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データを開く
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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cleavage product of vitellogenin from the honey bee hemolymph | ||||||||||||||||||
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![]() | Yolk / LLTP / zinc / vitellogenesis / LIPID BINDING PROTEIN | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Montserrat-Canals M / Schnelle K / Moeller A / Cunha E / Luecke H | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure determination of native honey bee vitellogenin 著者: Montserrat-Canals M / Schnelle K / Leipart V / Halskau O / Amdam G / Moeller A / Cunha E / Luecke H | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 104.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.5 KB 18.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 82.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 116.1 MB 116.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9ensMC ![]() 9enrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8464 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_19843_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_19843_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Vitellogenin bound to native lipids and metals
全体 | 名称: Vitellogenin bound to native lipids and metals |
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要素 |
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-超分子 #1: Vitellogenin bound to native lipids and metals
超分子 | 名称: Vitellogenin bound to native lipids and metals / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 150 KDa |
-分子 #1: Vitellogenin
分子 | 名称: Vitellogenin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: The cleavage site for this sample is unclear as there are four possible cleavage sites at positions 1276, 1283, 1318 and 1321; hence the full-length protein sequence is listed. コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 201.305797 KDa |
配列 | 文字列: MLLLLTLLLF AGTVAADFQH NWQVGNEYTY LVRSRTLTSL GDLSDVHTGI LIKALLTVQA KDSNVLAAKV WNGQYARVQQ SMPDGWETE ISDQMLELRD LPISGKPFQI RMKHGLIRDL IVDRDVPTWE VNILKSIVGQ LQVDTQGENA VKVNSVQVPT D DEPYASFK ...文字列: MLLLLTLLLF AGTVAADFQH NWQVGNEYTY LVRSRTLTSL GDLSDVHTGI LIKALLTVQA KDSNVLAAKV WNGQYARVQQ SMPDGWETE ISDQMLELRD LPISGKPFQI RMKHGLIRDL IVDRDVPTWE VNILKSIVGQ LQVDTQGENA VKVNSVQVPT D DEPYASFK AMEDSVGGKC EVLYDIAPLS DFVIHRSPEL VPMPTLKGDG RHMEVIKIKN FDNCDQRINY HFGMTDNSRL EP GTNKNGK FFSRSSTSRI VISESLKHFT IQSSVTTSKM MVSPRLYDRQ NGLVLSRMNL TLAKMEKTSK PLPMVDNPES TGN LVYIYN NPFSDVEERR VSKTAMNSNQ IVSDNSLSSS EEKLKQDILN LRTDISSSSS SISSSEENDF WQPKPTLEDA PQNS LLPNF VGYKGKHIGK SGKVDVINAA KELIFQIANE LEDASNIPVH ATLEKFMILC NLMRTMNRKQ ISELESNMQI SPNEL KPND KSQVIKQNTW TVFRDAITQT GTGPAFLTIK EWIERGTTKS MEAANIMSKL PKTVRTPTDS YIRSFFELLQ NPKVSN EQF LNTAATLSFC EMIHNAQVNK RSIHNNYPVH TFGRLTSKHD NSLYDEYIPF LERELRKAHQ EKDSPRIQTY IMALGMI GE PKILSVFEPY LEGKQQMTVF QRTLMVGSLG KLTETNPKLA RSVLYKIYLN TMESHEVRCT AVFLLMKTNP PLSMLQRM A EFTKLDTNRQ VNSAVKSTIQ SLMKLKSPEW KDLAKKARSV NHLLTHHEYD YELSRGYIDE KILENQNIIT HMILNYVGS EDSVIPRILY LTWYSSNGDI KVPSTKVLAM ISSVKSFMEL SLRSVKDRET IISAAEKIAE ELKIVPEELV PLEGNLMINN KYALKFFPF DKHILDKLPT LISNYIEAVK EGKFMNVNML DTYESVHSFP TETGLPFVYT FNVIKLTKTS GTVQAQINPD F AFIVNSNL RLTFSKNVQG RVGFVTPFEH RHFISGIDSN LHVYAPLKIS LDVNTPKGNM QWKIWPMKGE EKSRLFHYSV VP FVSNHDI LNLRPLSMEK GTRPMIPDDN TSLALPKNEG PFRLNVETAK TNEEMWELID TEKLTDRLPY PWTMDNERYV KVD MYMNLE GEQKDPVIFS TSFDSKVMTR PDTDSENWTP KMMAVEPTDK QANSKTRRQE MMREAGRGIE SAKSYVVDVR VHVP GESES ETVLTLAWSE SNVESKGRLL GFWRVEMPRS NADYEVCIGS QIMVSPETLL SYDEKMDQKP KMDFNVDIRY GKNCG KGER IDMNGKLRQS PRLKELVGAT SIIKDCVEDM KRGNKILRTC QKAVVLSMLL DEVDISMEVP SDALIALYSQ GLFSLS EID NLDVSLDVSN PKNAGKKKID VRAKLNEYLD KADVIVNTPI MDAHFKDVKL SDFGFSTEDI LDTADEDLLI NNVFYED ET SCMLDKTRAQ TFDGKDYPLR LGPCWHAVMT TYPRINPDNH NEKLHIPKDK SVSVLSRENE AGQKEVKVLL GSDKIKFV P GTTSQPEVFV NGEKIVVSRN KAYQKVEENE IIFEIYKMGD RFIGLTSDKF DVSLALDGER VMLKASEDYR YSVRGLCGN FDHDSTNDFV GPKNCLFRKP EHFVASYALI SNQCEGDSLN VAKSLQDHDC IRQERTQQRN VISDSESGRL DTEMSTWGYH HNVNKHCTI HRTQVKETDD KICFTMRPVV SCASGCTAVE TKSKPYKFHC MEKNEAAMKL KKRIEKGANP DLSQKPVSTT E ELTVPFVC KA UniProtKB: Vitellogenin |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.2 mg/mL | ||||||
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緩衝液 | pH: 7.6 / 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 62.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | ![]() PDB-9ens: |