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- EMDB-2403: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2403
タイトルStructure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
マップデータStructure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
試料
  • 試料: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
  • タンパク質・ペプチド: Fragment Bb from Complement factor B
  • タンパク質・ペプチド: Fragment C3b from Complement component C3
  • タンパク質・ペプチド: Complement Factor P
キーワードproperdin / C3b / AP C3 convertase / complement / electron microscopy / EM
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of Golgi membrane / alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement binding ...cytoplasmic side of Golgi membrane / alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / negative regulation of endopeptidase activity / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of phagocytosis / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of immune response / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / specific granule lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of angiogenesis / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / defense response to bacterium / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Thrombospondin type 1 repeat / CFP-like, C-terminal thrombospondin type 1 domain / : / Complement factor B / Complement B/C2 / Complement B/C2 / Complement C3-like, NTR domain ...: / : / : / Thrombospondin type 1 repeat / CFP-like, C-terminal thrombospondin type 1 domain / : / Complement factor B / Complement B/C2 / Complement B/C2 / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Netrin domain / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / von Willebrand factor type A domain / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor B / Complement C3 / Properdin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 29.3 Å
データ登録者Alcorlo M / Tortajada A / Rodriguez de Cordoba S / Llorca O
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the stabilization of the complement alternative pathway C3 convertase by properdin.
著者: Martín Alcorlo / Agustín Tortajada / Santiago Rodríguez de Córdoba / Oscar Llorca /
要旨: Complement is an essential component of innate immunity. Its activation results in the assembly of unstable protease complexes, denominated C3/C5 convertases, leading to inflammation and lysis. ...Complement is an essential component of innate immunity. Its activation results in the assembly of unstable protease complexes, denominated C3/C5 convertases, leading to inflammation and lysis. Regulatory proteins inactivate C3/C5 convertases on host surfaces to avoid collateral tissue damage. On pathogen surfaces, properdin stabilizes C3/C5 convertases to efficiently fight infection. How properdin performs this function is, however, unclear. Using electron microscopy we show that the N- and C-terminal ends of adjacent monomers in properdin oligomers conform a curly vertex that holds together the AP convertase, interacting with both the C345C and vWA domains of C3b and Bb, respectively. Properdin also promotes a large displacement of the TED (thioester-containing domain) and CUB (complement protein subcomponents C1r/C1s, urchin embryonic growth factor and bone morphogenetic protein 1) domains of C3b, which likely impairs C3-convertase inactivation by regulatory proteins. The combined effect of molecular cross-linking and structural reorganization increases stability of the C3 convertase and facilitates recruitment of fluid-phase C3 convertase to the cell surfaces. Our model explains how properdin mediates the assembly of stabilized C3/C5-convertase clusters, which helps to localize complement amplification to pathogen surfaces.
履歴
登録2013年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月24日-
マップ公開2013年7月24日-
更新2015年4月15日-
現状2015年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 11.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2403.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2403.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 825.2 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.68 Å/pix.
x 60 pix.
= 340.8 Å		5.68 Å/pix.
x 60 pix.
= 340.8 Å		5.68 Å/pix.
x 60 pix.
= 340.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 11.9 / ムービー #1: 11.9
最小 - 最大-29.33714294 - 87.169342040000004
平均 (標準偏差)-0.08180776 (±3.83269167)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-30-30-30
サイズ606060
Spacing606060
セルA=B=C: 340.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.685.685.68
M x/y/z606060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z340.800340.800340.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-30-30-30
NC/NR/NS606060
D min/max/mean-29.33787.169-0.082

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin

全体名称: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
要素
  • 試料: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
  • タンパク質・ペプチド: Fragment Bb from Complement factor B
  • タンパク質・ペプチド: Fragment C3b from Complement component C3
  • タンパク質・ペプチド: Complement Factor P

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超分子 #1000: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin

超分子名称: Structure of Human C3bBb convertase bound to a fragment of Properdin
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The structure corresponds to Human C3bBb convertase bound to a Properdin vertex
Number unique components: 3
分子量理論値: 285 KDa

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分子 #1: Fragment Bb from Complement factor B

