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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20472 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of Ctf4 trimer in complex with two CMG helicases | ||||||||||||
マップデータ | primary map | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | DNA replication / Cryo-EM / CMG-Ctf4 / REPLICATION | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 establishment of sister chromatid cohesion / Unwinding of DNA / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / MCM core complex / Assembly of the pre-replicative complex / Switching of origins to a post-replicative state / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / MCM complex binding / GINS complex / nuclear DNA replication ...establishment of sister chromatid cohesion / Unwinding of DNA / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / MCM core complex / Assembly of the pre-replicative complex / Switching of origins to a post-replicative state / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / MCM complex binding / GINS complex / nuclear DNA replication / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / premeiotic DNA replication / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / mitotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / CMG complex / nuclear pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / DNA replication preinitiation complex / MCM complex / replication fork protection complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / single-stranded DNA helicase activity / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / DNA unwinding involved in DNA replication / nuclear replication fork / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / subtelomeric heterochromatin formation / DNA helicase activity / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / DNA-templated DNA replication / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / DNA helicase / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Yuan Z / Georgescu R | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: Ctf4 organizes sister replisomes and Pol α into a replication factory. 著者: Zuanning Yuan / Roxana Georgescu / Ruda de Luna Almeida Santos / Daniel Zhang / Lin Bai / Nina Y Yao / Gongpu Zhao / Michael E O'Donnell / Huilin Li / 要旨: The current view is that eukaryotic replisomes are independent. Here we show that Ctf4 tightly dimerizes CMG helicase, with an extensive interface involving Psf2, Cdc45, and Sld5. Interestingly, Ctf4 ...The current view is that eukaryotic replisomes are independent. Here we show that Ctf4 tightly dimerizes CMG helicase, with an extensive interface involving Psf2, Cdc45, and Sld5. Interestingly, Ctf4 binds only one Pol α-primase. Thus, Ctf4 may have evolved as a trimer to organize two helicases and one Pol α-primase into a replication factory. In the 2CMG-Ctf4-1Pol α-primase factory model, the two CMGs nearly face each other, placing the two lagging strands toward the center and two leading strands out the sides. The single Pol α-primase is centrally located and may prime both sister replisomes. The Ctf4-coupled-sister replisome model is consistent with cellular microscopy studies revealing two sister forks of an origin remain attached and are pushed forward from a protein platform. The replication factory model may facilitate parental nucleosome transfer during replication. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20472.map.gz | 20.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20472-v30.xml emd-20472.xml | 29.6 KB 29.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20472.png | 123.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20472.cif.gz | 10.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20472 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20472 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20472_validation.pdf.gz | 383.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20472_full_validation.pdf.gz | 382.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20472_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20472_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20472 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20472 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20472.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.074 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : CMG-Ctf4
+超分子 #1: CMG-Ctf4
+分子 #1: DNA polymerase alpha-binding protein
+分子 #2: DNA replication complex GINS protein PSF1
+分子 #3: DNA replication complex GINS protein PSF2
+分子 #4: DNA replication complex GINS protein PSF3
+分子 #5: DNA replication complex GINS protein SLD5
+分子 #6: Cell division control protein 45
+分子 #7: DNA replication licensing factor MCM2
+分子 #8: DNA replication licensing factor MCM3
+分子 #9: DNA replication licensing factor MCM4
+分子 #10: Minichromosome maintenance protein 5
+分子 #11: DNA replication licensing factor MCM6
+分子 #12: DNA replication licensing factor MCM7
+分子 #13: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 53853 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-6ptn: |