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- EMDB-1998: ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 1998
タイトルATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
キーワードTetradecamer of GroEL with ATP bound in one ring
試料GroEL-ATP7 Rs1
由来Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
Synthetic construct / 人工物
マップデータThe GroEL-ATP7 Rs1 map is one of seven maps calculated from a heterogenous sample
手法単粒子再構成法, 8Å分解能
データ登録者Clare DK / Vasishtan D / Stagg S / Quispe J / Farr GW / Topf M / Horwich AL / Saibil HR
引用Cell, 2012, 149, 113-123

Cell, 2012, 149, 113-123 万見文献
ATP-triggered conformational changes delineate substrate-binding and -folding mechanics of the GroEL chaperonin.
Daniel K Clare / Daven Vasishtan / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Maya Topf / Arthur L Horwich / Helen R Saibil

構造検証レポートPDB-ID: 4aaq

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2011年12月1日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2011年12月16日 / マップ公開: 2012年4月17日 / 最新の更新: 2012年10月24日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-4aaq
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
3D viewer


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中心
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スケール
断面手前 <=> 奥

固定: /
方向
方向 Rotation
その他 /
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添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_1998.map.gz (map file in CCP4 format, 27649 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
192 pix
2.02 Å/pix.
= 387.84 Å
192 pix
2.02 Å/pix.
= 387.84 Å
192 pix
2.02 Å/pix.
= 387.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spiderにより作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.02 Å
密度
表面のレベル:0.2 (by author), 0.2 (ムービー #1)
最小 - 最大-2.73170733 - 3.48780489
平均 (標準偏差)0.00911437 (0.13511574)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions192192192
Origin-96-96-96
Limit959595
Spacing192192192
セルA=B=C: 387.84 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.022.022.02
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z387.840387.840387.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-2.7323.4880.009

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 GroEL-ATP7 Rs1

全体名称: GroEL-ATP7 Rs1 / 構成要素数: 2
オリゴマーの状態: tetradecamer of GroEL with 7 ATP molecules bound
分子量理論値: 800 kDa / 実験値: 800 kDa

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構成要素 #1: タンパク質, hsp60

タンパク質名称: hsp60 / 別称: GroEL / オリゴマーの状態: tetradecamer / 詳細: ATPase Mutant, D398A / 個数: 14 / 組換発現: Yes
分子量理論値: 56 kDa / 実験値: 56 kDa
由来生物種: Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
由来(合成)発現系: Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
由来(天然)細胞中の位置: cytoplasm
外部リンク遺伝子オントロジー: GO: 0042026 / InterPro: InterPro: 002423

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構成要素 #2: リガンド, ATP

リガンド名称: ATP / 別称: ATP / 詳細: ATP is bound to seven subunits of one ring / 組換発現: No
分子量理論値: 0.55 kDa / 実験値: 0.55 kDa
由来生物種: Synthetic construct / 人工物

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実験情報

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試料調製

試料の状態粒子
試料溶液試料濃度: 4 mg/ml
緩衝液: 50 mM Tris-HCl pH 7.4, 50 mM KCl and 10 mM MgCl2, 200uM ATP
pH: 7.4
支持膜cflat grids r2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT / 凍結剤: ETHANE / 温度: 95 K / 湿度: 100 % / 手法: Grids were blotted for 2-3 seconds / 時間分割: Vitrified within 30 seconds / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20 / 詳細: The data were collected with Leginon at SCRIPPS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 15 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 148500 X (実測値) / Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 700 - 3500 nm
試料ホルダホルダ: Eucentric / モデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 95 K ( 95 - 95 K)
カメラディテクター: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 5500
詳細: The particles were automatically picked using FindEM
想定した対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成アルゴリズム: Projection matching / オイラー角: theta 80-100, phi 0-51.42 / ソフトウェア: SPIDER, IMAGIC / CTF補正: Each particle was phase flipped / 詳細: SIRT was used to reconstruct the final map / 分解能: 8 Å / 分解能の算定法: FSC 0.5

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原子モデル構築

モデリング #1ソフトウェア: Chimera, Flex-EM, NAMD2.6 / 精密化のプロトコル: flexible
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
精密化に使用した空間: REAL / 詳細: Protocol: Flexible fitting
利用したPDBモデル: 1OEL
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年10月4日: この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

  • Jacques Dubochet (University of Lausanne, Switzerland)は、電子顕微鏡試料の氷包埋法(いわゆるクライオ電顕法)を開発しました。EMDBやPDBにある電子顕微鏡のエントリの大多数がこの方法を利用しています。
  • Joachim Frank (Columbia University, New York, USA)は、単粒子解析法を開拓しました。EMDBとPDBの電子顕微鏡エントリの大多数がこの解析法によるものです。また、広く利用されている画像解析ソフトェア「Spider」の開発者でもあります。EM Navigatorでもマップデータの画像作成などにSpiderを利用しています。
  • Richard Henderson (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK)は電子顕微鏡による生体分子の立体構造解析の始祖です。電子顕微鏡による最初のPDBエントリであるPDB-1brdは、彼によるものです。

外部リンク: The 2017 Nobel Prize in Chemistry - Press Release

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • 旧バージョンのすべての機能をこちらに移植する予定です
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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