[日本語] English
万見
- EMDB-23056: Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp7... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23056
タイトルFocused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp70D-NBD:Hop-TPR2A-TPR2B-DP2
マップデータFocused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp70D-NBD:Hop-TPR2A-TPR2B-DP2
試料
  • 複合体: Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / dynein axonemal particle / positive regulation of microtubule nucleation ...: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / dynein axonemal particle / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / cellular response to interleukin-7 / protein folding chaperone complex / RND1 GTPase cycle / aggresome / lysosomal transport / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / cellular response to steroid hormone stimulus / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / mRNA catabolic process / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / enzyme-substrate adaptor activity / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / inclusion body / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / heat shock protein binding / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of protein ubiquitination / endocytic vesicle lumen / centriole / protein folding chaperone / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 70 kDa protein 1A / Stress-induced-phosphoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Wang RY / Agard DA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of Hsp90-Hsp70-Hop-GR reveals the Hsp90 client-loading mechanism.
著者: Ray Yu-Ruei Wang / Chari M Noddings / Elaine Kirschke / Alexander G Myasnikov / Jill L Johnson / David A Agard /
要旨: Maintaining a healthy proteome is fundamental for the survival of all organisms. Integral to this are Hsp90 and Hsp70, molecular chaperones that together facilitate the folding, remodelling and ...Maintaining a healthy proteome is fundamental for the survival of all organisms. Integral to this are Hsp90 and Hsp70, molecular chaperones that together facilitate the folding, remodelling and maturation of the many 'client proteins' of Hsp90. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client protein that is strictly dependent on Hsp90 and Hsp70 for activity. Chaperoning GR involves a cycle of inactivation by Hsp70; formation of an inactive GR-Hsp90-Hsp70-Hop 'loading' complex; conversion to an active GR-Hsp90-p23 'maturation' complex; and subsequent GR release. However, to our knowledge, a molecular understanding of this intricate chaperone cycle is lacking for any client protein. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the GR-loading complex, in which Hsp70 loads GR onto Hsp90, uncovering the molecular basis of direct coordination by Hsp90 and Hsp70. The structure reveals two Hsp70 proteins, one of which delivers GR and the other scaffolds the Hop cochaperone. Hop interacts with all components of the complex, including GR, and poises Hsp90 for subsequent ATP hydrolysis. GR is partially unfolded and recognized through an extended binding pocket composed of Hsp90, Hsp70 and Hop, revealing the mechanism of GR loading and inactivation. Together with the GR-maturation complex structure, we present a complete molecular mechanism of chaperone-dependent client remodelling, and establish general principles of client recognition, inhibition, transfer and activation.
履歴
登録2020年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月8日-
マップ公開2021年12月8日-
更新2022年2月2日-
現状2022年2月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23056.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23056.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp70D-NBD:Hop-TPR2A-TPR2B-DP2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0256 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.020792972 - 0.0625654
平均 (標準偏差)-0.00011401985 (±0.0029972757)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.160254.160254.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0210.063-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex

全体名称: Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex
要素
  • 複合体: Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex

-
超分子 #1: Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex

超分子名称: Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

23050

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 37845
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 116

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る