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- EMDB-24389: Cryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24389
タイトルCryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5) with partial LRR domain
マップデータ
試料
  • 細胞: Pre-liganded form of NAIP5
    • タンパク質・ペプチド: NLR family) apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Paidimuddala B / Cao J / Xie Q / Wu H / Zhang L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Mechanism of NAIP-NLRC4 inflammasome activation revealed by cryo-EM structure of unliganded NAIP5.
著者: Bhaskar Paidimuddala / Jianhao Cao / Grady Nash / Qing Xie / Hao Wu / Liman Zhang /
要旨: The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in ...The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in the host defense against bacterial infection. NAIPs interact with conserved bacterial ligands and activate the NLR family caspase recruitment domain containing protein 4 (NLRC4) to initiate the NAIP-NLRC4 inflammasome pathway. Here we found the process of NAIP activation is completely different from NLRC4. Our cryo-EM structure of unliganded mouse NAIP5 adopts an unprecedented wide-open conformation, with the nucleating surface fully exposed and accessible to recruit inactive NLRC4. Upon ligand binding, the winged helix domain (WHD) of NAIP5 undergoes roughly 20° rotation to form a steric clash with the inactive NLRC4, which triggers the conformational change of NLRC4 from inactive to active state. We also show the rotation of WHD places the 17-18 loop at a position that directly bind the active NLRC4 and stabilize the NAIP5-NLRC4 complex. Overall, these data provide structural mechanisms of inactive NAIP5, the process of NAIP5 activation and NAIP-dependent NLRC4 activation.
履歴
登録2021年7月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2023年3月8日-
現状2023年3月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24389.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24389.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.766 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.766 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.766 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0694 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.086
最小 - 最大-0.0017185382 - 1.9882016
平均 (標準偏差)0.0011015633 (±0.025026996)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.7664 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_24389_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_24389_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pre-liganded form of NAIP5

全体名称: Pre-liganded form of NAIP5
要素
  • 細胞: Pre-liganded form of NAIP5
    • タンパク質・ペプチド: NLR family) apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)

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超分子 #1: Pre-liganded form of NAIP5

超分子名称: Pre-liganded form of NAIP5 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: NLR family) apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)

分子名称: NLR family) apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKL AEHGESSEDR ISEIDYEFLP ELSALLGVDA FQVAKSQEEE EHKERMKMKK GFNSQMRSEA KRLKTFETYD TFRSWTPQEM AAAGFYHTGV RLGVQCFCCS LILFGNSLRK LPIERHKKLR PECEFLQGKD VGNIGKYDIR VKRPEKMLRG GKARYHEEEA ...文字列:
MDYKDDDDKL AEHGESSEDR ISEIDYEFLP ELSALLGVDA FQVAKSQEEE EHKERMKMKK GFNSQMRSEA KRLKTFETYD TFRSWTPQEM AAAGFYHTGV RLGVQCFCCS LILFGNSLRK LPIERHKKLR PECEFLQGKD VGNIGKYDIR VKRPEKMLRG GKARYHEEEA RLESFEDWPF YAHGTSPRV LSAAGFVFTG KRDTVQCFSC GGSLGNWEEG DDPWKEHAKW FPKCEFLQSK KSSEEIAQYI QSYEGFVHV TGEHFVKSWV RRELPMVSAY CNDSVFANEE LRMDMFKDWP QESPVGVEAL V RAGFFYTG KKDIVRCFSC GGCLEKWAEG DDPMEDHIKF FPECVFLQTL KSSAEVIPTL QS QYALPEA TETTRESNHG DAAAVHSTVV DLGRSEAQWF QEARSLSEQL RDNYTKATFR HMN LPEVCS SLGTDHLLSC DVSIISKHIS QPVQEALTIP EVFSNLNSVM CVEGETGSGK TTFL KRIAF LWASGCCPLL YRFQLVFYLS LSSITPDQGL ANIICAQLLG AGGCISEVCL SSSIQ QLQH QVLFLLDDYS GLASLPQALH TLITKNYLSR TCLLIAVHTN RVRDIRLYLG TSLEIQ EFP FYNTVSVLRK FFSHDIICVE KLIIYFIDNK DLQGVYKTPL FVAAVCTDWI QNASAQD KF QDVTLFQSYM QYLSLKYKAT AEPLQATVSS CGQLALTGLF SSCFEFNSDD LAEAGVDE D EKLTTLLMSK FTAQRLRPVY RFLGPLFQEF LAAVRLTELL SSDRQEDQDL GLYYLRQID SPLKAINSFN IFLYYVSSHS SSKAAPTVVS HLLQLVDEKE SLENMSENED YMKLHPQTFL WFQFVRGLW LVSPESSSSF VSEHLLRLAL IFAYESNTVA ECSPFILQFL RGKTLALRVL N LQYFRDHP ESLLLLRSLK VSINGNKMSS YVDYSFKTYF ENLQPPAIDE EYTSAFEHIS EW RRNFAQD EEIIKNYENI RPRALPDISE GYWKLSPKPC KIPKLEVQVN NTDAADQALL QVL MEVFSA SQSIEFRLFN SSGFLESICP ALELSKASVT KCSMSRLELS RAEQELLLTL PALQ SLEVS ETNQLPEQLF HNLHKFLGLK ELCVRLDGKP NVLSVLPREF PNLLHMEKLS IQTST ESDL SKLVKFIQNF PNLHVFHLKC DFLSNCESLM AVLASCKKLR EIEFSGRCFE AMTFVN ILP NFVSLKILNL KDQQFPDKET SEKFAQALGS LRNLEELLVP TGDGIHQVAK LIVRQCL QL PCLRVLTFHD ILDDDSVIEI ARAATSGGFQ KLENLDISMN HKITEEGYRN FFQALDNL P NLQELNICRN IPGRIQVQAT TVKALGQCVS RLPSLIRLHM LSWLLDEEDM KVINDVKER HPQSKRLIIF WKLIVPFSPV ILE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

濃度0.30 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5yud

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 159513
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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