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- EMDB-19987: Lymphostatin, conformation 1 (composite structure) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19987
タイトルLymphostatin, conformation 1 (composite structure)
マップデータcomposite map
試料
  • 複合体: Lymphostatin
    • タンパク質・ペプチド: Efa1/LifA protein
キーワードbacterial virulence factor / glycosyltransferase / protease / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / cysteine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3491 / Protein of unknown function (DUF3491) / Peptidase C58, YopT-type domain / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Griessmann M / Rasmussen T / Bottcher B
資金援助 ドイツ, 8件
OrganizationGrant number
German Research Foundation (DFG)359471283 ドイツ
German Research Foundation (DFG)456578072 ドイツ
German Research Foundation (DFG)525040890 ドイツ
German Research Foundation (DFG)428774170 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/903-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/1042-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/1143-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)BO1150/18-1 ドイツ
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of lymphostatin, a potent virulence factor from pathogenic Escherichia coli
著者: Griessmann M / Rasmussen T / Flegler V / Kraft C / Schneider R / Spantzel L / Borsch M / Bottcher B
履歴
登録2024年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å
0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å
0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.946 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0
最小 - 最大-26.682865 - 52.407474999999998
平均 (標準偏差)-0.004266597 (±1.0360255)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 378.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lymphostatin

全体名称: Lymphostatin
要素
  • 複合体: Lymphostatin
    • タンパク質・ペプチド: Efa1/LifA protein

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超分子 #1: Lymphostatin

超分子名称: Lymphostatin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: C-terminal His6 tag
由来(天然)生物種: Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Efa1/LifA protein

分子名称: Efa1/LifA protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: C-terminal His6 tag / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
分子量理論値: 367.234062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRLPEKVLFP PVTSGLSGQE KQKKPKSITG FQENYQRNIR PIKTASEARL RFFDKMVSKE NSLEDVVSLG EMIQKEIYGH EQRTFSPVH HTGNWKSSLL HNALLGLANV YNGLRETEYP NTFNRDGIKS TNSFRDNLLT KTRTPRDNFE EGIKHPEHAT I PYDNDNES ...文字列:
MRLPEKVLFP PVTSGLSGQE KQKKPKSITG FQENYQRNIR PIKTASEARL RFFDKMVSKE NSLEDVVSLG EMIQKEIYGH EQRTFSPVH HTGNWKSSLL HNALLGLANV YNGLRETEYP NTFNRDGIKS TNSFRDNLLT KTRTPRDNFE EGIKHPEHAT I PYDNDNES NKLLKAGKIA GNNNELLMEI KKESQSDHQI PLSDKFLKRK KRSPVAEDKV QNSLTPENFV QKISLSDELK TK YANEIIE IKRIMGEYNL LPDKNSRNGL KLLQKQADLL KIIMEDTSVT ENTFKNIEIA ITDIKREYYS HTVDIEKNIH AIW VAGSPP ESISDYIKTF LKTYKEFTYY LWVDEKAFGA AKFTSVLKQI AFDLACRTIQ QNTPQKNIDF INLYNEIRKK YNNN PSGQQ EYLNKLRELY ATYQKISTPL KHMFNSFFLE NMIKLQDNFF NYCIVKGVTE INDELRINYL KNVIKLSDDD IGNYQ KTIN DNKDRVKKLI LDLQKQFGEN RISIKDVNSL TSLSKSENNH NYQTEMLLRW NYPAASDLLR MYILKEHGGI YTDTDM MPA YSKQVIFKIM MQTNGDNRFL EDLKLRRAIS DGVLRYVNNQ NIDEVNYNEI SDADKNIIKK ILTEISKMPE DSIFTKI NT RIPRDTMPIL RRYHLWPDGW NIRGLNGFML SHKGSEVIDA VIAGQNQAYR ELRRIRDNIH SEIYFKQTDE LSSLPDTD K IGGILVKKYL SGSLFSKFRQ DTIIPEALST LQISGPDLIQ RKMLQFFRSR GVLGEEFINE RKLSDKAYIG VYKTTGTGK YDWLTPESIG VNDVTPADES TWCIGKGRCV DDFLFKDVST LKTENLPELF LTKIDTDTFF SQWSTKTKKD LQKKIQDLTV RYNELIDSS TIDFKNLYEI DQMLHMIMLE MNDDIAKRSL FSLQVQIAEK IRRMTIPVDN IINIYPDLHK KNDNDLSMSI K GFLASNPH TKINILYSNK TEHNIFIKDL FSFAVMENEL RDIINNMSKD KTPENWEGRV MLQRYLELKM KDHLSLQSSQ EA NEFLEIS TFIYENDFLR EKIEAVKNKM NSHELYFEKI KKEQNTWQDL STKEQKLQLI KALKEISGNT EKDSHYDRLL DAF FKKHNE NIHNKIQRIK DEFKEYSRVA IHNIDKVIFK GQTLDRLYHE GYVFSDINTL SRYTLHGLGI TGVHTEENLL PAPS SSLIN ILKEHYNEDE ISAKLPLAYD YILNKKESSS IPVEILNKLS ELPPHELLTP VLGQSVNPLG MGYSSDNGKI TEQVI VSGA DGFDNPISGL IYTYLEDLYN IHVRMREGTL NSQNLRQLLE NSVSSCFLTE QSINKLLSEA EKRPYQSLTE IHQHLT GLP TIADATLSLL SVGLPGTGKL LRREQDYGRP PVTAIQDSTF VLPYNFKGIG FNDNIISSAP VASSLHFIAE HAKYTLL SW PEFYRHHAQR WFEMAKGYGS QNIDFHPQSL LVTQEGRCMG LALLYLQTED TAHYSILQEN LMTVSALHQT SNRDKLPL S KDDNSLMTRT YSLIEMLQYQ GNKYITNESL LHKTAWNQER ITLLFNEKGV KRALISTPNH TLVLQQLEDI YRLTDPNFG HADFLSPIDA LKFIEAMIQL TPTLQEYYGL LNKDINKHIQ VHYAESDMVW NKLLPENDAG LSTRIQHTTT DRLANLAEPV AVAGISLPV KTLYDIGATL DGRRITSPPT SEQIPSLRLN GDVLNDYLSR TVLTPEQADN IRKILHTQGI RSGTRPIDPE M IRGTQDDL VSSQTRLQRQ ATRVKQQLAG VLDTLQQHFQ NIPRSSGRHL SVENIELADI GSGRFNLQIR DGETLHTTSV EV PEVVSRF QKLSTMLSAL PASGIMDFDL GMSVVGVVQY ARLLQQGHED STLAKINLAM DIKQLSEATL GSMIQIAGNK FLN TEGIQG FRLESAVAEG MRSVATRTGG TMGKALSASA RVLELPVLET VLGTWNLYNS VIQLQQATSY SETMAARVQI AFDS ISLGL TAASVAFPPL IIATGPIAAI GMGASSIARN VARKEERHTQ WLEYKKFLTD GSKHIVVASP ERGLLDFSGN KVFGK MVLD LRQSPPLLHG ESSFNADRKI GHRPDLGDWQ IREKVGYANS ISPYSSLAHG YANSKWPRTI PKIPSGEYDT IILGYG HQY QANTEIEYLS NWIVWREAVP DSTSRHKRPP LEVLNSQCTV IAGERKTTVL PLRVLSDLTP ECTEQAISLK DYKFILR GG SGGLAVQVGG AGYYDIDANL VAKENTLSFR GLPEEFPLTF DLSKQTQSVM LKTPDDEVPV MTITQKGINT LVGTAAGK D RLIGNDKDNT FHTSSGGGTV ISGGGNNRYI IPRDLKTPLT LTLSSNSVSH EIFLPETTLA ELKPVAFELS LIYWAGNNI NVQPEDEAKL NHFAGNFRVH TRDGMTLEAV SRENGIQLAI SLCDVQRWQA VYPEENNRPD AILDRLHDMG WSLTPEVRFQ GGETQVSYD PLTRQLVYQL QARYSEFQLA GSRHHTTAVT GTPGSRYIIM KPVTTQILPT QIILAGDNDH PETIDLLEAS P VLVEGKKD KNSVILTIAT IQYSLQLTIS GIEESLPETT RVAIQPQDTR LLGDVLRILP DNGNWVGIFR SGHTPTVNRL EN LMALNQV MTFLPRVSGS AEQVLCLENL GGVRKKVEGE LLSGKLKGAW KAEGEPTVPV NISDLSIPPY SRLYLIFEGK NNV LLRSKV HAAPLKITSA GEMQLSERQW QQQEHIIVKP DNEAPSLILS EFRRFTISSD KTFSLKLMCH QGMVRIDRRS LSVR LFYLR EQPGIGSLRL TFRDFFTEVM DTTDREILEK ELRPILIGDT HRFINAAYKN HLNIQLGDGV LNLADIVAEY ARIQK EETS KILYQYQGAM KKKTDGPSVV EDAIMTTTVT TDSGELFPTF HPWYTDDLSG RYKSVPMARK ADTLYHLTPK GDLQII YQV ATKMVNQAMI VSLPNYRHEW EKYNLSILSE IPQNNNTVVH SILRVNGPTM QVRTIDYRGT DENNPIVSFS DTTFING EQ MLSYDSHSSG RVYSREEYMM WELQQRVSEA SSARTQDYWL MDAAVRNGEW KITPELLRHT PGYIRSTVSK WSRGWLKT G TILQTPEDRN TDVYLTTIQN NVFSRQGGGY QVYYRIDGMA GADIADNAPG ETRCTLRPGT CFEVTSVDER HYEWNIIYV TLKTCGWSRN GQSKTPNGDN LFNHHHHHH

UniProtKB: Efa1/LifA protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 4
構成要素:
濃度名称
25.0 mMNaH2PO4sodium dihydrogen phosphate
100.0 mMNaClsodium chloride
0.075 mMMnCl2manganese chloride
1.5 mMC9H15O6PHClTCEP

詳細: pH was adjusted before vitrification to 4.0 with hydrochloric acid
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 150 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 5 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 41392 / 平均露光時間: 6.1 sec. / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 13373262
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
詳細: This is a composite map from two original maps. One overall map was used until residue 2199 and for overall alignment. The second map was a local refinement for the C-terminal part from ...詳細: This is a composite map from two original maps. One overall map was used until residue 2199 and for overall alignment. The second map was a local refinement for the C-terminal part from residue 2200. Phenix Combine focused maps tool was used (version 1.20.1)
使用した粒子像数: 120944
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: modelangelo was used for the initial model.
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9euv:
Lymphostatin, conformation 1 (composite structure)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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