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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2104
タイトルHeritable yeast prions have a highly organized 3-dimensional architecture with inter-fiber structures
マップデータsub-tomogram ring
試料
  • 試料: dot assembly
  • 細胞器官・細胞要素: dot assembly
キーワードamyloid fibrils / cryo-electron tomography / sub-tomogram averaging / yeast prions
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Frangakis A / Saibil HR
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Heritable yeast prions have a highly organized three-dimensional architecture with interfiber structures.
著者: Helen R Saibil / Anja Seybert / Anja Habermann / Juliane Winkler / Mikhail Eltsov / Mario Perkovic / Daniel Castaño-Diez / Margot P Scheffer / Uta Haselmann / Petr Chlanda / Susan Lindquist ...著者: Helen R Saibil / Anja Seybert / Anja Habermann / Juliane Winkler / Mikhail Eltsov / Mario Perkovic / Daniel Castaño-Diez / Margot P Scheffer / Uta Haselmann / Petr Chlanda / Susan Lindquist / Jens Tyedmers / Achilleas S Frangakis /
要旨: Yeast prions constitute a "protein-only" mechanism of inheritance that is widely deployed by wild yeast to create diverse phenotypes. One of the best-characterized prions, [PSI(+)], is governed by a ...Yeast prions constitute a "protein-only" mechanism of inheritance that is widely deployed by wild yeast to create diverse phenotypes. One of the best-characterized prions, [PSI(+)], is governed by a conformational change in the prion domain of Sup35, a translation-termination factor. When this domain switches from its normal soluble form to an insoluble amyloid, the ensuing change in protein synthesis creates new traits. Two factors make these traits heritable: (i) the amyloid conformation is self-templating; and (ii) the protein-remodeling factor heat-shock protein (Hsp)104 (acting together with Hsp70 chaperones) partitions the template to daughter cells with high fidelity. Prions formed by several other yeast proteins create their own phenotypes but share the same mechanistic basis of inheritance. Except for the amyloid fibril itself, the cellular architecture underlying these protein-based elements of inheritance is unknown. To study the 3D arrangement of prion assemblies in their cellular context, we examined yeast [PSI(+)] prions in the native, hydrated state in situ, taking advantage of recently developed methods for cryosectioning of vitrified cells. Cryo-electron tomography of the vitrified sections revealed the prion assemblies as aligned bundles of regularly spaced fibrils in the cytoplasm with no bounding structures. Although the fibers were widely spaced, other cellular complexes, such as ribosomes, were excluded from the fibril arrays. Subtomogram image averaging, made possible by the organized nature of the assemblies, uncovered the presence of an additional array of densities between the fibers. We suggest these structures constitute a self-organizing mechanism that coordinates fiber deposition and the regulation of prion inheritance.
履歴
登録2012年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年10月3日-
マップ公開2012年12月12日-
更新2012年12月12日-
現状2012年12月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

image2104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sub-tomogram ring
ボクセルのサイズX=Y=Z: 6 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.6 / ムービー #1: 0.38
最小 - 最大0.0 - 1.0
平均 (標準偏差)0.54835469 (±0.08540393)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 480.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z666
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z480.000480.000480.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128168
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean0.0001.0000.548

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : dot assembly

全体名称: dot assembly
要素
  • 試料: dot assembly
  • 細胞器官・細胞要素: dot assembly

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超分子 #1000: dot assembly

超分子名称: dot assembly / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: dot assembly

超分子名称: dot assembly / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Bakers yeast
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
日付2007年12月12日
撮影デジタル化 - スキャナー: EIKONIX IEEE 488
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Average number of projections used in the 3D reconstructions: 350.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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