分子名称: Fragment Bb from Complement factor B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Bb / 詳細: Fragment Bb from factor B / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: plasma
分子量理論値: 60 KDa
配列UniProtKB: Complement factor B
GO: extracellular region, plasma membrane, complement binding, serine-type endopeptidase activity, complement activation, alternative pathway, proteolysis, regulation of complement activation
InterPro: Complement B/C2, Serine proteases, trypsin domain, Serine proteases, trypsin family, histidine active site, Peptidase S1A, chymotrypsin family, Sushi/SCR/CCP domain, Peptidase S1, PA clan, ...InterPro: Complement B/C2, Serine proteases, trypsin domain, Serine proteases, trypsin family, histidine active site, Peptidase S1A, chymotrypsin family, Sushi/SCR/CCP domain, Peptidase S1, PA clan, von Willebrand factor, type A

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分子 #2: Fragment C3b from Complement component C3

分子名称: Fragment C3b from Complement component C3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: C3b / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: plasma
分子量理論値: 180 KDa
配列UniProtKB: Complement C3
GO: extracellular space, extracellular exosome, plasma membrane, C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding, endopeptidase inhibitor activity, complement activation, alternative pathway, ...GO: extracellular space, extracellular exosome, plasma membrane, C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding, endopeptidase inhibitor activity, complement activation, alternative pathway, complement activation, classical pathway, fatty acid metabolic process, G protein-coupled receptor signaling pathway, inflammatory response, negative regulation of endopeptidase activity, positive regulation of activation of membrane attack complex, positive regulation of angiogenesis, positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway, positive regulation of D-glucose transmembrane transport, positive regulation of lipid storage, positive regulation of phagocytosis, positive regulation of protein phosphorylation, positive regulation of type IIa hypersensitivity, positive regulation of vascular endothelial growth factor production, regulation of complement activation, regulation of triglyceride biosynthetic process
InterPro: Alpha-macroglobulin, receptor-binding, Alpha-macroglobulin-like, TED domain, Macroglobulin domain, Alpha-2-macroglobulin, bait region domain, Anaphylatoxin/fibulin, Anaphylatoxin, ...InterPro: Alpha-macroglobulin, receptor-binding, Alpha-macroglobulin-like, TED domain, Macroglobulin domain, Alpha-2-macroglobulin, bait region domain, Anaphylatoxin/fibulin, Anaphylatoxin, complement system, Anaphylatoxin, complement system domain, Alpha-2-macroglobulin, Alpha-2-macroglobulin, conserved site, INTERPRO: IPR019565, Netrin domain, Netrin module, non-TIMP type, Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid, Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold

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分子 #3: Complement Factor P

分子名称: Complement Factor P / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Properdin / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: plasma
分子量理論値: 30 KDa
配列UniProtKB: Properdin
GO: extracellular space, complement activation, alternative pathway, defense response to bacterium, regulation of complement activation
InterPro: Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Hepes, 75 mM NaCl and 5 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 1% w/v uranyl acetate for 15 seconds
グリッド詳細: 400 mesh copper carbon only (50ct), glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected using a CMOS camera and the power spectrum
詳細Micrographs were recorded using a low-dose protocol under control of the EM-TOOLS software (TVIPS)
日付2012年7月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 2.84 µm / 実像数: 1024 / 平均電子線量: 10 e/Å2
詳細: Micrographs were recorded using a low-dose protocol under control of the EM-TOOLS software (TVIPS) and 4 k x 4 k TVIPS CMOS detector (TemCam-F416)
ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 54926 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 40

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画像解析

詳細The particles were manually selected using Boxer (EMAN1). Images were classified and averaged using maximum-likelihood multi-reference methods as implemented in XMIPP. Ab initio templates for angular refinement were obtained using the random conical tilt (RCT) method performed using XMIPP. 3D reconstructions were obtained using angular refinement as implemented in EMAN.
CTF補正詳細: Each frame, estimated with CTFFIND and corrected using BSOFT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 29.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1, EMAN2, Xmipp-2.4 / 使用した粒子像数: 12324
最終 2次元分類クラス数: 128

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2win


Chain - #0 - Chain ID: H / Chain - #1 - Chain ID: J / Chain - #2 - Chain ID: G
ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細The domains were separately fitted using UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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