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- EMDB-19365: Cryo-EM structure of a dimer of decameric human CALHM4 in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19365
タイトルCryo-EM structure of a dimer of decameric human CALHM4 in complex with synthetic nanobody SbC4
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4
    • タンパク質・ペプチド: Calcium homeostasis modulator protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Synthetic nanobody SbC4
キーワードion channel / large pore channels / sybody / CALHM / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性Calcium homeostasis modulator family / Calcium homeostasis modulator / ATP export / monoatomic cation channel activity / plasma membrane / Calcium homeostasis modulator protein 4
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Peter M / Drozdzyk K / Dutzler R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structural features of heteromeric channels composed of CALHM2 and CALHM4 paralogs.
著者: Katarzyna Drożdżyk / Martina Peter / Raimund Dutzler /
要旨: The CALHM proteins constitute a family of large pore channels that contains six closely related paralogs in humans. Two family members, CALHM1 and 3, have been associated with the release of ATP ...The CALHM proteins constitute a family of large pore channels that contains six closely related paralogs in humans. Two family members, CALHM1 and 3, have been associated with the release of ATP during taste sensation. Both proteins form heteromeric channels that activate at positive potential and decreased extracellular Ca concentration. Although the structures of several family members displayed large oligomeric organizations of different size, their function has in most cases remained elusive. Our previous study has identified the paralogs CALHM2, 4 and, 6 to be highly expressed in the placenta and defined their structural properties as membrane proteins exhibiting features of large pore channels with unknown activation properties (Drożdżyk et al., 2020). Here, we investigated whether these placental paralogs would form heteromers and characterized heteromeric complexes consisting of CALHM2 and CALHM4 subunits using specific binders as fiducial markers. Both proteins assemble with different stoichiometries with the largest population containing CALHM2 as the predominant component. In these oligomers, the subunits segregate and reside in their preferred conformation found in homomeric channels. Our study has thus revealed the properties that govern the formation of CALHM heteromers in a process of potential relevance in a cellular context.
履歴
登録2024年1月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月19日-
マップ公開2024年6月19日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19365.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19365.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 325.5 Å		0.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 325.5 Å		0.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 325.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.651 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0058
最小 - 最大-0.013682856 - 0.027927626
平均 (標準偏差)-0.000014494297 (±0.0012333434)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 325.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19365_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19365_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4

全体名称: Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4
要素
  • 複合体: Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4
    • タンパク質・ペプチド: Calcium homeostasis modulator protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Synthetic nanobody SbC4

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超分子 #1: Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4

超分子名称: Complex of CALHM4 channel with synthetic nanobody SbC4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.03 MDa

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分子 #1: Calcium homeostasis modulator protein 4

分子名称: Calcium homeostasis modulator protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.981656 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSCPTLNNIV SSLQRNGIFI NSLIAALTIG GQQLFSSSTF SCPCQVGKNF YYGSAFLVIP ALILLVAGFA LRSQMWTITG EYCCSCAPP YRRISPLECK LACLRFFSIT GRAVIAPLTW LAVTLLTGTY YECAASEFAS VDHYPMFDNV SASKREEILA G FPCCRSAP ...文字列:
MSCPTLNNIV SSLQRNGIFI NSLIAALTIG GQQLFSSSTF SCPCQVGKNF YYGSAFLVIP ALILLVAGFA LRSQMWTITG EYCCSCAPP YRRISPLECK LACLRFFSIT GRAVIAPLTW LAVTLLTGTY YECAASEFAS VDHYPMFDNV SASKREEILA G FPCCRSAP SDVILVRDEI ALLHRYQSQM LGWILITLAT IAALVSCCVA KCCSPLTSLQ HCYWTSHLQN ERELFEQAAE QH SRLLMMH RIKKLFGFIP GSEDVKHIRI PSCQDWKDIS VPTLLCMGDD LQGHYSFLGN RVDEDNEEDR SRGIELKPAL EVL FQ

UniProtKB: Calcium homeostasis modulator protein 4

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分子 #2: Synthetic nanobody SbC4

分子名称: Synthetic nanobody SbC4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.613268 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SSSQVQLVES GGGLVQAGGS LRLSCAASGF PVYYTHMRWY RQAPGKEREW VAAIYSKGAG THYADSVKGR FTISRDNAKN TVYLQMNSL KPEDTAVYYC FVGVGNSYIG QGTQVTVSAG RAGEQKLISE EDLNSAVDHH HHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D10 (2回x10回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52248
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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