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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Composite Map BORF2-APOBEC3Bctd Complex | |||||||||
![]() | Composite Map | |||||||||
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![]() | Host-pathogen complex / viral protein / antiviral protein / deaminase / OXIDOREDUCTASE-HYDROLASE complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / single-stranded DNA cytosine deaminase / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / transposable element silencing ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / single-stranded DNA cytosine deaminase / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / transposable element silencing / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / P-body / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / periplasmic space / DNA replication / innate immune response / DNA damage response / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å | |||||||||
![]() | Shaban NM / Yan R | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the EBV ribonucleotide reductase BORF2 and mechanism of APOBEC3B inhibition. 著者: Nadine M Shaban / Rui Yan / Ke Shi / Sofia N Moraes / Adam Z Cheng / Michael A Carpenter / Jason S McLellan / Zhiheng Yu / Reuben S Harris / ![]() 要旨: Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide ...Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide reductase subunit BORF2. Cryo-EM studies of APOBEC3B-BORF2 complexes reveal a large >1000-Å binding surface composed of multiple structural elements from each protein, which effectively blocks the APOBEC3B active site from accessing single-stranded DNA substrates. Evolutionary optimization is suggested by unique insertions in BORF2 absent from other ribonucleotide reductases and preferential binding to APOBEC3B relative to the highly related APOBEC3A and APOBEC3G enzymes. A molecular understanding of this pathogen-host interaction has potential to inform the development of drugs that block the interaction and liberate the natural antiviral activity of APOBEC3B. In addition, given a role for APOBEC3B in cancer mutagenesis, it may also be possible for information from the interaction to be used to develop DNA deaminase inhibitors. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 85.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.4 KB 16.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 84 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 349.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 349.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7rw6MC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Composite Map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.844 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : BORFf2/APOBEC3Bctd
全体 | 名称: BORFf2/APOBEC3Bctd |
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要素 |
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-超分子 #1: BORFf2/APOBEC3Bctd
超分子 | 名称: BORFf2/APOBEC3Bctd / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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-超分子 #2: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-t...
超分子 | 名称: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-terminal MBP tag) タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-超分子 #3: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)
超分子 | 名称: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag) タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-d...
分子 | 名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonucleoside-diphosphate reductase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 133.408031 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPAAAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY ...文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPAAAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY AFKYAAGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NKGETAMTIN GPWAWSNIDT SA VNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPLGAVALKS YEEELAKDPR IAA TMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDAALAAAQ TNAAAMATTS HVEHELLSKL IDELKVKANS DPEA DVLAG RLLHRLKAES VTHTVAEYLE VFSDKFYDEE FFQMHRDELE TRVSAFAQSP AYERIVSSGY LSALRYYDTY LYVGR SGKQ ESVQHFYMRL AGFCASTTCL YAGLRAALQR ARPEIESDME VFDYYFEHLT SQTVCCSTPF MRFAGVENST LASCIL TTP DLSSEWDVTQ ALYRHLGRYL FQRAGVGVGV TGAGQDGKHI SLLMRMINSH VEYHNYGCKR PVSVAAYMEP WHSQIFK FL ETKLPENHER CPGIFTGLFV PELFFKLFRD TPWSDWYLFD PKDAGDLERL YGEEFEREYY RLVTAGKFCG RVSIKSLM F SIVNCAVKAG SPFILLKEAC NAHFWRDLQG EAMNAANLCA EVLQPSRKSV ATCNLANICL PRCLVNAPLA VRAQRADTQ GDELLLALPR LSVTLPGEGA VGDGFSLARL RDATQCATFV VACSILQGSP TYDSRDMASM GLGVQGLADV FADLGWQYTD PPSRSLNKE IFEHMYFTAL CTSSLIGLHT RKIFPGFKQS KYAGGWFHWH DWAGTDLSIP REIWSRLSER IVRDGLFNSQ F IALMPTSG CAQVTGCSDA FYPFYANAST KVTNKEEALR PNRSFWRHVR LDDREALNLV GGRVSCLPEA LRQRYLRFQT AF DYNQEDL IQMSRDRAPF VDQSQSHSLF LREEDAARAS TLANLLVRSY ELGLKTIMYY CRIEKAADLG VMECKASAAL SVP REEQNE RSPAEQMPPR PMEPAQVAGP VDIMSKGPGE GPGGWCVPGG LEVCYKYRQL FSEDDLLETD GFTERACESC Q UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit |
-分子 #2: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
分子 | 名称: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: single-stranded DNA cytosine deaminase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 25.342541 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MDPDTFTFNF NNDPLVLRRR QTYLCYEVER LDNGTWVLMD QHMGFLCNEA KNLLCGFYGR HAELRFLDLV PSLQLDPAQI YRVTWFISW SPCFSWGCAG EVRAFLQENT HVRLRIFAAR IYDYDPLYKE ALQMLRDAGA QVSIMTYDEF EYCWDTFVYR Q GCPFQPWD ...文字列: MDPDTFTFNF NNDPLVLRRR QTYLCYEVER LDNGTWVLMD QHMGFLCNEA KNLLCGFYGR HAELRFLDLV PSLQLDPAQI YRVTWFISW SPCFSWGCAG EVRAFLQENT HVRLRIFAAR IYDYDPLYKE ALQMLRDAGA QVSIMTYDEF EYCWDTFVYR Q GCPFQPWD GLEEHSQALS GRLRAILQNQ GNKLGPEQKL ISEEDLNSAV DHHHHHH UniProtKB: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B |
-分子 #3: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 1.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |