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万見
- EMDB-19178: Cryo-EM structure of the molybdenum nitrogenase complexed with ir... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19178
タイトルCryo-EM structure of the molybdenum nitrogenase complexed with iron protein (NifH) and Shethna protein II (FeSII)
マップデータunsharpened map
試料
  • 複合体: Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Protein FeSII
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase iron protein 1
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER
  • リガンド: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID
  • リガンド: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
キーワードnitrogenase complex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdenum-iron nitrogenase complex / nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain ...Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / : / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogenase iron protein 1 / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Protein FeSII
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Franke P / Zhang L / Einsle O
資金援助European Union, ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)310656European Union
German Research Foundation (DFG)CRC 1381, project ID 403222702 ドイツ
German Research Foundation (DFG)RTG 1976, project ID 235777276 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/134-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Conformational protection of molybdenum nitrogenase by Shethna protein II.
著者: Philipp Franke / Simon Freiberger / Lin Zhang / Oliver Einsle /
要旨: The oxygen-sensitive molybdenum-dependent nitrogenase of Azotobacter vinelandii is protected from oxidative damage by a reversible 'switch-off' mechanism. It forms a complex with a small ferredoxin, ...The oxygen-sensitive molybdenum-dependent nitrogenase of Azotobacter vinelandii is protected from oxidative damage by a reversible 'switch-off' mechanism. It forms a complex with a small ferredoxin, FeSII (ref. ) or the 'Shethna protein II', which acts as an O sensor and associates with the two component proteins of nitrogenase when its [2Fe:2S] cluster becomes oxidized. Here we report the three-dimensional structure of the protective ternary complex of the catalytic subunit of Mo-nitrogenase, its cognate reductase and the FeSII protein, determined by single-particle cryo-electron microscopy. The dimeric FeSII protein associates with two copies of each component to assemble a 620 kDa core complex that then polymerizes into large, filamentous structures. This complex is catalytically inactive, but the enzyme components are quickly released and reactivated upon oxygen depletion. The first step in complex formation is the association of FeSII with the more O-sensitive Fe protein component of nitrogenase during sudden oxidative stress. The action of this small ferredoxin represents a straightforward means of protection from O that may be crucial for the maintenance of recombinant nitrogenase in food crops.
履歴
登録2023年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月1日-
マップ公開2025年1月1日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19178.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19178.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.878 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.20476466 - 0.9227391
平均 (標準偏差)0.000041667074 (±0.019668367)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 280.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19178_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: sharpened map

ファイルemd_19178_additional_1.map
注釈sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_19178_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_19178_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII

全体名称: Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII
要素
  • 複合体: Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Protein FeSII
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase iron protein 1
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER
  • リガンド: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID
  • リガンド: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER

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超分子 #1: Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII

超分子名称: Supercomplex of NifDK-NifH-FeSII / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 611 KDa

+
分子 #1: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain

分子名称: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrogenase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 55.363043 KDa
配列文字列: MTGMSREEVE SLIQEVLEVY PEKARKDRNK HLAVNDPAVT QSKKCIISNK KSQPGLMTIR GCAYAGSKGV VWGPIKDMIH ISHGPVGCG QYSRAGRRNY YIGTTGVNAF VTMNFTSDFQ EKDIVFGGDK KLAKLIDEVE TLFPLNKGIS VQSECPIGLI G DDIESVSK ...文字列:
MTGMSREEVE SLIQEVLEVY PEKARKDRNK HLAVNDPAVT QSKKCIISNK KSQPGLMTIR GCAYAGSKGV VWGPIKDMIH ISHGPVGCG QYSRAGRRNY YIGTTGVNAF VTMNFTSDFQ EKDIVFGGDK KLAKLIDEVE TLFPLNKGIS VQSECPIGLI G DDIESVSK VKGAELSKTI VPVRCEGFRG VSQSLGHHIA NDAVRDWVLG KRDEDTTFAS TPYDVAIIGD YNIGGDAWSS RI LLEEMGL RCVAQWSGDG SISEIELTPK VKLNLVHCYR SMNYISRHME EKYGIPWMEY NFFGPTKTIE SLRAIAAKFD ESI QKKCEE VIAKYKPEWE AVVAKYRPRL EGKRVMLYIG GLRPRHVIGA YEDLGMEVVG TGYEFAHNDD YDRTMKEMGD STLL YDDVT GYEFEEFVKR IKPDLIGSGI KEKFIFQKMG IPFREMHSWD YSGPYHGFDG FAIFARDMDM TLNNPCWKKL QAPWE ASEG AEKVAASA

UniProtKB: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain

+
分子 #2: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain

分子名称: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrogenase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 59.535879 KDa
配列文字列: MSQQVDKIKA SYPLFLDQDY KDMLAKKRDG FEEKYPQDKI DEVFQWTTTK EYQELNFQRE ALTVNPAKAC QPLGAVLCAL GFEKTMPYV HGSQGCVAYF RSYFNRHFRE PVSCVSDSMT EDAAVFGGQQ NMKDGLQNCK ATYKPDMIAV STTCMAEVIG D DLNAFINN ...文字列:
MSQQVDKIKA SYPLFLDQDY KDMLAKKRDG FEEKYPQDKI DEVFQWTTTK EYQELNFQRE ALTVNPAKAC QPLGAVLCAL GFEKTMPYV HGSQGCVAYF RSYFNRHFRE PVSCVSDSMT EDAAVFGGQQ NMKDGLQNCK ATYKPDMIAV STTCMAEVIG D DLNAFINN SKKEGFIPDE FPVPFAHTPS FVGSHVTGWD NMFEGIARYF TLKSMDDKVV GSNKKINIVP GFETYLGNFR VI KRMLSEM GVGYSLLSDP EEVLDTPADG QFRMYAGGTT QEEMKDAPNA LNTVLLQPWH LEKTKKFVEG TWKHEVPKLN IPM GLDWTD EFLMKVSEIS GQPIPASLTK ERGRLVDMMT DSHTWLHGKR FALWGDPDFV MGLVKFLLEL GCEPVHILCH NGNK RWKKA VDAILAASPY GKNATVYIGK DLWHLRSLVF TDKPDFMIGN SYGKFIQRDT LHKGKEFEVP LIRIGFPIFD RHHLH RSTT LGYEGAMQIL TTLVNSILER LDEETRGMQA TDYNHDLVR

UniProtKB: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain

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分子 #3: Protein FeSII

分子名称: Protein FeSII / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 13.28933 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MATIYFSSPL MPHNKKVQAV AGKRSTLLGV AQENGVKIPF ECQDGNCGSC LVKITHLDGE RIKGMLLTDK ERNVLKSVGK LPKSEEERA AVRDLPPTYR LACQTIVTDE DLLVEFTGEP GGA

UniProtKB: Protein FeSII

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分子 #4: Nitrogenase iron protein 1

分子名称: Nitrogenase iron protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrogenase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 31.54824 KDa
配列文字列: MAMRQCAIYG KGGIGKSTTT QNLVAALAEM GKKVMIVGCD PKADSTRLIL HSKAQNTIME MAAEAGTVED LELEDVLKAG YGGVKCVES GGPEPGVGCA GRGVITAINF LEEEGAYEDD LDFVFYDVLG DVVCGGFAMP IRENKAQEIY IVCSGEMMAM Y AANNISKG ...文字列:
MAMRQCAIYG KGGIGKSTTT QNLVAALAEM GKKVMIVGCD PKADSTRLIL HSKAQNTIME MAAEAGTVED LELEDVLKAG YGGVKCVES GGPEPGVGCA GRGVITAINF LEEEGAYEDD LDFVFYDVLG DVVCGGFAMP IRENKAQEIY IVCSGEMMAM Y AANNISKG IVKYANSGSV RLGGLICNSR NTDREDELII ALANKLGTQM IHFVPRDNVV QRAEIRRMTV IEYDPKAKQA DE YRALARK VVDNKLLVIP NPITMDELEE LLMEFGIMEV EDESIVGKTA EEV

UniProtKB: Nitrogenase iron protein 1

+
分子 #5: FE(8)-S(7) CLUSTER

分子名称: FE(8)-S(7) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: CLF
分子量理論値: 671.215 Da
Chemical component information

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

+
分子 #6: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID

分子名称: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: HCA
分子量理論値: 206.15 Da
Chemical component information

ChemComp-HCA:
3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸

+
分子 #7: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

分子名称: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: ICS
分子量理論値: 787.451 Da
Chemical component information

ChemComp-ICE:
iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

+
分子 #8: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #9: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #10: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 261829
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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