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万見
- EMDB-23441: Structure of human SetD3 methyl-transferase in complex with 2A pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23441
タイトルStructure of human SetD3 methyl-transferase in complex with 2A protease from Coxsackievirus B3
マップデータFrom cryosparc 2 non uniform refinement job, final map, filtered by FSC (3.5A), sharpened with b-factor of 180.
試料
  • 複合体: Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: Protease 2A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-histidine N-methyltransferase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードMethyltransferase / viral protease / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / symbiont-mediated perturbation of host transcription / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / symbiont-mediated perturbation of host transcription / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / PKMTs methylate histone lysines / nucleoside-triphosphate phosphatase / actin binding / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / SET domain / SET domain superfamily ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus B3 (strain Nancy) (コクサッキーウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Verba KA / Schulze-Gahmen U
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure-function analysis of enterovirus protease 2A in complex with its essential host factor SETD3.
著者: Peters CE / Schulze-Gahmen U / Eckhardt M / Jang GM / Xu J / Pulido EH / Bardine C / Craik CS / Ott M / Gozani O / Verba KA / Huttenhain R / Carette JE / Krogan NJ
履歴
登録2021年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月10日-
マップ公開2022年8月10日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_23441.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23441.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈From cryosparc 2 non uniform refinement job, final map, filtered by FSC (3.5A), sharpened with b-factor of 180.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.76 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.76 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-1.7839078 - 3.1394837
平均 (標準偏差)0.00083502964 (±0.07885853)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 213.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23441_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_23441_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_23441_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 ...

全体名称: Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 methyltransferase
要素
  • 複合体: Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: Protease 2A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-histidine N-methyltransferase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 ...

超分子名称: Ternary complex of Coxsackievirus B3 2A protease and human SetD3 methyltransferase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Coxsackievirus B3 (strain Nancy) (コクサッキーウイルス)
分子量理論値: 84 KDa

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分子 #1: Protease 2A

分子名称: Protease 2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Coxsackievirus B3 (strain Nancy) (コクサッキーウイルス)
株: Nancy
分子量理論値: 16.584482 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNAMGQQSGA VYVGNYRVVN RHLATSADWQ NCVWESYNRD LLVSTTTAHG CDIIARCQCT TGVYFCASKN KHYPISFEGP GLVEVQESE YYPRRYQSHV LLAAGFSEPG DAGGILRCEH GVIGIVTMGG EGVVGFADIR DLLWLEDDAM EQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Actin-histidine N-methyltransferase

分子名称: Actin-histidine N-methyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-histidine N-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.483117 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SNAGKKSRVK TQKSGTGATA TVSPKEILNL TSELLQKCSS PAPGPGKEWE EYVQIRTLVE KIRKKQKGLS VTFDGKREDY FPDLMKWAS ENGASVEGFE MVNFKEEGFG LRATRDIKAE ELFLWVPRKL LMTVESAKNS VLGPLYSQDR ILQAMGNIAL A FHLLCERA ...文字列:
SNAGKKSRVK TQKSGTGATA TVSPKEILNL TSELLQKCSS PAPGPGKEWE EYVQIRTLVE KIRKKQKGLS VTFDGKREDY FPDLMKWAS ENGASVEGFE MVNFKEEGFG LRATRDIKAE ELFLWVPRKL LMTVESAKNS VLGPLYSQDR ILQAMGNIAL A FHLLCERA SPNSFWQPYI QTLPSEYDTP LYFEEDEVRY LQSTQAIHDV FSQYKNTARQ YAYFYKVIQT HPHANKLPLK DS FTYEDYR WAVSSVMTRQ NQIPTEDGSR VTLALIPLWD MCNHTNGLIT TGYNLEDDRC ECVALQDFRA GEQIYIFYGT RSN AEFVIH SGFFFDNNSH DRVKIKLGVS KSDRLYAMKA EVLARAGIPT SSVFALHFTE PPISAQLLAF LRVFCMTEEE LKEH LLGDS AIDRIFTLGN SEFPVSWDNE VKLWTFLEDR ASLLLKTYKT TIEEDKSVLK NHDLSVRAKM AIKLRLGEKE ILEKA VKSA AVNREYYRQQ MEEKAPLPKY EESNLGLLES SVGDSRLPLV LRNLEEEAGV QDALNIREAI SKAKATENGL VNGENS IPN GTRSENESLN QESKRAVEDA KGSSSDSTAG VKE

UniProtKB: Actin-histidine N-methyltransferase

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.34 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 17mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1200 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 68.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1100000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) / 使用した粒子像数: 107000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 75000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6mbk


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7lms:
Structure of human SetD3 methyl-transferase in complex with 2A protease from Coxsackievirus B3

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4mg3


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7lms:
Structure of human SetD3 methyl-transferase in complex with 2A protease from Coxsackievirus B3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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