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- EMDB-19819: Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PDH) in complex with protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19819
タイトルGlucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PDH) in complex with protein OpcA from Synechocystis sp. PCC 6803, consensus map
マップデータOpcA-G6PDH consensus map
試料
  • 複合体: glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA
キーワードGlucose-6-phosphate dehydrogenase / OpcA / pentose phosphate pathway / OPP shunt / cyanobacteria / OXIDOREDUCTASE
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Shvarev D
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)MO2752/3-6 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1557 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST190/196-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural basis of the allosteric regulation of cyanobacterial glucose-6-phosphate dehydrogenase by the redox sensor OpcA.
著者: Sofia Doello / Dmitry Shvarev / Marius Theune / Jakob Sauerwein / Alexander Klon / Erva Keskin / Marko Boehm / Kirstin Gutekunst / Karl Forchhammer /
要旨: The oxidative pentose phosphate (OPP) pathway is a fundamental carbon catabolic route for generating reducing power and metabolic intermediates for biosynthetic processes. In addition, its first two ...The oxidative pentose phosphate (OPP) pathway is a fundamental carbon catabolic route for generating reducing power and metabolic intermediates for biosynthetic processes. In addition, its first two reactions form the OPP shunt, which replenishes the Calvin-Benson cycle under certain conditions. Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PDH) catalyzes the first and rate-limiting reaction of this metabolic route. In photosynthetic organisms, G6PDH is redox-regulated to allow fine-tuning and to prevent futile cycles while carbon is being fixed. In cyanobacteria, regulation of G6PDH requires the redox protein OpcA, but the underlying molecular mechanisms behind this allosteric activation remain elusive. Here, we used enzymatic assays and in vivo interaction analyses to show that OpcA binds G6PDH under different environmental conditions. However, complex formation enhances G6PDH activity when OpcA is oxidized and inhibits it when OpcA is reduced. To understand the molecular basis of this regulation, we used cryogenic electron microscopy to determine the structure of G6PDH and the G6PDH-OpcA complex. OpcA binds the G6PDH tetramer and induces conformational changes in the active site of G6PDH. The redox sensitivity of OpcA is achieved by intramolecular disulfide bridge formation, which influences the allosteric regulation of G6PDH. In vitro assays reveal that the level of G6PDH activation depends on the number of bound OpcA molecules, which implies that this mechanism allows delicate fine-tuning. Our findings unveil a unique molecular mechanism governing the regulation of the OPP in .
履歴
登録2024年3月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2024年12月18日-
現状2024年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19819.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19819.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈OpcA-G6PDH consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 336 pix.
= 310.464 Å		0.92 Å/pix.
x 336 pix.
= 310.464 Å		0.92 Å/pix.
x 336 pix.
= 310.464 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.924 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.125
最小 - 最大-0.72849053 - 1.099351
平均 (標準偏差)0.000057621484 (±0.022005184)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 310.46402 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: OpcA-G6PDH consensus map, half map A

ファイルemd_19819_half_map_1.map
注釈OpcA-G6PDH consensus map, half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: OpcA-G6PDH consensus map, half map B

ファイルemd_19819_half_map_2.map
注釈OpcA-G6PDH consensus map, half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA

全体名称: glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA
要素
  • 複合体: glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA

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超分子 #1: glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA

超分子名称: glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with protein OpcA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 128652
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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