ability of human plastins stems from an allosteric communication between their actin-binding domains (ABD1/2) engaged in a tight spatial association. Here we show that ABD2 can bind actin three orders of magnitude stronger than ABD1, unless the domains are involved in an equally strong inhibitory engagement. A mutation mimicking physiologically relevant phosphorylation at the ABD1-ABD2 interface greatly weakened their association, dramatically potentiating actin cross-linking. Cryo-EM reconstruction revealed the ABD1-actin interface and enabled modeling of the plastin bridge and domain separation in parallel bundles. We predict that a strong and tunable allosteric inhibition between the domains allows plastins to modulate the cross-linking strength, contributing to remodeling of actin assemblies of different morphologies defining the unique place of plastins in actin organization.
履歴
登録2021年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月11日-
マップ公開2022年5月11日-
更新2022年7月6日-
現状2022年7月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25371.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈F-actin/Plastin 3-ABD1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0145
最小 - 最大-0.02157235 - 0.129046
平均 (標準偏差)0.0010007044 (±0.0070076343)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin

全体名称: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin
要素
  • 複合体: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Plastin 3

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超分子 #1: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin

超分子名称: Complex of Plastin3-ABD1 with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTL KYPIEHGIIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE K MTQIMFET FNVPAMYVAI QAVLSLYASG RTTGIVLDSG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RL DLAGRDL TDYLMKILTE RGYSFVTTAE REIVRDIKEK LCYVALDFEN EMATAASSSS LEK SYELPD GQVITIGNER FRCPETLFQP SFIGMESAGI HETTYNSIMK CDIDIRKDLY ANNV MSGGT TMYPGIADRM QKEITALAPS TMKIKIIAPP ERKYSVWIGG SILASLSTFQ QMWIT KQEY DEAGPSIVHR KCF

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分子 #2: Plastin 3

分子名称: Plastin 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDIA KTFRKAINRK EGICALGGTS ELSSEGTQHS YSEEEKYAFV NWINKALEND PDCRHVIPMN PNTDDLFKAV GDGIVLCKMI ...文字列:
MDEMATTQIS KDELDELKEA FAKVDLNSNG FICDYELHEL FKEANMPLPG YKVREIIQKL MLDGDRNKDG KISFDEFVYI FQEVKSSDIA KTFRKAINRK EGICALGGTS ELSSEGTQHS YSEEEKYAFV NWINKALEND PDCRHVIPMN PNTDDLFKAV GDGIVLCKMI NLSVPDTIDE RAINKKKLTP FIIQENLNLA LNSASAIGCH VVNIGAEDLR AGKPHLVLGL LWQIIKIGLF ADIELSRNEA LAALLRDGET LEELMKLSPE ELLLRWANFH LENSGWQKIN NFSADIKDSK AYFHLLNQIA PKGQKEGEPR IDINMSGFNE TDDLKRAESM LQQADKLGCR QFVTPADVVS GNPKLNLAFV ANLFNKYPAL TKPENQDIDW TLLEGETREE RTFRNWMNSL GVNPHVNHLY ADLQDALVIL QLYERIKVPV DWSKVNKPPY PKLGANMKKL ENCNYAVELG KHPAKFSLVG IGGQDLNDGN QTLTLALVWQ LMRRYTLNVL EDLGDGQKAN DDIIVNWVNR TLSEAGKSTS IQSFKDKTIS SSLAVVDLID AIQPGCINYD LVKSGNLTED DKHNNAKYAV SMARRIGARV YALPEDLVEV KPKMVMTVFA CLMGRGMKRV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 155939
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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