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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24715 | |||||||||
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タイトル | Focused Refined Map BORF2-APOBEC3Bctd Complex | |||||||||
マップデータ | Focused Refined Sharpened Map | |||||||||
試料 |
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生物種 | Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å | |||||||||
データ登録者 | Shaban NM / Yan R / Shi K / McLellan JS / Yu Z / Harris RS | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structure of the EBV ribonucleotide reductase BORF2 and mechanism of APOBEC3B inhibition. 著者: Nadine M Shaban / Rui Yan / Ke Shi / Sofia N Moraes / Adam Z Cheng / Michael A Carpenter / Jason S McLellan / Zhiheng Yu / Reuben S Harris / 要旨: Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide ...Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide reductase subunit BORF2. Cryo-EM studies of APOBEC3B-BORF2 complexes reveal a large >1000-Å binding surface composed of multiple structural elements from each protein, which effectively blocks the APOBEC3B active site from accessing single-stranded DNA substrates. Evolutionary optimization is suggested by unique insertions in BORF2 absent from other ribonucleotide reductases and preferential binding to APOBEC3B relative to the highly related APOBEC3A and APOBEC3G enzymes. A molecular understanding of this pathogen-host interaction has potential to inform the development of drugs that block the interaction and liberate the natural antiviral activity of APOBEC3B. In addition, given a role for APOBEC3B in cancer mutagenesis, it may also be possible for information from the interaction to be used to develop DNA deaminase inhibitors. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_24715.map.gz | 130.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-24715-v30.xml emd-24715.xml | 16.3 KB 16.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_24715.png | 49.9 KB | ||
その他 | emd_24715_additional_1.map.gz emd_24715_half_map_1.map.gz emd_24715_half_map_2.map.gz | 72.6 MB 134.2 MB 134.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24715 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24715 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_24715_validation.pdf.gz | 780.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_24715_full_validation.pdf.gz | 780.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_24715_validation.xml.gz | 14.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_24715_validation.cif.gz | 16.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24715 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24715 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_24715.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Focused Refined Sharpened Map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.844 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened Map
ファイル | emd_24715_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map B
ファイル | emd_24715_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map A
ファイル | emd_24715_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : BORF2/APOBEC3Bctd
全体 | 名称: BORF2/APOBEC3Bctd |
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要素 |
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-超分子 #1: BORF2/APOBEC3Bctd
超分子 | 名称: BORF2/APOBEC3Bctd / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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-超分子 #2: MBP-BORF2
超分子 | 名称: MBP-BORF2 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-超分子 #3: APOBEC3Bctd-mychis
超分子 | 名称: APOBEC3Bctd-mychis / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 1.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 243192 |
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初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |