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- EMDB-19983: Lymphostatin, conformation 1, local refinement C-terminal part -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19983
タイトルLymphostatin, conformation 1, local refinement C-terminal part
マップデータlocal refinement of C-terminal region, FSC filtered postprocess
試料
  • 複合体: Lymphostatin
    • タンパク質・ペプチド: Lymphostatin
キーワードbacterial virulence factor / glycosyltransferase / protease / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / cysteine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3491 / Protein of unknown function (DUF3491) / Peptidase C58, YopT-type domain / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Griessmann M / Rasmussen T / Bottcher B
資金援助 ドイツ, 8件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)359471283 ドイツ
German Research Foundation (DFG)456578072 ドイツ
German Research Foundation (DFG)525040890 ドイツ
German Research Foundation (DFG)428774170 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/903-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/1042-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)93/1143-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)BO1150/18-1 ドイツ
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of lymphostatin, a potent virulence factor from pathogenic Escherichia coli
著者: Griessmann M / Rasmussen T / Flegler V / Kraft C / Schneider R / Spantzel L / Borsch M / Bottcher B
履歴
登録2024年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19983.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19983.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈local refinement of C-terminal region, FSC filtered postprocess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å		0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å		0.95 Å/pix.
x 400 pix.
= 378.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.946 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.042754933 - 0.06679839
平均 (標準偏差)0.000003834488 (±0.0014365966)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 378.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19983_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_19983_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_19983_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Lymphostatin

全体名称: Lymphostatin
要素
  • 複合体: Lymphostatin
    • タンパク質・ペプチド: Lymphostatin

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超分子 #1: Lymphostatin

超分子名称: Lymphostatin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: C-terminal His6 tag
由来(天然)生物種: Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Lymphostatin

