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- EMDB-21150: Cryo-EM structure of Xenopus tropicalis pannexin 1 channel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21150
タイトルCryo-EM structure of Xenopus tropicalis pannexin 1 channel
マップデータSharpened map of a pannexin1 channel
試料
  • 複合体: Heptameric pannexin1 complex assembly
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-1 production / gap junction / channel activity / monoatomic cation transport / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pannexin / Innexin / Innexin / Pannexin family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Syrjanen JL / Michalski M / Furukawa H / Kawate T
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The Cryo-EM structure of pannexin 1 reveals unique motifs for ion selection and inhibition.
著者: Kevin Michalski / Johanna L Syrjanen / Erik Henze / Julia Kumpf / Hiro Furukawa / Toshimitsu Kawate /
要旨: Pannexins are large-pore forming channels responsible for ATP release under a variety of physiological and pathological conditions. Although predicted to share similar membrane topology with other ...Pannexins are large-pore forming channels responsible for ATP release under a variety of physiological and pathological conditions. Although predicted to share similar membrane topology with other large-pore forming proteins such as connexins, innexins, and LRRC8, pannexins have minimal sequence similarity to these protein families. Here, we present the cryo-EM structure of a frog pannexin 1 (Panx1) channel at 3.0 Å. We find that Panx1 protomers harbor four transmembrane helices similar in arrangement to other large-pore forming proteins but assemble as a heptameric channel with a unique constriction formed by Trp74 in the first extracellular loop. Mutating Trp74 or the nearby Arg75 disrupt ion selectivity, whereas altering residues in the hydrophobic groove formed by the two extracellular loops abrogates channel inhibition by carbenoxolone. Our structural and functional study establishes the extracellular loops as important structural motifs for ion selectivity and channel inhibition in Panx1.
履歴
登録2019年12月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年2月26日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vd7
  • 表面レベル: 3.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21150.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21150.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of a pannexin1 channel
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.32 / ムービー #1: 3.32
最小 - 最大-7.6881843 - 16.105282
平均 (標準偏差)0.007875091 (±0.69407773)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.920273.920273.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-7.68816.1050.008

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map of a pannexin1 channel

ファイルemd_21150_additional.map
注釈unsharpened map of a pannexin1 channel
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heptameric pannexin1 complex assembly

全体名称: Heptameric pannexin1 complex assembly
要素
  • 複合体: Heptameric pannexin1 complex assembly
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin

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超分子 #1: Heptameric pannexin1 complex assembly

超分子名称: Heptameric pannexin1 complex assembly / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Pannexin

分子名称: Pannexin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
分子量理論値: 39.424148 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAIAHIATEY VFSDFLLKDP PESKYKGLRL ELAVDKLVSC IAVGLPLLLI SLAFAQEITL GSQISCFAPT SFSWRQAAYV DSFCWAAVQ QKHLSQSDSG NVPLWLHKFF PYILLLVAVL LYLPNLFWRF TAAPHLSSDL KFVMEELDKC YNRDIKDIKA A NNLNSSDK ...文字列:
MAIAHIATEY VFSDFLLKDP PESKYKGLRL ELAVDKLVSC IAVGLPLLLI SLAFAQEITL GSQISCFAPT SFSWRQAAYV DSFCWAAVQ QKHLSQSDSG NVPLWLHKFF PYILLLVAVL LYLPNLFWRF TAAPHLSSDL KFVMEELDKC YNRDIKDIKA A NNLNSSDK RDYPIVEQYL KTKNNSYGLI IKYLICRVVT LIIVFTACIY LGYYISLFSL TDEFTCNIRT GILRNDTALP PL VQCKLIA VGVFRLLSYI NLIIYVLIMP FIIYAMLVPF RKTANVLKVY EVLPTFSVQQ APSKTYDDHS LFLLFLEENV SEL KSYKFL KVLENIKASS WSHPQFEK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 288.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 57.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Warp
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 90185
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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