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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||||||||
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タイトル | sub-tomogram averaging results of tetrameric 5-HT3A receptor on cell-derived vesicles | |||||||||||||||
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![]() | 5ht3Ar / tetramer / in-situ sub-tomogram averaging / cell-derived vesicles / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.2 Å | |||||||||||||||
![]() | Chu X / Kudryashev M | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of tetrameric forms of the serotonin-gated 5-HT3 receptor ion channel. 著者: Bianca Introini / Wenqiang Cui / Xiaofeng Chu / Yingyi Zhang / Ana Catarina Alves / Luise Eckhardt-Strelau / Sabrina Golusik / Menno Tol / Horst Vogel / Shuguang Yuan / Mikhail Kudryashev / ![]() ![]() ![]() 要旨: Multimeric membrane proteins are produced in the endoplasmic reticulum and transported to their target membranes which, for ion channels, is typically the plasma membrane. Despite the availability of ...Multimeric membrane proteins are produced in the endoplasmic reticulum and transported to their target membranes which, for ion channels, is typically the plasma membrane. Despite the availability of many fully assembled channel structures, our understanding of assembly intermediates, multimer assembly mechanisms, and potential functions of non-standard assemblies is limited. We demonstrate that the pentameric ligand-gated serotonin 5-HT3A receptor (5-HT3AR) can assemble to tetrameric forms and report the structures of the tetramers in plasma membranes of cell-derived microvesicles and in membrane memetics using cryo-electron microscopy and tomography. The tetrameric structures have near-symmetric transmembrane domains, and asymmetric extracellular domains, and can bind serotonin molecules. Computer simulations, based on our cryo-EM structures, were used to decipher the assembly pathway of pentameric 5-HT3R and suggest a potential functional role for the tetrameric receptors. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 934.2 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.3 KB 14.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 2.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 30.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 1 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 735.7 KB 735.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 715.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 715 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.52 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_19419_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_19419_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer
全体 | 名称: 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer |
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要素 |
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-超分子 #1: 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer
超分子 | 名称: 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer
分子 | 名称: 5-hydroxytryptamine receptor 3A tetramer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: StrepII-tags, linkers, TEV protease recognition sequence, mouse 5HT3AR (with Ala insertion at position 277 (in the M2-M3 linker) as found in the human receptor) 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKE NLYFQGATQA RDTTQPALLR LSDHLLANYK KGVRPVRDWR KPTTVSIDVI MYAILNVDEK NQVLTTYIWY RQYWTDEFLQ WTPEDFDNVT KLSIPTDSIW ...文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKE NLYFQGATQA RDTTQPALLR LSDHLLANYK KGVRPVRDWR KPTTVSIDVI MYAILNVDEK NQVLTTYIWY RQYWTDEFLQ WTPEDFDNVT KLSIPTDSIW VPDILINEFV DVGKSPNIPY VYVHHRGEVQ NYKPLQLVTA CSLDIYNFPF DVQNCSLTFT SWLHTIQDIN ITLWRSPEEV RSDKSIFINQ GEWELLEVFP QFKEFSIDIS NSYAEMKFYV IIRRRPLFYA VSLLLPSIFL MVVDIVGFCL PPDSGERVSF KITLLLGYSV FLIIVSDTLP ATAIGTPLIG VYFVVCMALL VISLAETIFI VRLVHKQDLQ RPVPDWLRHL VLDRIAWILC LGEQPMAHRP PATFQANKTD DCSGSDLLPA MGNHCSHVGG PQDLEKTPRG RGSPLPPPRE ASLAVRGLLQ ELSSIRHFLE KRDEMREVAR DWLRVGYVLD RLLFRIYLLA VLAYSITLVT LWSIWHSS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 4.9 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |