[日本語] English
万見
- EMDB-19924: New1 bound to 80S ribosome; eRF1, P-tRNA, E-tRNA (State 7) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19924
タイトルNew1 bound to 80S ribosome; eRF1, P-tRNA, E-tRNA (State 7)
マップデータ
試料
  • 複合体: Ex vivo pullout of New1
キーワードRIBOSOME / New1 / Translation termination / 80S
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Paternoga H / Pochopien AA / Wilson DN
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)WI3285/11-1 ドイツ
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: The ABCF ATPase New1 resolves translation termination defects associated with specific tRNA and tRNA isoacceptors in the P site.
著者: Kathryn Turnbull / Helge Paternoga / Esther von der Weth / Artyom A Egorov / Agnieszka A Pochopien / Yujie Zhang / Lilit Nersisyan / Tõnu Margus / Marcus J O Johansson / Vicent Pelechano / ...著者: Kathryn Turnbull / Helge Paternoga / Esther von der Weth / Artyom A Egorov / Agnieszka A Pochopien / Yujie Zhang / Lilit Nersisyan / Tõnu Margus / Marcus J O Johansson / Vicent Pelechano / Daniel N Wilson / Vasili Hauryliuk /
要旨: The efficiency of translation termination is determined by the nature of the stop codon as well as its context. In eukaryotes, recognition of the A-site stop codon and release of the polypeptide are ...The efficiency of translation termination is determined by the nature of the stop codon as well as its context. In eukaryotes, recognition of the A-site stop codon and release of the polypeptide are mediated by release factors eRF1 and eRF3, respectively. Translation termination is modulated by other factors which either directly interact with release factors or bind to the E-site and modulate the activity of the peptidyl transferase center. Previous studies suggested that the ABCF ATPase New1 is involved in translation termination and/or ribosome recycling, however, the exact function remained unclear. Here, we have applied 5PSeq, single-particle cryo-EM and readthrough reporter assays to provide insight into the biological function of New1. We show that the lack of New1 results in ribosomal stalling at stop codons preceded by a lysine or arginine codon and that the stalling is not defined by the nature of the C-terminal amino acid but rather by the identity of the tRNA isoacceptor in the P-site. Collectively, our results suggest that translation termination is inefficient when ribosomes have specific tRNA isoacceptors in the P-site and that the recruitment of New1 rescues ribosomes at these problematic termination contexts.
履歴
登録2024年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月21日-
マップ公開2024年8月21日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_19924.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19924.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.084 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0109
最小 - 最大-0.019324781 - 0.043485142
平均 (標準偏差)0.00017688936 (±0.0036881643)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 455.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: Local resolution filtered map

ファイルemd_19924_additional_1.map
注釈Local resolution filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_19924_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_19924_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Ex vivo pullout of New1

全体名称: Ex vivo pullout of New1
要素
  • 複合体: Ex vivo pullout of New1

-
超分子 #1: Ex vivo pullout of New1

超分子名称: Ex vivo pullout of New1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BY4741

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4v88

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 5613
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る