分子名称: Lymphostatin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: C-terminal His6 tag / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
株: E2348/69
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRLPEKVLFP PVTSGLSGQE KQKKPKSITG FQENYQRNIR PIKTASEARL RFFDKMVSKE NSLEDVVSL GEMIQKEIYG HEQRTFSPVH HTGNWKSSLL HNALLGLANV YNGLRETEYP N TFNRDGIK STNSFRDNLL TKTRTPRDNF EEGIKHPEHA TIPYDNDNES ...文字列:
MRLPEKVLFP PVTSGLSGQE KQKKPKSITG FQENYQRNIR PIKTASEARL RFFDKMVSKE NSLEDVVSL GEMIQKEIYG HEQRTFSPVH HTGNWKSSLL HNALLGLANV YNGLRETEYP N TFNRDGIK STNSFRDNLL TKTRTPRDNF EEGIKHPEHA TIPYDNDNES NKLLKAGKIA GN NNELLME IKKESQSDHQ IPLSDKFLKR KKRSPVAEDK VQNSLTPENF VQKISLSDEL KTK YANEII EIKRIMGEYN LLPDKNSRNG LKLLQKQADL LKIIMEDTSV TENTFKNIEI AITD IKREY YSHTVDIEKN IHAIWVAGSP PESISDYIKT FLKTYKEFTY YLWVDEKAFG AAKFT SVLK QIAFDLACRT IQQNTPQKNI DFINLYNEIR KKYNNNPSGQ QEYLNKLREL YATYQK IST PLKHMFNSFF LENMIKLQDN FFNYCIVKGV TEINDELRIN YLKNVIKLSD DDIGNYQ KT INDNKDRVKK LILDLQKQFG ENRISIKDVN SLTSLSKSEN NHNYQTEMLL RWNYPAAS D LLRMYILKEH GGIYTDTDMM PAYSKQVIFK IMMQTNGDNR FLEDLKLRRA ISDGVLRYV NNQNIDEVNY NEISDADKNI IKKILTEISK MPEDSIFTKI NTRIPRDTMP ILRRYHLWPD GWNIRGLNG FMLSHKGSEV IDAVIAGQNQ AYRELRRIRD NIHSEIYFKQ TDELSSLPDT D KIGGILVK KYLSGSLFSK FRQDTIIPEA LSTLQISGPD LIQRKMLQFF RSRGVLGEEF IN ERKLSDK AYIGVYKTTG TGKYDWLTPE SIGVNDVTPA DESTWCIGKG RCVDDFLFKD VST LKTENL PELFLTKIDT DTFFSQWSTK TKKDLQKKIQ DLTVRYNELI DSSTIDFKNL YEID QMLHM IMLEMNDDIA KRSLFSLQVQ IAEKIRRMTI PVDNIINIYP DLHKKNDNDL SMSIK GFLA SNPHTKINIL YSNKTEHNIF IKDLFSFAVM ENELRDIINN MSKDKTPENW EGRVML QRY LELKMKDHLS LQSSQEANEF LEISTFIYEN DFLREKIEAV KNKMNSHELY FEKIKKE QN TWQDLSTKEQ KLQLIKALKE ISGNTEKDSH YDRLLDAFFK KHNENIHNKI QRIKDEFK E YSRVAIHNID KVIFKGQTLD RLYHEGYVFS DINTLSRYTL HGLGITGVHT EENLLPAPS SSLINILKEH YNEDEISAKL PLAYDYILNK KESSSIPVEI LNKLSELPPH ELLTPVLGQS VNPLGMGYS SDNGKITEQV IVSGADGFDN PISGLIYTYL EDLYNIHVRM REGTLNSQNL R QLLENSVS SCFLTEQSIN KLLSEAEKRP YQSLTEIHQH LTGLPTIADA TLSLLSVGLP GT GKLLRRE QDYGRPPVTA IQDSTFVLPY NFKGIGFNDN IISSAPVASS LHFIAEHAKY TLL SWPEFY RHHAQRWFEM AKGYGSQNID FHPQSLLVTQ EGRCMGLALL YLQTEDTAHY SILQ ENLMT VSALHQTSNR DKLPLSKDDN SLMTRTYSLI EMLQYQGNKY ITNESLLHKT AWNQE RITL LFNEKGVKRA LISTPNHTLV LQQLEDIYRL TDPNFGHADF LSPIDALKFI EAMIQL TPT LQEYYGLLNK DINKHIQVHY AESDMVWNKL LPENDAGLST RIQHTTTDRL ANLAEPV AV AGISLPVKTL YDIGATLDGR RITSPPTSEQ IPSLRLNGDV LNDYLSRTVL TPEQADNI R KILHTQGIRS GTRPIDPEMI RGTQDDLVSS QTRLQRQATR VKQQLAGVLD TLQQHFQNI PRSSGRHLSV ENIELADIGS GRFNLQIRDG ETLHTTSVEV PEVVSRFQKL STMLSALPAS GIMDFDLGM SVVGVVQYAR LLQQGHEDST LAKINLAMDI KQLSEATLGS MIQIAGNKFL N TEGIQGFR LESAVAEGMR SVATRTGGTM GKALSASARV LELPVLETVL GTWNLYNSVI QL QQATSYS ETMAARVQIA FDSISLGLTA ASVAFPPLII ATGPIAAIGM GASSIARNVA RKE ERHTQW LEYKKFLTDG SKHIVVASPE RGLLDFSGNK VFGKMVLDLR QSPPLLHGES SFNA DRKIG HRPDLGDWQI REKVGYANSI SPYSSLAHGY ANSKWPRTIP KIPSGEYDTI ILGYG HQYQ ANTEIEYLSN WIVWREAVPD STSRHKRPPL EVLNSQCTVI AGERKTTVLP LRVLSD LTP ECTEQAISLK DYKFILRGGS GGLAVQVGGA GYYDIDANLV AKENTLSFRG LPEEFPL TF DLSKQTQSVM LKTPDDEVPV MTITQKGINT LVGTAAGKDR LIGNDKDNTF HTSSGGGT V ISGGGNNRYI IPRDLKTPLT LTLSSNSVSH EIFLPETTLA ELKPVAFELS LIYWAGNNI NVQPEDEAKL NHFAGNFRVH TRDGMTLEAV SRENGIQLAI SLCDVQRWQA VYPEENNRPD AILDRLHDM GWSLTPEVRF QGGETQVSYD PLTRQLVYQL QARYSEFQLA GSRHHTTAVT G TPGSRYII MKPVTTQILP TQIILAGDND HPETIDLLEA SPVLVEGKKD KNSVILTIAT IQ YSLQLTI SGIEESLPET TRVAIQPQDT RLLGDVLRIL PDNGNWVGIF RSGHTPTVNR LEN LMALNQ VMTFLPRVSG SAEQVLCLEN LGGVRKKVEG ELLSGKLKGA WKAEGEPTVP VNIS DLSIP PYSRLYLIFE GKNNVLLRSK VHAAPLKITS AGEMQLSERQ WQQQEHIIVK PDNEA PSLI LSEFRRFTIS SDKTFSLKLM CHQGMVRIDR RSLSVRLFYL REQPGIGSLR LTFRDF FTE VMDTTDREIL EKELRPILIG DTHRFINAAY KNHLNIQLGD GVLNLADIVA EYARIQK EE TSKILYQYQG AMKKKTDGPS VVEDAIMTTT VTTDSGELFP TFHPWYTDDL SGRYKSVP M ARKADTLYHL TPKGDLQIIY QVATKMVNQA MIVSLPNYRH EWEKYNLSIL SEIPQNNNT VVHSILRVNG PTMQVRTIDY RGTDENNPIV SFSDTTFING EQMLSYDSHS SGRVYSREEY MMWELQQRV SEASSARTQD YWLMDAAVRN GEWKITPELL RHTPGYIRST VSKWSRGWLK T GTILQTPE DRNTDVYLTT IQNNVFSRQG GGYQVYYRID GMAGADIADN APGETRCTLR PG TCFEVTS VDERHYEWNI IYVTLKTCGW SRNGQSKTPN GDNLFNHHHH HH

UniProtKB: Efa1/LifA protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 4
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMNaH2PO4sodium dihydrongen phosphate
100.0 mMNaClsodium chloride
0.075 mMMnCl2manganese cloride
1.5 mMC9H15O6PHClTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 150 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 5 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 41392 / 平均露光時間: 6.2 sec. / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 13373262
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 120944
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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