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万見
- EMDB-2352: Structure of the Bunyamwera virus glycoprotein spike determined b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2352
タイトルStructure of the Bunyamwera virus glycoprotein spike determined by electron cryo-tomography and sub-volume averaging
マップデータSub-tomogram average of Bunyamwera virus glycoprotein spike
試料
  • 試料: Purified Bunyamwera virus particles
  • タンパク質・ペプチド: Bunyamwera virus glycoprotein Gn-Gc membrane complex
キーワードBunyavirus / viral glycoprotein / reconstruction / viral fusion / orthobunyavirus
生物種Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Bowden TA / Bitto D / McLees A / Yeromonahos C / Elliott RM / Huiskonen JT
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2013
タイトル: Orthobunyavirus ultrastructure and the curious tripodal glycoprotein spike.
著者: Thomas A Bowden / David Bitto / Angela McLees / Christelle Yeromonahos / Richard M Elliott / Juha T Huiskonen /
要旨: The genus Orthobunyavirus within the family Bunyaviridae constitutes an expanding group of emerging viruses, which threaten human and animal health. Despite the medical importance, little is known ...The genus Orthobunyavirus within the family Bunyaviridae constitutes an expanding group of emerging viruses, which threaten human and animal health. Despite the medical importance, little is known about orthobunyavirus structure, a prerequisite for understanding virus assembly and entry. Here, using electron cryo-tomography, we report the ultrastructure of Bunyamwera virus, the prototypic member of this genus. Whilst Bunyamwera virions are pleomorphic in shape, they display a locally ordered lattice of glycoprotein spikes. Each spike protrudes 18 nm from the viral membrane and becomes disordered upon introduction to an acidic environment. Using sub-tomogram averaging, we derived a three-dimensional model of the trimeric pre-fusion glycoprotein spike to 3-nm resolution. The glycoprotein spike consists mainly of the putative class-II fusion glycoprotein and exhibits a unique tripod-like arrangement. Protein-protein contacts between neighbouring spikes occur at membrane-proximal regions and intra-spike contacts at membrane-distal regions. This trimeric assembly deviates from previously observed fusion glycoprotein arrangements, suggesting a greater than anticipated repertoire of viral fusion glycoprotein oligomerization. Our study provides evidence of a pH-dependent conformational change that occurs during orthobunyaviral entry into host cells and a blueprint for the structure of this group of emerging pathogens.
履歴
登録2013年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年5月1日-
マップ公開2013年5月22日-
更新2013年6月5日-
現状2013年6月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sub-tomogram average of Bunyamwera virus glycoprotein spike
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.59051943 - 5.82957029
平均 (標準偏差)0.0 (±0.55824095)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 540.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.45.45.4
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z540.000540.000540.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-4.5915.8300.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Purified Bunyamwera virus particles

全体名称: Purified Bunyamwera virus particles
要素
  • 試料: Purified Bunyamwera virus particles
  • タンパク質・ペプチド: Bunyamwera virus glycoprotein Gn-Gc membrane complex

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超分子 #1000: Purified Bunyamwera virus particles

超分子名称: Purified Bunyamwera virus particles / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Bunyamwera virus glycoprotein Gn-Gc membrane complex

分子名称: Bunyamwera virus glycoprotein Gn-Gc membrane complex
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Bunyamwera viral glycoprotein spike
詳細: One central trimeric spike surrounded by six neighbouring spikes
組換発現: No
由来(天然)生物種: Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10 mM Tris pH 7.4, 100 mM NaCl
グリッド詳細: C-flat CF-2/1/2C
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内温度: 103 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: Blot both sides for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 100 K / 最高: 120 K / 平均: 100 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF2002
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
詳細Low dose tomography
日付2012年3月28日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 平均電子線量: 100 e/Å2
詳細: Thirteen single-axis tilt series were collected over an angular range of -60 to 60 at 3 degree increments.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 111111 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細2,000 subtomograms were selected using template matching in Jsubtomo
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Jsubtomo
詳細: Final map was calculated by averaging the two half maps. A low pass filter to 30 A was applied.
使用したサブトモグラム数: 2000
CTF補正詳細: Low pass filter was applied after the first zero of the CTF

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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